UNIVERSIDADE FEDERAL DE SERGIPE

DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA
DISCIPLINA BIOQUÍMICA
PROF. Dr. CHARLES DOS SANTOS ESTEVAM

Discente: Larissa Suzana de Souza Terra

Turma: 05A

ESTUDO DIRIGIDO AMINIÁCIDO

a) Represente e explique a ligação entre os seguintes aminoácidos:  

R: A ligação entre aminoácidos é chamada de ligação peptídica. Nesse caso, a interação

entre a fenilalanina e a tirosina formará um dímero. Na ligação peptídica ocorre,
primeiramente, a quebra da ligação entre o carbono e a hidroxila do grupo carboxílico e a
quebra da ligação do hidrogênio com o nitrogênio do grupo amina, ocorrendo a
desidratação e consequentemente a liberação de uma molécula de água. Quando a
desidratação ocorre, o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amina do outro
aminoácido ficam com uma valência livre que, quando encontradas, formam uma ligação
covalente.

b) Quais são as atividades biológicas dos aminoácidos?  

R: As funções biológicas dos aminoácidos se referem à formação de proteínas. As funções

são: 
 Estrutura da célula
 Hormônios
 Receptores de proteínas e hormônios
 Transporte de metabólitos e íons
  Atividade enzimática
 Imunidade
 Glicogênese no jejum e diabetes.

c) Esquematize a estrutura básica de um aminoácido e explique e cite exemplos

das diferenças químicas entre eles?  

R: Podemos dividir os aminoácidos em:

 Aminoácidos com cadeias laterais apolares- Possuem basicamente carbono e
hidrogênio na sua cadeia lateral. Por ser apolar, é insolúvel em água e solúvel em
solventes orgânicos. Não possui anel de benzeno na cadeia lateral. 
 Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregados- O grupo R é uma cadeia
polar neutra. Sendo possível haver grupos aminos ou grupos oxigenados, mas os
mesmos são estáveis. Nesse grupo, apenas a cisteína possui pKr, ou seja, tem o grupo
R ionizável.
 Grupos R aromáticos- Na cadeia R, há um anel aromático. Os aminoácidos aromáticos
possuem a característica de absorver luz ultravioleta. A Tirosina é o único dos
aminoácidos aromáticos que possuem o grupo R ionizável.
 Aminoácidos ácidos- são os aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga
negativa por conta da presença do grupo carboxílico. São hidrofílicos. 
 Aminoácidos básicos- são os aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias
laterais e estão carregados positivamente. São hidrofílicos também.

d) Qual a classificação dos aminoácidos e qual a importância desta nos processos

biológicos, explique e cite exemplos?  

R: Podem ser divididos entre aminoácidos essenciais, que não são sintetizados pelos seres
humanos, e aminoácidos não essenciais, que são sintetizados pelos seres humanos. Todos os
aminoácidos possuem funções específicas para um bom funcionamento do corpo, ou seja,
no caso dos essenciais, precisamos ingerir esses aminoácidos para que nosso corpo funcione
de forma adequada.
Função dos aminoácidos essenciais:
Leucina: estimula as sínteses das proteínas musculares e participa das reações
anabolizantes.
Isoleucina: responsável pela síntese de glutamina e alanina, além de agir no
desenvolvimento e no reparo dos músculos.
Valina: é um aminoácido que auxilia na síntese de outros aminoácidos e no reparo dos
tecidos.
Fenilalanina: este aminoácido potencializa a produção de hormônios e neurotransmissores,
como a dopamina, adrenalina e noradrenalina que são importantes para o funcionamento
do sistema nervoso central e periférico. 
Lisina: É componente estrutural do colágeno e possui ação antiviral. Seus resíduos são
encontrados na elastina.
Metionina: é uma importante fonte de compostos necessários para o metabolismo e
componentes celulares. A metionina se converte em cistina que é um aminoácido
importante na síntese de glutationa.
Triptofano: substância que incentiva a liberação de serotonina e a melatonina.
Treonina: responsável pela produção de mucina, proteína necessária para a manutenção da
integridade e função intestinal. Também é responsável pela síntese de glicina

e) Represente a ionização dos seguintes aminoácidos (LISINA, TIROSINA,

TRIPTOFANO, FENILALANINA), indique o potencial isoelétrico, indique a região de
tamponamento. Explique?

 
f) O que são aminoácidos modificados, qual a importância deste, explique e cite 
exemplos?  

R: Aminoácidos modificados são aqueles que sofrem uma modificação específica de um

resíduo de aminoácido após a síntese proteica. Essa modificação é uma adição de grupos
químicos nas cadeias laterais dos aminoácidos. Podem ser adição por hidroxilação, por
metilação, por acetilação, por carboxilação, por fosforilação e etc. Um exemplo é o colágeno
que vem da hidroxilação da prolina e da lisina ou a miosina que vem da metilação da lisina.

g) Explique quatro métodos de separação dos aminoácidos? 

R:
 Eletroforese: É a separação de aminoácidos que envolve a migração de partículas
carregadas eletricamente em um determinado gel ou papel quando se aplica uma
diferença de potencial. Os aminoácidos são separados de acordo com seu pI. Umas
gotas da mistura de aminoácidos são pingadas no papel que é colocado entre dois
eletrodos em uma solução tamponada. Depois, é aplicado um campo elétrico e, se o
aminoácido tiver pI maior que o pH da solução tampão, irá migrar em direção do
cátodo (Pois a solução ficará com uma carga global positiva).Um aminoácido com pI
menor que o pH da solução irá migrar para o ânodo. Quanto maior for a diferença
entre o pI e o pH da solução, mais rápido o aminoácido irá migrar. 
  Cromatografia em papel: Separa os aminoácidos com base em sua polaridade.
Algumas gotas da mistura de aminoácidos são pingadas no papel filtro. Esse papel é
colocado em uma cuba com solvente (geralmente uma mistura de água, ácido
acético e butanol) que sobre pelo papel “arrastando” os aminoácidos. Quanto mais
polar for o aminoácido, menor afinidade terá com o solvente e se deslocará mais
lentamente. Quanto mais apolar for o aminoácido, maior será a velocidade do
deslocamento.

 Cromatografia em camada delgada: É diferente da cromatografia em papel pois a

fase estacionária é um sólido e não o papel. Os outros mecanismos da separação
ocorrem da mesma forma. 

 Cromatografia em coluna: A separação baseia-se na polaridade da proteína. A fase

estacionária ocorre dentro de um tubo que dentro dele pode conter um enchimento
sólido ou líquido e a fase móvel será líquida independente da fase estacionária. A
ordem que as substâncias irão fluir irá depender da sua polaridade.

h) Explique o comportamento elétrico dos aminoácidos?  

R: Os aminoácidos podem se comportar como ácido ou como base a depender do local que
esteja (a depender do pH), ou seja, são anfóteros. Isso se dá pela padronização onde no
aminoácido sempre há pelo menos um grupo amina e um grupo carboxilico, onde ambos são
ionizáveis.

i) Quais são os métodos de separação dos aminoácidos?  

R: Eletroforese, Western Blot e Métodos cromatográficos.

j) Explique cromatografia de troca iônica, adsorção e exclusão molecular para

a separação de aminoácidos  
R:
 Cromatografia de troca iônica: separação baseia-se na interação eletrostática (força
iônica) entre o soluto e a fase estacionária. Inicia-se com uma coluna envolvida por
resina carregada que pode ser carregada positivamente (resina de troca aniônica) ou
carregada negativamente (resina de troca catiônica). A fase móvel é geralmente uma
solução tampão. Se for escolhida uma coluna carregada positivamente, os
aminoácidos negativos ficarão retidos na coluna enquanto aminoácidos negativos
desceriam pela coluna. O inverso ocorre se for escolhida uma coluna carregada
negativamente.
 Cromatografia por exclusão: a separação baseia-se no tamanho das proteínas. A fase
sólida consiste em colunas com grânulos de polímeros com poros. As moléculas
grandes não passam pelos poros e então passam ao redor dos poros de uma maneira
mais rápida. Logo, nesse método, as proteínas maiores emergem na coluna mais
rápido que as proteínas menores.
 Cromatografia por adsorção: A separação ocorre de acordo com as interações
eletrostáticas do aminoácido com a fase estacionária (que é sólida). A fase móvel
pode ser líquida ou gasosa. As moléculas que possuem afinidade com a fase
 estacionária ficam retidas (por adsorção) e as outras proteínas passam livremente
pela fase.
k) Como as proteínas são classificadas?  

R: Podem ser divididas entre:

 globulares- São em formato esférico e geralmente são solúveis em meio aquoso. Como
exemplo, tempos enzimas e proteínas transportadoras.
 fibrosas- São organizadas em lâminas onde os aminoácidos ficam organizados
paralelamente.

l) Quais são os níveis proteicos e quais as forças que estabilizam esses níveis?  explique
sua resposta? 
R:
 Primária- É uma estrutura linear de aminoácidos que estão unidos através de ligações
peptídicas.
 Secundária- É o primeiro nível de “enrolamento” das proteínas. Podem ser alfa-
hélices (arranjo tridimensional que se enovela entre si) e beta-pregueadas (ocorre a
sobreposição das cadeias lineares). São estabilizadas por ligações de hidrogênio. 
 Terciária- dobramento da cadeia polipeptídica sobre si. São estabilizadas por ligações
de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica, forças de
dispersão London e pontes de sulfeto. Já possuem função.
 Quaternária- Cadeias peptídicas que interagem entre si. As mesmas forças que
estabilizam a conformação terciária também estabilizam a quaternária.