➢ PROTEÍNAS

− São macromoléculas complexas, formadas de aminoácidos

− Compõe 50 a 80% do peso seco da célula
− As proteínas de cada organismo são constituídas a partir do mesmo conjunto de 20
aminoácidos
− Envolvidas em catálise (servir como catalisador de reação, no caso das enzimas), transdução
de sinais e transporte.
− Diversos tamanhos, formas, funções e grandes variedades.

1. Aminoácidos: são unidades estruturais básicas das proteínas

− Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais, ou Radical (R)

− O carbono central é um carbono quiral, ou assimétrico, ou seja, possui 4 ligantes diferentes
e assim possui geometria óptica e isômeros ópticos, ou enantiômeros, que são a imagem
especular um do outro (espelhados) aumentando mais ainda a variedade desses compostos.
− Ligação Peptídica: ligação entre dois aminoácidos

OBS: Levógiros x Destrógiro: são os isômeros, um espelhado para a esquerda e o outro

espelhado para a direita, respectivamente.

− Aminoácidos apolares: hidrofóbicos

 − Aminoácidos polares: hidrofílicos
1. polar sem carga
2. polar com carga negativa
3. polar com carga positiva

OBS: presença do aminoácido cisteína: contém enxofre (S), permite a formação da Ligação de
Enxofre, ou Ponte Dissulfeto (necessário 2 cisteínas, uma em cada molécula)

OBS: A ligação peptídica (entre aminoácidos) se dá pela cadeia principal

− Determinação de proteínas em uma solução: absorção de luz em amostra é um detector

− Determinação de enovelamento ou não: quando está enovelado, os aminoácidos
hidrofóbicos estão protegidos da H2O, visto que estão mais internos, e absorvem luz

em menores faixas (azul), ao contrário, quando está desprotegido, absorvem em maiores faixas
(vermelho).

− Aminoácidos ácidos x básicos: de acordo com o pH. Caso o pH seja ácido, o AA possui
carga positiva. Caso o pH seja neutro (=7), o AA é neutro. Caso o pH seja básico, o AA possui
carga negativa.
− Aminoácidos essenciais: o organismo não sintetiza
− Aminoácidos não-essenciais: o organismo sintetiza

● Ligacão Peptídica:
− covalente e forte
− acontece entre dois aminoácidos (amina secundária - carboxila primária)

− Peptídeo: cadeia de aminoácidos

− As ligações são rígidas e planas devido ao caráter parcial de dupla ligação de C-N
− O conjunto de aminoácidos determina as características e funções da proteína
− Ligação phi: entre N-C no aminoácido
− Ligação psi: entre C-C no aminoácido
− A ligação peptidica eh formada por condensação, com a retirada de uma molécula de H2O.
Pode ser quebrada por hidrolise.
 − . Uma ligação covalente simples gera movimento de rotação enquanto a ligação dupla não
gera movimento. Dessa forma, a ligação peptídica eh o ponto da cadeia onde existe restrição
de movimento. A dupla de ligação ta ora com oxigênio e ora com nitrogênio, gerando uma
ressonância que cria um dipolo (oxigênio é mais eletronegativo que o nitrogênio). Assim, é
possível interações entre ligações peptídicas pela formação de ligações de hidrogênio.
− Existe um grau de liberdade nesses ângulos de rotação para formar o enovelamento da
proteína, e dependendo do grau, ela se enovela de formas diferentes.
- Impedimentos Estéricos: Forma cis ou trans. A forma cis tem radicias no mesmo plano, o que é
um impedimento estérico, por isso normalmente eles se alinham de forma trans, ou seja, radicais
em planos diferentes.

− A sequência de uma proteína sempre é lida da extremidade amina (aminaterminal) para a

carboxila (carboxilaterminal).

OBS: Resíduo = Aminoácido

OBS: Mutações e alterações de AA's pode fazer diferença ou não na proteína, devido à
característica do código genético degenerado.

● Níveis estruturais de uma proteína:

1. Forma Primária: sequência de aminoácidos. Em algumas ptn's, a cadeia peptídica

é interligada, devido à cadeia lateral que pode fazer interações além da cadeia
principal. Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, apenas por
ligações covalentes e pontes de sulfetos.O numero de ligações peptidicas vai ser
sempre o número de resíduos de aminoácidos menos 1. O termo peptídio é usado
como sinônimo de proteínas que possuem cadeias pequenas. Aminoácido é aquele
 que tem a alfa amina e a alfa carboxila livres, se esses grupamentos formarem
ligações com outros aminoácidos, nomeia-se resíduos de aminoácidos, ou seja,
resíduo de aminoácido é quando ele faz parte de uma cadeia polipeptídica. A
representação da sequencia é definida pela primeira letra de cada aminoácido. Ps:
No ribossomo, quando ocorre a síntese de proteína, ela termina com a alfa carboxila
livre (resíduo c terminal). Começa com a m terminal. M terminal para c terminal é o
sentido de síntese.

2. Forma Secundária: as cadeias podem se dobrar em estruturas secundárias; a

Alfa-hélice ou folha-Beta, voltas e alças respectivamente, originadas pela formação
das ligações de hidrogênio na estrutura, dando a conformação específica. Começa a
se enovelar localmente.
Embora não sejam periódicas, estas estruturas em voltas e alças são bem definidas e contribuem
com a α-hélice e com a folha β na formação da estrutura final da proteína. As α-hélices, fitas β e
voltas são formadas por meio de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupos N—H e
C=O dos aminoácidos que estão próximos uns dos outros na sequência linear do peptídeo. Estes
segmentos enovelados são chamados de estrutura secundária.

1. Alfa-hélice: A alfa-hélice é uma estrutura em espiral estabilizada por pontes de hidrogênio

internas, componente da estrutura secundária, onde a ligação de hidrogênio sempre ocorre
4 aminoácidos depois, e a ligação de hidrogênio é uma ligação intracadeia. Desta maneira,
exceto para os aminoácidos que estão próximos às extremidades de uma α-hélice, todos os
grupos CO e NH da cadeia principal estão ligados por pontes de hidrogênio. Os aminoácidos
distantes de três a quatro resíduos na sequência estão espacialmente bem próximos um do
outro na α-hélice. Ao contrário, os aminoácidos distantes dois resíduos um do outro estão
situados em lados opostos da hélice e têm pouca chance de se contatarem.

2. Folha-Beta: folhas-beta paralelas (C → N + C → N) são menos estáveis que as antiparalelas

(C → N + N → C) devido ao fato das ligações de hidrogênio estarem retorcidas no caso das
paralelas. As ligações de hidrogênio são ligações intercadeias. As folhas beta são
estabilizadas por pontes de hidrogênio entre as fitas polipeptídicas As cadeias adjacentes
nas folhas β podem se dispor em direções opostas (folha β antiparalela) ou na mesma
direção (folha β paralela). Na organização antiparalela, os grupos NH e CO de cada
aminoácido estabelecem, respectivamente, pontes de hidrogênio com os grupos CO e NH de
um parceiro na cadeia adjacente. Na organização paralela, o esquema do estabelecimento
das pontes de hidrogênio é um pouco mais complicado. Para cada aminoácido, o grupo NH
estabelece pontes de hidrogênio com o grupo CO de um aminoácido da fita adjacente,
enquanto o grupo CO estabelece pontes de hidrogênio com o grupo NH do aminoácido que
se situa dois resíduos distante ao longo da cadeia.

- É importante saber a sequência de AA's de uma ptn para elucidar seu mecanismo de ação.
− Cadeias peptídicas podem mudar de direção, fazendo voltas e alças (alfa ou beta). As alças
não tem estruturas regulares, são rígidas e bem definidas
 3. Forma Terciária: a trajetória global da cadeia é referida como sua estrutura
terciária. Alto enovelamento, pronta para ser uma ptn funcional.

− As ligações de hidrogênio podem se formar tanto dentro da estrutura secundária quanto em

resíduos mais distantes
− Os resíduos hidrofóbicos procuram uma região na ptn que não está em contato com a água,
e ali ficam por ligações hidrofóbicas.
− As interações entre os apolares comanda e promove o enovelamento proteico, pois a
estrutura vai se "dobrando", enovelando para realizar essas interações que ficam na região
mais interna da ptn. Um princípio de união emerge a partir da distribuição das cadeias
laterais. O fato marcante é que o interior é constituído praticamente de resíduos apolares.
- A cadeia polipeptídica se enovela de modo que as cadeias laterais se internalizam, enquanto
suas cadeias polares carregadas se dispõem na superfície.
− A ponte de enxofre (muito forte) entre moléculas com presença de cisteína também
influencia o enovelamento. Dão estabilidade, diminuindo a desnaturação.
− Pontes salinas (íon-íon): estabilizam a ptn.
− Ligações Metálicas também podem influenciar as interações na ptn

1. Forma Quaternária: Algumas ptn's possuem. São subunidades reunidas. Cada

subunidade é um monômero. A ptn como um todo é chamada de oligômero (Ex:
vírus). A menor unidade de estrutura quaternária é chamada de dímero.

Resumindo…

1. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos.

2. A estrutura secundária refere-se à organização espacial dos resíduos de aminoácidos
vizinhos na sequência. Algumas destas organizações são regulares, dando origem a uma
estrutura periódica. A α-hélice e a fita β são elementos da estrutura secundária.
3. A estrutura terciária refere-se à organização espacial dos resíduos de aminoácidos que estão
distantes uns dos outros na sequência e ao padrão das pontes dissulfeto e das interações
hidrofóbicas.
3. Agora nos voltamos para as proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica. Essas
proteínas exibem um quarto nível de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica neste
tipo de proteína é chamada de subunidade. A estrutura quaternária refere-se à organização
espacial das subunidades e à natureza de suas interações.

● Enovelamento Protéico:
− Estado enovelado = nativo, forma ativa
− Desnaturação é tirar do estado ativo
− Renaturar é voltar ao estado ativo
− O enovelamento proteico é sempre o mesmo
− Quando a ptn se enovela ela passa para uma região de baixa energia
− No estado intermediário de enovelamento, as regiões apolares ficam mais expostas, por isso
existem as chaperonas (em francês, damas de companhia), para acompanhar outras ptn's
que não conseguem se enovelar sozinhas
● Desnaturação:
− Desnaturar a ptn é acabar com seu estado enovelado e tirar do estado ativo.
− Uma proteína pode desnaturar-se devido ao calor; a alta temperatura quebra as ligações de
hidrogênio.
− Os detergentes também são desnaturantes; afetam as regiões hidrofóbicas, alteram a sua
solubilidade e impede elas de interagirem e enovelarem a ptn. diminuindo sua atividade.
- As proteínas podem ser desnaturadas por qualquer tratamento que seja capaz de quebrar as
ligações frágeis que estabilizam a estrutura terciária, como o aquecimento, ou desnaturantes
químicos
− Para muitas proteínas, uma comparação do grau de desenovelamento quando se aumenta a
concentração do agente desnaturante revela uma transição nítida entre a forma enovelada,
ou ativa, para a forma desenovelada, ou desnaturada, sugerindo que apenas estes dois
estados conformacionais estão significativamente presentes. Uma transição igualmente
nítida é observada se agentes desnaturantes são removidos das proteínas desnaturadas,
permitindo sua renaturação.

OBS: O enovelamento incorreto das proteínas pode gerar doenças neurológicas, como o Alzheimer;
príons → conformação alterada → formação de agregados (depósitos fibrilares irreversíveis) →
danos aos tecidos → doença

Proteínas da membrana .
Não são solúveis. Ha um predomínio de aminoácidos com cadeia lateral apolar. Possuem
domínios hidrofóbicos e hidrofílicos (para que haja o transporte). São transportadoras de
moléculas ou receptoras.

Proteínas fibrosas .
− Queratina é sintetizada por queratinócitos, importante para cabelo unhas e chifres.
Forma uma alfa hélice do inicio ao fim. Há uma sobreposição da estrutura
secundária e terciaria, por isso, não é costume classificar as proteínas fibrosas
dessa maneira. A queratina forma uma cadeia dupla e as duas interagem e formam
a protofibrila e a união desta s forma proto filamento, todas essas interações são
entre as cadeias laterais. No cabelo, com um agente redutor quebra-se as ligações
de sulfeto e se tem as cadeias laterais livres, com as ligações reduzidas, muda-se a
sua forma e promove se a oxidação e as ligações de sulfeto que se formam são
diferentes das originais.
− As fibras de colágeno aparecem em tecidos conjuntivos. A hidroxe lisina e a hidroxe
prolina são amainoacidos hidroxilados. O colágeno precisa ter lisina e prolina
hidroxilados. As enzimas que realizam isso precisam ter a vitamina C como co fator.

Proteínas conjugadas .
 Proteínas conjugadas são aquelas que possuem alguma molécula que não seja
aminoácido (um grupo prostetico é quando este nao aminoácido esta ligado fortemente por
uma ligação covalente). Lipoproteínas (possuem lipídios), glicoproteínas (possuem
carboidratos), fosfoproteínas, flavoproteínas (possuem fad), metaloproteínas (possuem íons
metálicos)