UNIVERSIDADE LUTERANA DO BRASIL

Bioquímica Veterinária
Disciplina: 126106 Turma: 79006 - 52N - SEMESTRE
Período: 2021/2
Aluna: Marilia da Silva de Abreu
Professor: Vagner Ricardo Lunge

INTRODUÇÃO

Aminoácidos: são as unidades fundamentais de todas as proteínas.

Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos formando essas importantes macromoléculas,

cada um com propriedades específicas.

Independente do ser vivo todos apresentaram suas proteínas formadas pelos mesmos 20
aminoácidos.

Definidos como moléculas orgânicas que apresentam grupos carboxila (-COOH) e amino (-
NH3) ligados a um único carbono, denominado de carbono alfa.

Esse carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo

carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral
ou grupo R.

Os aminoácidos podem ainda sofrer outras divisões, segundo o “R” de cada um deles:

Aminoácidos apolares: o grupo “R” é uma cadeia lateral apolar, ou seja, são hidrofóbicos. É o
caso da alanina, leucina, valina, cisteína, glicina, prolina, isoleucina, metionina, triptofano e
fenilalanina.

Aminoácidos polares neutros: o grupo “R” é uma cadeia lateral polar sem carga elétrica, ou
seja, neutra. São hidrofílicos e geralmente contêm hidroxilias, sulfidrilas e aminas. São os:
Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina.

Aminoácidos polares ácidos: São hidrofílicos e o grupo “R” é uma cadeia lateral com carga
negativa, normalmente possuem grupo carboxila, além daquela da estrutura geral. É o ácido
glutâmico e ácido aspártico.

Aminoácidos polares básicos: São hidrofílicos e o grupo “R” é uma cadeia lateral básica,
carregada positivamente, possuem grupo amino. São eles: Histidina, lisina e arginina.
FONTE DA IMAGEM: https://medpri.me/upload/texto/texto-aula-645.html

Os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas, as quais se formam entre o grupo
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro. Essas ligações permitem a formação de
cadeias de aminoácidos, que recebem o nome de peptídeos. Quando dois aminoácidos estão
ligados, temos um dipeptídeo; quanto três estão ligados, temos um tripetídeo; quando quatro
estão ligados, temos um tetrapeptídeo e assim sucessivamente. A união de muitos
aminoácidos é conhecida como polipeptídeo. Uma proteína, por sua vez, pode apresentar
milhares de aminoácidos.
FÓRMULA - M A R I
(M) METIONINA
Aminoacido com cadeias laterais APOLARES;

Aminoácidos apolares (hidrofóbico)

É considerada um aminoácido essencial;

Fórmula química: C5H11NO2S;

Cadeia lateral: (CH2)2 - S -CH3.

A metionina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto, um
dos componentes das proteínas dos seres vivos. É um de iniciação na síntese protéica. Para
se formar uma proteína, este codão do DNA é lido em primeiro lugar pela célula, marcando o
ponto de início da síntese. A metionina é assim um aminoácido importante que auxilia o
início da tradução do RNA mensageiro (O RN completamente processado constitui o RNA
mensageiro. A tradução do RNA mensageiro ocorre no ribossomo, dentro do citoplasma para
produzir a proteína, que é codificada na sequência de nucleotídeos), sendo o primeiro
aminoácido incorporado na posição terminal-N de todas as proteínas. Este aminoácido que
contém enxofre também serve de fonte de enxofre para a cisteína em animais e seres
humanos.

(A) ALANINA
Aminoácido com cadeias laterais APOLARES;

Aminoácidos apolares (hidrofóbico)

É um aminoácido não essencial;

Fórmula química: C3H7NO2

Cadeia lateral: CH3

Apesar da sua pouca reatividade química, a alanina pode ter funções de reconhecimento de
substratos ou reguladores alostéricos em sítios ativos ou de regulação em enzimas.

A Alanina atua no reconhecimento de substratos ou reguladores alostéricos em sítios ativos

ou de regulação de enzimas; no metabolismo do Tripitofando e da Vitamina Piridoxina;
Síntese protéica. Reduz o colesterol em Ratos. Além disso, a alanina também atua como
transportador dos íões amónio produzidos nos músculos para o fígado, pela aminação do
piruvato em alanina, o posterior transporte desta para o fígado e a desaminaçao desta
através da reação com o alfa-cetoglutarato (transaminação), formando como produtos o
glutamato (que será usado no ciclo da ureia) e o piruvato novamente.
(R) ARGININA
Aminoácidos com cadeias laterais polares básicos (São hidrófilos);

A arginina pode ou não ser considerada como aminoácido essencial dependendo do estágio do
desenvolvimento do indivíduo ou do seu estado de saúde.

Fórmula química: C6H14N4O2;

Cadeia lateral:

Além de fazer parte de proteínas, a arginina tem papéis importantes na divisão celular, na
cicatrização de feridas, na remoção de amoníaco do corpo, no sistema imunitário e na
produção de hormonas.

Ela assume preferencialmente uma carga elétrica positiva, pelo que tem tendência a ligar-se
a grupos carregados negativamente. Por esta razão, é comum encontrar este aminoácido na
superfície de proteínas (quando estas não são hidrofóbicas), onde podem interatuar com o
ambiente polar intracelular.

(I) ISOLEUCINA
Aminoácidos apolares (hidrofóbico);

É um aminoácido essencial que não é sintetizado por tecidos de animais mamíferos;

Fórmula química: C6H13NO2

Cadeia lateral:

São encontradas primariamente no interior de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é

o mais hidrófobo de todos os radicais dos aminoácidos das proteínas.

Outra propriedade desta classe de aminoácidos é o facto de não desempenharem nenhum

outro papel biológico além da incorporação em enzimas e proteínas, onde sua função é
ajudar a ditar a estrutura terciária das macromoléculas.