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Universidade Vila velha – UVV

Curso de Nutrição

ADRISI GUERINI CAETANO

EDUARDA PEIXOTO VIANA
PAMELLA MACHADO COSTA
RAFAELA SANTOS SONEGUETTI

Relatório da aula Prática n° 03 (02/03/2023):

PROPRIEDADE DOS AMINOÁCIDOS

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VILA VELHA

Universidade Vila velha – UVV

Curso de Nutrição

ADRISI GUERINI CAETANO

EDUARDA PEIXOTO VIANA
PAMELLA MACHADO COSTA
RAFAELA SANTOS SONEGUETTI

Relatório da aula Prática n° 03 (02/03/2023):

PROPRIEDADE DOS AMINOÁCIDOS

Relatório do Curso de Graduação em Nutrição

apresentado à Universidade Vila Velha - UVV,
como parte das exigências da Disciplina de
Bioquímica sob orientação da Professora
Girlandia Brasil.

VILA VELHA
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UNIVERSIDADE VILA VELHA

INTRODUÇÃO

Os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas e existem mais de 20

diferentes tipos de aminoácidos que formam essas importantes macromoléculas, como
arginina, serina, tirosina, glicina entre outros e cada um com propriedades especifi cas,
Esses aminoacidos apresentam atividade óptica em água por possuírem carbono
assimétrico e podem ser definidos como moléculas orgânicas e apresentam grupos carboxila
(-COOH) e amino (-NH3) ligados a um único carbono, denominado de carbono alfa. esse
carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo
carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de
cadeia lateral ou grupo R. Os aminoácidos são substancias que geralmente são agrupados de
acordo com as características de suas cadeias laterais, sendo polar/apolar e acido/base. Na
estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados
diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está
sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.

OBJETIVOS

O presente relatório teve como objetivo compreender o comportamento ácido-básico dos

aminoácidos e também promover uma análise sobre as diferentes reações em que eles foram

expostos, sendo caracterizados a partir de grupos R ou cadeia lateral.

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MATERIAIS E MÉTODOS

Materiais
Tubos de ensaio

Pipeta

Banho Maria

Capela

Glicina

Prolina

Solução alcoólica de ninidrina 0,2%

Tirosina

Hidróxido de sódio 10%

Reagente de folin

Ácido nítrico concentrado

Arginina

Solução alcoólica de a-naftol 5%

Hipoclorito de sódio

Cisteína

Acetato de chumbo 0,5%

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Métodos

Reação de Ninidrina: Reação Geral

Inicialmente, foi pipetado 1,0 mL de prolina em um tubo de ensaio. Seguidamente,

pipetamos 1,0 mL de glicina em outro tubo de ensaio,sendo que que foram utilizadas

pipetas diferentes para adicionar cada substância. Logo após, foram adicionadas, em ambos

tubos de ensaio, 10 gotas de uma solução alcoólica de ninidrina (0,2%) em cada. E

finalmente, ambas soluções foram fervidas por 2 minutos em banho maria.

Reação de Folin : Caracterização de hidroxila fenólica

Primeiramente, foi pipetado 1,0 mL de tirosina em um tubo de ensaio. Em seguida, com

outra pipeta, adicionamos 1,0 mL de glicina em outro tubo de ensaio. Logo depois,

adicionou-se 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH 10%) e 5 gotas de Reagente de Folin nos

dois tubos separadamente.

Reação Xantoproteica : Caracterização de grupo aromático

No princípio, pipetamos 1,0 mL de tirosina em um tubo de ensaio.

Com o auxílio de outra pipeta,

adicionou-se 1,0 mL de glicina em outro tubo de ensaio. Posteriormente adicionamos 5 gotas

de ácido nítrico concentrado que estava na capela em cada um dos tubos. Na sequência,

depois de adicionarmos ácido nítrico concentrado levamos ao banho Maria fervente por 5

minutos.
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Logo após ao banho maria adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de

concentração 10% em cada tubo separadamente.

Reação De Sakaguchi : Caracterização de grupo guanidínico

No primeiro instante, foi pipetado 1,0 mL de arginina em um tubo de ensaio e com outra

pipeta, adicionamos 1mL de glicina em outro tubo de ensaio. Após isso, adicionamos uma

gota de solucão alcoólica de a-naftol de concentração

5%, 5 gotas de hipoclorito de sódio e 10 gotas de hidróxido de sódio de concentração 10%

em ambos os tubos separadamente.

Caracterização de aminoácidos sulfurados

De início, pipetou-se 1mL de cisteína em um tubo de ensaio. Com a ajuda de outra pipeta, foi

adicionado 1mL de glicina em outro tubo de ensaio. A seguir adicionamos 20 gotas de

hidróxido de sódio de concentração 10% em ambos os tubos separadamente. Posterior a

isso, os tubos foram aquecidos em ebulição em banho Maria por 3 minutos. Em seguida foi

adicionado 10 gotas de acetato de chumbo de concentração 0,5% em cada tubo

separadamente. Após a etapa anterior, os tubos de ensaio foram fervidos por mais 3

minutos.

DISCUSSÃO E RESULTADOS

1) Reação de ninidrina: A reação da Ninidrina detecta a presença do grupo α-amino livre dos
aminoácidos, do grupo amino terminal de peptídeos e proteínas e do grupo ε-amino da lisina.
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Em condições apropriadas, a intensidade da cor produzida é proporcional à concentração de

aminoácidos presentes. A ninidrina foi utilizada na detecção de aminoácidos por ser
característica da função amina primária, de forma que ela possui alto poder oxidante
reagente com o aminoácido.

O aminoácido que foi aquecido em solução contendo de ninidrina produziu um composto

violeta, a reação ocorre por causa da presença de grupos amina livres. A ninidrina oxida o
aminoácido, produzindo CO2, NH3, e um derivado aldeídico com um atomo de carbono a
menos e, consequentemente, reduzindo. Posteriormente, a ninidrina oxidada e reduzida
reage com a amônia liberada formando um complexo violeta. Dando o resultado esperado.

2) Reação de Folin: A reação é normalmente determinada utilizando o método colorimétrico

de Folin-Ciocalteu (SINGLETON; ROSSI, 1965) que envolve a redução do reagente pelos
compostos fenólicos das amostras em concomitante formação de um complexo de coloração
azul cuja intensidade aumenta linearmente no comprimento de onda a 765nm.

Executamos o experimento de acordo com o roteiro e obtivemos sucesso, a coloração obtida

foi azul confirmando a presença de hidroxila fenólica na solução, sendo a tirosina.

3) Reação de Xantoproteica: Essa reação é um método utilizado para detectar a presença de

proteína solúvel em uma solução, utilizando ácido nítrico concentrado. O teste dá um
resultado positivo em aminoácidos que transportam grupos aromáticos, especialmente na
presença de tirosina onde também foi usada. Por essas razões, no final se dá uma coloração
amarela.

4) Reação de Sakaguchi: Na reação de Sakaguchi, o grupamento guanidina presente na

arginina reage em meio alcalino com o alfa-naftol e hipoclorito, resultando em um produto
de coloração avermelhada.

Ela permite a caracterização de proteínas pela análise de suas propriedades químicas e

físicas, entre elas, a presença de ligações peptídicas e solubilidade, não alterando a estrutura
tridimensional.

5) Caracterização de aminoácidos sulfurados:

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Na reação para aminoácidos sulfurados, o aquecimento de proteínas em meio alcalino

resulta na liberação de enxofre da cisteina e da glicina, sob a forma de sulfato. O sulfato é
evidenciado pela adição de acetato de chumbo, dando a coloração acinzentada.

CONCLUSÃO

Conclui-se então, diante mostrado neste relatório que os experimentos realizados ficaram de
fácil visualização para sua definição, considerando que, em geral, algumas reações que
determinam a presença de determinados aminoácidos em uma amostra podem ser validadas
experimentalmente de forma rápida e prática.
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Com base nos resultados observados, pode-se concluir que a presença de proteínas em solução
e a natureza de certos aminoácidos presentes nessas proteínas podem ser determinadas por
meio de algumas reações químicas conhecidas. As proteínas como moléculas carregadas
podem ser identificadas, bem como os fatores relacionados à solubilidade das proteínas em
água, atingindo o objetivo proposto em aula.

REFERÊNCIAS

TYMOCZKO, Jeremy M. Berg; STRYER, Lubert. Bioquímica Fundamental. . 2ed. Rio de

Janeiro, Guanabara Koogan, 2011.

MURRAY, Robert K.; GRANNER, Daryl K.; MAYES, Peter A.; RODWELL, Victor W.;

HARPER, Harold Anthony. Harper. Bioquímica ilustrada de Harper. 29. ed. Porto Alegre,

2014.