OBJETIVOS :

Hemoglobina e estrutura proteica

determina
. a estrutura tamanho e solubi
-

O
● Apresentar as estruturas e classi cações dos aminoácidos que ,
Comboxila-R
lidao de um aminoácido é o
grupo
.

·
● de nir quais os níveis estruturais da proteína
● identi car a organização estrutural e funcional das hemoglobinas
● identi car como ocorre a síntese de hemoglobina
● identi car em qual fase da maturação das hemácias ocorre a incorporação de hemoglobina
● apontar como ocorre o transporte de 02 nas diferentes fases de desenvolvimento
● conhecer os tipos de hemoglobina

Átomo de
ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
hidrogénio

Estrutura
H
—Os aminoácidos são moléculas orgânicas que servem Grupo
↑

como os blocos de construção fundamentais das proteínas. amino básico

HEN -
-Co O H
Carb Grupo acido
A

R
Cada aminoácido é composto por um grupo amino
básico (—NH2), um grupo carboxila ácido (—COOH), um
átomo de hidrogênio (—H) e uma cadeia lateral distinta Cadeia lateral

(—R), todos ligados a um carbono central chamado

carbono α.

● A sequência de aminoácidos unidos forma um polipeptídeo, que por sua vez adquire uma estrutura tridimensional
complexa para desempenhar funções especí cas como proteínas. Apesar de existirem muitos aminoácidos, apenas 20
deles são codi cados pelo DNA e encontrados nas proteínas.
20 aminoácidos nas proteinas
Classi cação

da cadeia lateral
1. Polaridade do Grupo Lateral:
- Aminoácidos polares têm grupos laterais que contêm átomos
de oxigênio, nitrogênio ou enxofre, que podem formar ligações
de hidrogênio com a água. HIDROFÍLICOS

Exemplos: serina, treonina e cisteína.

- Aminoácidos não polares têm grupos laterais compostos
principalmente de carbono e hidrogênio, que são hidrofóbicos e
tendem a se agrupar no interior das proteínas.
Exemplos: glicina, alanina e leucina.

2. Carga Elétrica:
- Aminoácidos carregados positivamente, ou básicos, têm
grupos laterais com carga positiva em pH siológico.
Exemplos incluem lisina, arginina e histidina.
- Aminoácidos carregados negativamente, ou ácidos, têm
grupos laterais com carga negativa em pH siológico.
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Exemplos incluem ácido aspártico e ácido glutâmico.
- Aminoácidos neutros têm grupos laterais sem carga elétrica em pH siológico. Exemplos incluem alanina, glicina e valina.

4. Essenciais e Não Essenciais:

- Aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo não pode sintetizar em quantidades adequadas então, devem ser
obtidos pela dieta. Eles incluem histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.

- Aminoácidos não essenciais são aqueles que o corpo pode sintetizar a partir de outras moléculas e, portanto, não
por meio da alimentação
precisam ser obtidos diretamente da dieta. Exemplos incluem alanina, asparagina, glutamina, serina, tirosina, etc.

A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial. Porque em condições normais, o organismo é capaz
de produzi-lo em quantidade adequada, entretanto, em determinadas situações clínicas, observa-se um consumo aumentado
desse aminoácido, de modo que excede a capacidade do corpo de produzi-lo. tornando-a essencial e necessitando de
aporte exógeno (por meio da dieta ou suplementação).

NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS

● As proteínas são macromoléculas compostas por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Elas desempenham uma
ampla variedade de funções no corpo humano e são essenciais para a estrutura dos tecidos corporais. As proteínas
representam de 12 a 18% do peso corporal de um adulto normal e magro.

As enzimas são um tipo importante de proteína que aceleram a maioria das reações bioquímicas no organismo, atuando
como catalisadores. Os monômeros das proteínas são os aminoácidos, dos quais existem 20 tipos diferentes encontrados no
corpo humano, cada um com uma cadeia lateral única.

Os mecanismos homeostáticos mantêm a temperatura e a composição química dos uidos corporais, permitindo que as
proteínas mantenham suas estruturas tridimensionais adequadas. Se uma proteína encontra um ambiente alterado, ela pode
se desnaturar, ou seja, perder sua estrutura característica (secundária, terciária e quaternária). Esse processo de
desnaturação pode ocorrer devido a mudanças no pH, temperatura ou concentração de sais.

- Ligação Peptídica: É a ligação covalente que une dois aminoácidos em uma proteína. Ela é formada quando o grupo ácido
carboxílico de um aminoácido reage com o grupo amino de outro aminoácido, liberando uma molécula de água.

Durante a formação da ligação peptídica, ocorre uma reação de desidratação, onde uma molécula de água é removida.
Isso acontece porque um átomo de hidrogênio e um átomo de oxigênio são removidos dos grupos carboxila e amino,
respectivamente, para formar a ligação peptídica.

- Hidrólise: É o processo oposto à síntese por desidratação. Durante a hidrólise, uma molécula de água é adicionada à
ligação peptídica, quebrando-a em dois aminoácidos separados.
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 fundamental plaformaçao das protemas
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Resumindo: a ligação peptídica forma-se quando dois aminoácidos se ligam, liberando uma molécula de água. Isso é
chamado de síntese por desidratação. A quebra dessa ligação, é chamada de hidrólise, onde uma molécula de água é
adicionada para separar os aminoácidos.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

As proteínas exibem quatro níveis de organização estrutural: Primária, secundária, terciária e quaternária.

Primária
- A estrutura primária é uma sequência única de aminoácidos ligados por ligações
peptídicas covalentes para formar uma cadeia polipeptídica.
- Esta sequência é determinada geneticamente, ou seja, é especi cada pelo código
genético contido no DNA.
- Qualquer alteração na sequência de aminoácidos pode ter consequências sérias para
a função da proteína e para as células do corpo.

Secundária
- A estrutura secundária é o arranjo torcido ou dobrado repetido de aminoácidos vizinhos
em uma cadeia polipeptídica.
- Dois padrões secundários comuns são as hélices alfa (espirais em sentido horário) e as
folhas beta pregueadas.
- A estrutura secundária é estabilizada por ligações de hidrogênio que se formam entre os
grupos amino e carboxila dos aminoácidos em intervalos regulares na cadeia polipeptídica.

Terciária
- A estrutura terciária refere-se ao formato tridimensional único de uma cadeia polipeptídica.
- Cada proteína tem uma estrutura terciária única que determina sua função biológica.
- A estrutura terciária é estabilizada por várias interações, incluindo ligações covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações fracas, como ligações de hidrogênio, ligações iônicas
e interações hidrofóbicas.
- Algumas partes da proteína são atraídas pela água (hidrofílicas) e outras são repelidas
pela água (hidrofóbicas), in uenciando a sua estrutura tridimensional.

Quaternária
- Proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica são consideradas estruturas
quaternárias.
- As interações que mantêm as cadeias polipeptídicas unidas na estrutura quaternária
são semelhantes às que mantêm a estrutura terciária, incluindo ligações covalentes,
como pontes dissulfeto, e interações fracas, como ligações de hidrogênio, ligações
iônicas e interações hidrofóbicas.
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