Fernando Henrique Eulalio dos Santos

ENZIMAS: GLICOQUINASE

Pindamonhangaba – SP
2023
 Fernando Henrique Eulalio dos Santos

ENZIMAS: GLICOQUINASE

Atividade apresentada como parte dos requisitos para

avaliação da disciplina de Enzimologia pelo Curso de
Biomedicina do Centro Universitário UniFUNVIC.

Orientador: Prof. Esp. Alex Bruno Pires Ferreira

Pindamonhangaba – SP
2023
Sumário
Introdução …………………………………………………………………………………..3
Objetivo ……………………………………………………………………………………..4
1. Glicoquinase
1.1. Nome e Classificação da Enzima ……………………………………………………5
1.2. Reação catalisada pela enzima e sua função no organismo ………………………..5
1.3. Importância da enzima …………………………………………………………….5
1.4. Dados cinéticos da enzima e cofatores …………………………………………….5
1.5. Estruturas primária e tridimensional ………………………………………………..6
1.6. Regulação da enzima ………………………………………………………………..6
Referências ....……………………………………………………………………………………7

2
 Introdução

As enzimas atuam de uma maneira essencial para que haja a aceleração das reações
metabólicas que ocorrem em nível celular.
Elas, enzimas, são proteínas cuja função é catalisar as reações metabólicas que ocorrem
nas células, assim diminuindo a quantidade de energia consumida para que essas reações
ocorram. Por possuir uma estrutura quaternária determinante para sua função e tipo, e a qual
substrato a enzima deverá ser acoplada, para que a reação seja catalisada. Logo, pode-se dizer
que sem a ação das enzimas, dificilmente ocorrerão as reações em nosso corpo.

3
 Objetivo

O presente trabalho tem por finalidade apresentar o nome e a classificação da enzima, sua
função dentro do organismo, sendo visto sua atuação dentro das reações químicas. Evidenciando
sua importância, seus dados cinéticos e seus cofatores, demonstrando também suas estruturas
primária e tridimensional, e como as mesmas são reguladas.

4
 1. Glicoquinase

1.1. Nome e Classificação da Enzima

A maioria das enzimas têm nomes comuns ou triviais,que são menores e refletem a
atividade da enzima de uma maneira menos padronizada, e podem terminar em “ase”. Como é o
caso da glicoquinase(nome comum) tem o nome sistemático ATP:D-hexose-6-fosfotransferase, e
seu número da comissão de enzima é EC 2.7.1.2. O “2” é o número da Comissão de
Enzimas(EC) da classe geral (transferase), seguido por um ponto e “7”, o número da subclasse
para transferência de grupos contendo fósforo. O “1” indica a transferência de um aceptor de
álcool, e o “2” final, é o número específico da enzima.(Smith, Colleen, Marks, Allan D.,
Lieberman, Michael)¹

1.2. Reação catalisada pela enzima e sua função no organismo

ATP + D-hexose ⇌ ADP + D-hexose 6-P (GONZÁLEZ, F. H. D.; SILVA, S. C.)²

A enzima possui a função de fornecer glicose-6-fosfato para a síntese de
glicogênio, além de proporcionar ao cérebro e aos músculos a primeira opção de glicose
quando o seu suprimento é limitado. Atuando no fígado quando a concentração de
glicose aumenta relativamente e ultrapassa a capacidade fosforilante da hexoquinase.
(Moura, D.M.)³

1.3. Importância da enzima

Ela é adequada para a remoção de glicose no sangue, principalmente quando a
glicose se encontra elevada no sangue. Em primeiro lugar por estar localizada no fígado, que é o
principal local de armazenamento da glicose em excesso. E em segundo lugar, seu Km elevado
permite que ela remova glicose do sangue sem abaixar demais a concentração de glicose no
sangue (o que privaria outros tecidos), mesmo quando o nível da enzima é alto.(O Projeto
Biológico)4

1.4. Dados cinéticos da enzima e cofatores

Km = 10mM, e sua saturação ocorre em concentrações de glicose maiores que
12mM. Tendo como cofator o cátion Mg2+.[2]

5
 1.5. Estruturas primária e tridimensional

Figura 1. Glicoquinase - EC 2.7.1.2

Figura 2. Sítio de ligação da glicose na glicoquinase. A glicose, mostrada em azul, é

mantida em seus sítios de ligação por múltiplas pontes de hidrogênio entre cada grupo hidroxila
e aminoácidos polares de diferentes regiões da sequência de aminoácidos da enzima na dobra de
actina. A posição do resíduo de aminoácido na sequência linear é dada por seu número. As
múltiplas interações tornam a glicose capaz de induzir grandes alterações conformacionais na
enzima.[1]

1.6. Regulação da enzima

A glicoquinase, uma enzima com baixa afinidade para glicose cuja atividade é
regulada pela glicose, controla o pri-meiro passo limitador de velocidade no metabolismo da
glicose – a fosforilação da glicose para formar glicose-6-fosfato. Acredita-se que essa enzima, ao
determinar a velocidade da glicólise, funcione como o sensor de glicose da célula β. (Hammer
GD., McPhee SJ.)5

6
 REFERÊNCIAS

1. Smith C, Marks AD., Lieberman M. Bioquímica Médica Básica de Marks - Uma

Abordagem Clínica. 2. ed. Artmed; 2007. E-book.

2. GONZÁLEZ, F. H. D.; SILVA, S. C. Introdução à bioquímica clínica veterinária. ePub

rev., atual. e ampl. Porto Alegre: [s.n.], 2022. ISBN 978-65-00-43160-5. Disponível em:
http://hdl.handle.net/10183/237269

3. Moura,D.M.https://medpri.me/upload/texto/texto-aula-995.html.Acessado em 01/03/2023

4. http://www.projeto-biologico.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/carbomet/04t.html#
:~:text=Essa%20enzima%20%C3%A9%20bem%20adequada,armazenamento%20do%2
0excesso%20de%20glicose. Acessado em 01/03/2023

5. Hammer GD., McPhee SJ.. Fisiopatologia da doença. 7. ed. McGraw-Hill/Artmed; 2016.

E-book.