Aminoácidos

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 A vida está intimamente ligada às proteínas

◦ Estas moléculas especiais realizam as mais

variadas funções no nosso organismo
 Transporte de nutrientes e metabólitos, catálise
de reações biológicas, etc.
◦ Apesar da complexidade de suas funções, as
proteínas são relativamente simples:
 Formada por repetições de 20 unidades básicas,
os aminoácidos

Somos seres protéicos

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 As proteínas são macromoléculas complexas,
compostas de aminoácidos, e necessárias para
os processos químicos que ocorrem nos
organismos vivos
 São os constituintes básicos da vida: tanto que
seu nome deriva da palavra grega "proteios",
que significa "em primeiro lugar”
 Nos animais, as proteínas correspondem a cerca
de 80% do peso dos músculos desidratados,
cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.
 As proteínas estão presentes também nos
vegetais.

Definição
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 A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e
não com sua quantidade.
 Quase todas as enzimas conhecidas são
proteínas
◦ As enzimas existem em concentrações muito pequenas
nas células.
◦ Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as
reações metabólicas e capacitam aos organismos a
construção de outras moléculas - proteínas, ácidos
nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias
para a vida.

Importância
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 Blocos constituintes das proteínas

Um aminoácido consiste em um carbono “central” com

uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo
carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio
e a quarta a uma cadeia lateral variável

Cadeia
Lateral varia

Aminoácidos
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 HIDROXILA

CARBONILA

ALGUNS
GRUPOS CARBOXILA

FUNCIONAIS
IMPORTANTES

SULFIDRILA

FOSFATO

METILA

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 Glicina

Examplos de Aminoácidos 7
Aminoácidos anfotéricos:

a) ácidos – doadores de prótons

b) como bases – aceptores de prótons

c) possuem pelo menos 2 H ionizáveis

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 Componentes de Precursores de
Peptídeos Cetoácidos
Proteínas Aminas
Fosfolipídeos biogênicas
Glicose
Nucleotídeos
Heme, creatina

Neurotransmissores Transporte de moléculas para:

Glutamato
Aspartato Grupos
Glicina NH2

ALGUMAS FUNÇÕES DE AMINOÁCIDOS

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 Um é a imagem de espelho do outro, porém não são iguais,
isômeros ópticos, apresentam propriedades diferentes.
Apenas um dos dois é encontrado nas proteínas - o
Isômero L

Os aminoácidos são opticamente ativos

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 Aminoácidos essenciais

Alifáticos Com enxofre

Aminoácidos proteicos
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 Aminoácidos essenciais

Aromáticos Cíclicos Neutros

Aminoácidos proteicos
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 Aminoácidos essenciais

Neutros Ácidos Básicos

Aminoácidos proteicos
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 10 aminoácidos não sintetizados ou são pouco
sintetizados pelos mamíferos:
arg, his, ile, leu, lis, met, fen, tre, trp, val

 Devem ser obtidos da dieta.

 Todos estão presentes em carnes e nos laticínios.

 1 ou mais ausentes nos vegetais.

Aminoácidos essenciais
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Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico: são os menos solúveis,
devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento R. São eles:
• Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina;
• Anel aromático: fenilalanina e triptofano;
• Enxofre: metionina.
• Hidrogênio: glicina.

Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado: possuem grupamentos

hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém conferem maior
solubilidade ao aminoácido. São eles:
• Hidroxila: serina, treonina e tirosina;
• Grupo Amida: asparagina e glutamina;
• Sulfidrila: cisteína;

Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos):

lisina, arginina e histidina; todos possuem carga positiva.

Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos):

ácido aspártico e ácido glutâmico. São citados como aspartato e glutamato em virtude
de se ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento carboxila
(-COO-).

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 Seleno-
Ornitina Citrulina L-DOPA Cisteína

Ornitina e Citrulina – são formado no ciclo da uréia (forma de excreção de

nitrogênio dos mamíferos).

L-Dopa (3,4-dihidroxifenilalanina) - é sintetizado por hidroxilação da de tirosina; é

um intermediário na biossíntese de catecolaminas (neurotransmissores) e de
melanina; está em uso clínico no tratamento da doença de Parkinson.

Selenocisteína - um análogo da cisteína, ocorre como um componente

de algumas proteínas, como por exemplo glutationa peroxidase (defesa celular
contra estresse oxidativo).

Aminoácidos raros 16
As Catecolaminas (norepinefrina, epinefrina e dopamina) são importantes
neurotransmissores. Norepinefrina (sinônimo de Noradrenalina) e Epinefrina sinônimo
de Adrenalina) são formadas e secretadas no Sistema Nervoso Central e na medula da
glândula Supra-Renal.

A maior parte das terminações nervosas chamadas de simpáticas pós-ganglionares usa

a Norepinefrina como transmissor. Esta é armazenada em vesículas granulosas no
botão sináptico.

As principais catecolaminas são formadas pela hidroxilação e decarboxilação dos

aminoácidos fenilalanina e tirosina.
.

Catecolaminas
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Aminas Biogênicas 18
 Erros inatos do metabolismo de aminoácidos são alterações devidas a
erros genéticos na expressão ou controle das enzimas envolvidas no
metabolismo de aminoácidos e são potencializadas quando há aumento da
ingestão de aminoácidos.
É o caso da fenilcetonúria onde a deficiência da enzima fenilalanina-
hidroxilase (ou de co-fatores) induz a um aumento da fenilalanina no
sangue e o aumento de sua excreção urinária, levando a distúrbios
neurológicos severos.
Esta doença metabólica é identificada ainda em crianças recém-nascidas
pela dosagem da fenilalanina no sangue (teste do pezinho).
A fenilalanina é o percussor da síntese de tirosina e outras doenças estão
envolvidas em decorrência de deficiência no metabolismo da tirosina, como
o albinismo decorrente de falha na síntese de melanina (pigmento
escuro da pele e pêlos), a tirosinose, o cretinisno e a alcaptonúria

Erros inatos do metabolismo de aminoácidos

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Erros inatos do metabolismo de aminoácidos

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