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Aminoácidos

No nosso sistema biológico estão presentes várias e diversificadas proteínas, todas com funções completamente distintas. Essas biomoléculas são constituídas de aminoácidos.

Essas biomoléculas são constituídas de aminoácidos. Estrutura geral dos aminoácidos na forma ionizada em pH

Estrutura geral dos aminoácidos na forma ionizada em pH fisiológico

Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam essa característica de carbono assimétrico.O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando a ligação do carbono α com dois substituintes iguais. Carbono assimétrico, também chamado de carbono quiral, são aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original.

Enantiômero

É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a capacidade de desviar a luz para

a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns sejam levorrotatórios, todos compartilham a configuração absoluta do L-glutaraldeído (convenção de Fisher) e assim, são definidos como L-aminoácidos.

Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância biológica incluem a ornitina e a citrulina que participam da síntese da uréia, a tirosina na formação dos hormônios tireoidianos e o glutamato na biossíntese de neurotransmissores.

e o glutamato na biossíntese de neurotransmissores. Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3

Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome correspondente ou abreviados por uma letra em maiúscula).

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do seu nome correspondente ou abreviados por uma letra em maiúscula). Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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Aminoácidos
Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades das suas cadeias laterias:

1 - Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)

com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas) 2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 3 -

2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas

2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não

3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)

4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) 5 - Aminoácidos com cadeias laterais

4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)

cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) 5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas

5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)

cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas) Aminoácidos Os grupamentos funcionais dos aminoácidos

Aminoácidos

Os grupamentos funcionais dos aminoácidos ditam as reações químicas dos aminoácidos. Os aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação de grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do outro.

Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.

Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação dos peptídeos, como por exemplo: Aspartame resultante da junção dos aminoácidos aspartato e fenilalanina.

Aminoácidos

Aminoácidos Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica Os aminoácidos podem ter carga total positiva,

Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica

Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra.

Embora tanto o R-COOH e o R-NH 3 sejam ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os grupamentos carboxílicos existem praticamente todos como R-COO - e o grupamento amino predominantemente como R-NH 3 + .

O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula e, tão importante,

que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas

positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico (pI).

O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do

aminoácido. Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico.

Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido

Esse aminoácido é encontrado nas proteínas originárias de todos os domínios da vida. Os seres humanos apresentas duas dúzias de selenoproteínas como por exemplo a iodotironina deiodinases que são responsáveis por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo de selênio substitui o enxofre de seu análogo estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 20 aminoácidos geneticamente codificados, a selenocisteína é especificada por um elemento genético mais complexo que o códon de 3 letras.

Aminoácidos

EXERCÍCIOS.

Aminoácidos EXERCÍCIOS . questão enade 1.(ENADE2014)Osaminoácidos,subunidadesque compõem as estruturas proteicas,

questão enade

1.(ENADE2014)Osaminoácidos,subunidadesque

compõem as estruturas proteicas, apresentam uma propriedade comum que os define: todos possuem um grupo ácido carboxílico e um grupo amino, ambos ligados a um único átomo de carbono, denominado carbono - α.

3. Qual é o único aminoácido que não apresenta isomeria óptica? Por que?

A variedade química dos aminoácidos deriva das cadeias laterais ligadas ao carbono - α e de suas características de carga, volume e reatividade com a água.

Na constituição das proteínas, os aminoácidos são ligados um ao outro por meio da extremidade carboxila de um e da extremidade amina do outro, formando uma longa cadeia que, então, é enovelada em uma estrutura tridimensional. Essa estrutura é única para cada proteína.

ALBERTS, B. et al. Biologia Molecular da Célula. Porto Alegre: ARTMED, 2 ed. 2004 (adaptado).

Com relação ao tema, para identificar os sítios reativos de determinada proteína, a fim de obter sua estrutura primária, faz-se necessário o estudo da conformação espacial de sua molécula. Para atingir esse objetivo, deve-se avaliar:

a) as cadeias laterais de cada aminoácido.

b) os solventes nos quais essa proteína é solúvel.

c) o tipo de ligação que existe entre os aminoácidos.

d) o tipo de ligação que existe no carbono - α de cada aminoácido.

e) as extremidades amino e carboxila dessa proteína,afimdeverificarsehácompatibilidade entre elas.

2. Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral.

4. Por

moléculas anfólitas?

que os aminoácidos são considerados

5. Construa

indicando os pontos de pK e pI.

a

curva

de

titulação

da

glicina

Construa indicando os pontos de pK e pI. a curva de titulação da glicina Estude com

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Construa indicando os pontos de pK e pI. a curva de titulação da glicina Estude com

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EXERCÍCIOS

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6. Explique o significado e como é calculado o ponto isoelétrico (pI).

7. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram

adicionados a uma mistura de água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre as duas fases.

8. Explique como é formada a ligação peptídica.

9. A anemia falciforme é o resultado da mutação

nas cadeias beta da hemoglobinas, onde o aminoácido glutamato é substituído pelo aminoácido valina. Considerando que é aplicado um campo elétrico em amostras de dois pacientes, identifique na Figura a amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta mutante.

Polo positivo (+) Polo negativo (-)

Posição das amostras no inicio da eletroforese Amostra A Amostra B Observação: O glutamato é um aminoácido com

um grupo carboxilo

possui

os grupos amino e carboxilo característicos de qualquer aminoácido.

adicional.

A valina

de qualquer aminoácido. adicional. A valina JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA. 10. Cite peptídeos de relevância

JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.

10. Cite peptídeos de relevância biológica.

JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA. 10. Cite peptídeos de relevância biológica. Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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EXERCÍCIOS

EXERCÍCIOS questão resolvida na aula 11. Considerando a estrutura química do aspartato responda às questões abaixo.

questão resolvida na aula

11. Considerando a estrutura química do aspartato responda às questões abaixo.

química do aspartato responda às questões abaixo. a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, podemos

a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros. Cite uma característica de acordo com as classificações existentes que podemos atribuir a esse aminoácido segundo a propriedade da sua cadeia lateral.

b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e

9,0.

desse aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 9,0. questão enade 12. (ENADE
desse aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 9,0. questão enade 12. (ENADE

questão enade

12. (ENADE 2011) A sequência de aminoácidos exerce papel fundamental na determinação da estrutura tridimensional de uma proteína e, consequentemente, na sua função.

Com relação à separação e quantificação dos aminoácidos presentes em uma mistura, analise as seguintes proposições.

I. A cromatografia de troca iônica separa os aminoácidos com base em sua carga

líquida,utilizando como fase móvel uma solução

tampão.

II. Na eletroforese, o aminoácido com pontoisoelétrico maior do que o pH da solução teráuma carga global positiva e migrará na direção

III. A eletroforese é uma técnica que separa

aminoácidos com base em seus valores de ponto

isoelétrico.

IV. A cromatografia líquido-líquido em papel

separaos aminoácidos com base no seu tamanho.

É correto apenas o que se afirma em:

a) I.

b) II.

c) I e III.

d) II e IV.

e) III e IV.

13. Como é caracterizado um aminoácido?

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e III. d) II e IV. e) III e IV. 13. Como é caracterizado um aminoácido?

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EXERCÍCIOS

14. Como podem ser classificados os aminoácidos?

17. Como se chama a ligação covalente (representada na figura em amarelo) da molécula dimerizada ?

15. Os aminoácidos são considerados moléculas dipolares ou zwitteriônicas. Qual é a principal característica deste grupo de moléculas? O que faz dos aminoácidos moléculas dipolares?

 

18. Esse

dímero

pode

ser

novamente

convertido ao aminoácido original.

Com

 

qual reação química

isso

é

possível?

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TEXTO PARA AS PRÓXIMAS QUESTÕES

Observe a figura abaixo e reponda às perguntas abaixo:

Observe a figura abaixo e reponda às perguntas abaixo: 16. Na imagem acima vemos a oxidação

16. Na imagem acima vemos a oxidação (perda de elétrons) de duas moléculas de um aminoácido formando um “dímero”. Qual é o aminoácido envolvido nessa reação e qual o nome dado ao “dímero” desse aminoácido?

19. O que são AAs especiais ou raros em proteínas?

Exemplifique.

20. A ligação peptídica resulta da união entre o grupo:

a)

carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.

b)

carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro.

c)

amina de um aminoácido e amina do outro.

d)

amina de um aminoácido e radical R do outro.

e)

carboxila de um aminoácido e radical R do outro.

21.

0 aminoácido mais simples é a:

a)

alanina

b)

lisina

c)

glicina

d)

cisteína

e)

triptofano

b) lisina c) glicina d) cisteína e) triptofano Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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EXERCÍCIOS

gabarito.

Resposta da Questão 1: [C]

Resposta da Questão 2:

Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a sua cadeia lateral. Propriedades como afinidade pela água são importantes para a conformação das proteínas e por tanto para sua função. De acordo com a polaridade do grupo R, os aminoácidos são classificados em apolares (grupo R hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). Pertencem ao grupo dos aminoácidos apolares:

glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.

Os aminoácidos polares podem apresentar carga elétrica líquida e assim podem ser subdivididos em três categorias: aminoácidos básicos (se a carga for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga for negativa) e aminoácidos sem carga.

São

histidina.

aminoácidos

básicos:

lisina,

arginina

e

São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.

São aminoácidos polares sem carga: serina, treonina e tirosina.

Resposta da Questão 3:

Dentre os 20 aminoácidos que constituem as proteínas, todos possuem um grupo amino, um grupo carboxílico, um hidrogênio e uma cadeia lateral R variável ligados ao carbono α. Assim podemos observar que esse carbono é assimétrico pois apresenta quatro grupos substituintes diferentes.

Carbono assimétrico também chamado de carbono quiral e correspondem aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará a um enantiômero da molécula original. O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbonoα com dois substituintes iguais.

Resposta da Questão 4:

Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou receber prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos possuem essa característica pela presença de seus grupos amino e carboxílico (ele ainda conta com a cadeia lateral, pois pode ainda apresentar grupos ionizáveis).

Resposta da Questão 5:

pI= pK1 + pK2 / 2 pI= 2,34 + 9.6/2 pI= 11,94/2 pI= 5,97

Resposta da Questão 6:

Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos comportam-se como moléculas neutras: não migram quando submetidos a um campo elétrico.

Generalizando, o pH em que a forma eletricamente neutra do aminoácido é mais abundante, o pI

é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do aminoácido.

Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga.

A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo

fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI

será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico.

Resposta da Questão 7:

Os aminoácido que compõe o peptídeo Lys-Asp- Glu são: Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles são aminoácidos de característica polar, sendo

a lisina ainda classificada como um aminoácido

básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos.

Esse peptídeo estará presente na fase da água.

Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-

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na fase da água. Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala- Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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EXERCÍCIOS

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Phe são: Leucina, alanina e fenilalanina. Todos esses aminoácidos são de natureza apolar e por isso estrão presentes na fase do óleo.

Resposta da Questão 8:

Os aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação de grupo α-carboxila de uma aminoácido com o grupo α-amino do outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das preteínas de ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água e sua formação pode ser representada pelo seguinte esquema:

sua formação pode ser representada pelo seguinte esquema: Resposta das Questão 9: O aminoácido glutamato é

Resposta das Questão 9:

O aminoácido glutamato é classificado como

polar e com carga negativa. Dessa forma quando submetido ao campo elétrico tenderá a migrar para o polo positivo e se afastar do negativo. Por outro lado a valina é um aminoácido apolar e por isso não possuirá o mesmo comportamento do glutamato, podendo contribuir com seus grupos ionizáveis apenas nas regiões carboxi e amino terminais.

Como estamos falando de proteína a valina estará

na cadeia polipeptídica e assim não possuirá essas

regiões expostas (carboxi e amino terminais) pois estará fazendo ligação peptídica com outro aminoácido. O glutamato por sua vez também estará fazendo a ligação peptídica mas ele ainda possui um grupo carboxílico “extra” na cadeia lateral. Sendo assim a amostra que melhor representa a proteína mutante é a amostra em negrito.

Resposta da Questão 10:

Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, adoçante artificial.

Hormônios são peptídeos pequenos:

Ocitocina (estimula contração uterina), Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), Tirotropina (hormônio da hipófise).

Resposta da Questão 11:

a) Esse aminoácido pode ser classificado como polar com carga negativa por causa do grupamento carboxílico extra localizado na sua cadeia lateral. Sendo assim esse aminoácido tenderá ainda um comportamento de doador de próton sendo classificado também como aminoácido ácido.

b)

sendo classificado também como aminoácido ácido. b) Resposta da Questão 12: [C] Resposta da Questão 13:

Resposta da Questão 12: [C]

Resposta da Questão 13:

Todos os aminoácidos compartilham de grupos químicos comuns, com exceção de um. os grupos em comum a todos os aminoácidos são: amina, carboxila e o hidrogênio. O grupo variável é a cadeia lateral.

Resposta da Questão 14:

Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas) Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas) Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)

Resposta da Questão 15:

As moléculas dipolares ou zwitterriônicas, são

Resposta da Questão 15: As moléculas dipolares ou zwitterriônicas, são Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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EXERCÍCIOS

moléculas que possuem dois grupos polares em sua estrutura. Em solução, os grupos amina e carboxila tendem a ficar ionizados e com isso tornam-se polarizados (amina carregada positivamente e carboxila carregada negativamente), sendo esta a origem do caráter zwitteriônico dos aminoácidos.

Resposta da Questão 16:

O aminoácido oxidado é a cisteína e o dímero é chamado de cistina.

Resposta da Questão 17:

Ligação dissulfeto.

Resposta da Questão 18:

Sim, por meio de uma reação de redução.

Resposta da Questão 19:

Eles são especiais em proteínas, pois para que as células possam produzir sua proteína, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricadas pelo próprio organismo. O animal é capaz de produzir de 12 a 20 aminoácidos existentes já os vegetais produzem outros essenciais.

Resposta da Questão 20: [B]

Resposta da Questão 21: [C]

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essenciais. Resposta da Questão 20: [B] Resposta da Questão 21: [C] Estude com a gente! www.biologiatotal.com.br

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