aminoácidos são substâncias orgânicas que
possuem na estrutura, grupo amina (NH3+) e
grupo carboxílico (COO-) ligados ao mesmo
carbono – partículas que compõe as proteínas
(uma proteína feita de uma ou mais cadeias
lineares de aminoácidos, em que cada uma é
chamada de polipeptídio) e peptídeos.
em um pH fisiológico de 7,2-7,4, o grupo amina
é tipicamente protonado e carrega uma carga
positiva, enquanto o grupo carboxila é
tipicamente desprotonado e carrega uma
carga negativa.
grupo carboxila e amina podem sofrer
potonação (ganho de H) e desprotonação
(perda de H).
- Grupo amino (NH2/NH3+); pode estar
protonado ou desprotonado com o H;
- Grupo amino pode estar na forma de NH2
ou NH3+ caráter básico;
- Grupo carboxila (COOH – caracteriza os
ácidos);
- pH baixo/ácido: +
- pH básico: -
- pH neutro: neutro
Por que, nosso organismo, é importante a
mudança de carga/pH? Quando o pH do
nosso sangue muda, isso irá mudar a carga
dos aminoácidos.
quando altera o pH do meio, a carga dos
aminoácidos também muda, podendo:
- alterar a estrutura das proteínas, e ela não
pode mais desenvolver sua função;
- facilita a separação dessas moléculas;
Por que a carga muda o pH:
- quando o meio está cheio de H+, grupos
ficam ionizáveis (protonados);
- cada grupo tem um pH – constante de
ionização; pH em que grupo tem tendência
para ceder o próton (H+) para o meio.
a estrutura química de um aminoácido é
composta por um grupo carboxila, uma amina,
um hidrogênio, um carbono alfa e um radical
– os aminoácidos possuem propriedades
ácido/base fraca.
dependendo se o corpo humano é capaz de
sintetizar os aminoácidos ou não, são
chamados aminoácidos essenciais ou não
essenciais. Os aminoácidos essenciais não são
fabricados pelo corpo, e precisam ser
ingeridos.
o que muda a estrutura de uma para a outra
é o “R”, a cadeia lateral. Cada aminoácido
tem uma cadeia lateral distinta dos outros, é
isso que permite a formação dos vários tipos
de aminoácidos.
as propriedades da cadeia lateral R, são
classificados em:
carregados e não carregados;
hidrofóbicos e hidrofílicos;
polares, apolares e não polares.
quando ao papel do metabolismo, podem ser
glicogênicos, a partir dos quais é possível
sintetizar a glicose, ou cetogênicos, que têm
como produto final os corpos cetônicos.
as propriedades da cadeia lateral
determinam o comportamento químico do
aminoácido (isto é, se ele é considerado ácido,
básico, polar ou apolar).
Carbono Quiral – isômeros
Carbono que tem 4 grupos químicos diferentes
ligado nele, formando isômeros ópticos.
os carbonos centrais são assimétricos (quirais
ou alfas). Tem elementos diferentes em suas
ligações.
exceção: glicina (não apresenta
enantiômetros)
os aminoácidos que contém C quiral podem
mudar a configuração grupos químicos ao
redor desses carbonos.
- L-alanina/D-alanina
o corpo humano somente tem aminoácidos do
tipo D
importância da isomeria – responsável pela
biodiversidade biológica.
O carbono a de todos os aminoácidos, com
exceção da glicina, é assimétrico, já que está
ligado a quatro grupos diferentes (NH3+),
(COO-), H e R na glicina, este carbono não é
assimétrico porque o grupo R é constituído
por – H. Os aminoácidos com carbono a
assimétrico apresenta, dois isômeros
opticamente ativos, os isômeros D e L, que
são imagens especulares um do outro. Todas
as proteínas encontradas nos seres vivos são
formadas por L-aminoácidos. Os D-
aminoácidos aparecem somente em certos
antibióticos e em peptídeos componentes da
parede de algumas bactérias. Os
aminoácidos com configuração D, assim
como outros aminoácidos exóticos
encontrados nas células, são formados por
modificações dos 20 aminoácidos proteicos
ou são produtos intermediários das vias de
síntese destes compostos.
todos os aminoácidos são opticamente ativos
(luz izada na molécula é desviada para a
esquerda, levogiros. P.EX: L-Alanina).
20 aminoácidos formam milhares de
proteínas - aminoácidos são monômeros de
proteína.
Grau de ionização em aminoácidos
refere-se à proporção de moléculas de
aminoácidos que estão ionizados em uma
determinada solução, dependendo do pH do
meio.
os aminoácidos têm grupos funcionais que
podem ser ionizados, principalmente o grupo
carboxila e o grupo amina – a ionização
desses grupos dependem do ambiente.
Aminoácidos Naturais
Organismo produz (a partir de açúcar)
alanina
prolina
glicina
Aminoácidos essenciais (9) – corpo não
sintetiza
triptofano
metionina
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina treonina
valina
histidina
Aminoácidos não-proteicos – corpo sintetiza
encontrados nas células, mas, não fazem
parte das proteínas;
β-alanina
Desnaturação das proteínas
muda a estrutura, forma e função da
proteína da proteína, mas não perde seu valor
biológico.
à medida que muda o pH, muda também
característica e estrutura do aminoácido;
insulina não pode ser via oral, pois ela irá
ser destruída no estômago, devido ao pH
do estômago;
colágeno também é destruído no estômago
– deve-se estimular o corpo a produzir.
Aminoácidos e solução tampão
solução tampão é uma solução aquosa que
resiste a mudanças significativas no pH
quando pequenas quantidades de ácidos ou
bases são adicionadas a ela. Composta por um
ácido fraco (ou sua base conjugada) e sua
base conjugada (ou seu ácido fraco),
mantendo assim o equilíbrio ácido-base.
- morte por acidose: pulmão não funciona
bem, e com isso ele retém CO2 no sangue,
formando muito ácido.
O que impede o corpo entrar em
acidose/alcalose, devido ao ácido produzido
no corpo?
tampões – substâncias capazes de tirar H+ do
meio ou de colocar H+ no meio e regular o pH.
*controlam o pH:
tampões;
ritmo respiratório;
rim (mais importante);
Classificação quanto ao grupo R
Apolares(aromáticos): apresentam anéis
aromáticos em suas cadeias laterais, não
interagem com a água em pH fisiológico;
- grupos R com caráter de hidrocarboneto,
que não interagem com a água; por isso,
frequentemente localizam-se no interior da
molécula proteica
Polares (grupo R hidrofílico): têm, nas cadeias
laterais, grupos com carga elétrica líquida ou
grupos com cargas residuais, que capacitam a
interagir com água. São geralmente
encontrados na superfície da molécula
proteica.
Polares básicos hidrofílicos (carregados
positivamente): tem carga líquida positiva em
pH fisiológico, são aqueles que são
positivos/negativamente carregados.
Polares neutros (não carregados) hidrofílicos:
possuem grupos funcionais que formam ponte
de H com a água, são mais solúveis, do que os
aminoácidos.
Não polares: não é negativo/positivo
Hidrofóbicos e não polares: importante para
estabilizar a estrutura das proteínas pela
promoção de interações hidrofóbicas em seu
interior.
Ligação peptídica
aminoácidos têm propriedade de formarem
ligação peptídica, quando dois aminoácidos
interagem sobre si por ligação covalente, por
uma condensação. A quebra da ligação
peptídica ocorre por hidrólise.
a carboxila de um aminoácido reage com
grupo amina de outra, liberando água e
formando a ligação.
ligação sucessiva de aminoácidos forma um
peptídeo ou polipeptídeo. Entre as carboxilas e
os grupamentos aminos há as ligações
peptídicas, e o grupamento R está para
cima/para baixo.
em ligações simples, os átomos tendem a estar
mais afastados uns dos outros do que em
ligações duplas. A ligação peptídica, a ligação
entre o carbono e o nitrogênio, está entre as
outras duas em tamanho, embora seja uma
ligação simples, tem quase o caráter de uma
dupla.

Peptídeos

inúmeras funções no metabolismo. Existe

diferença entre peptídeo e proteínas. As
proteínas são codificadas a partir de genes,
os peptídeos muitas vezes não são sintetizados
dessa forma, pode ser a partir de enzima
fazendo ligação entre aminoácidos. Podem
ser obtidos também da proteólise/hidrólise de
proteínas maiores.