Faculdade de Ciências Agrárias

Cadeira de Bioquímica

Tema: Enzimas

Nampula, Maio
2021
 Faculdade de Ciências Agrárias

Tema: Enzimas

O Trabalho de carácter avaliativo e investigativo,

a ser apresentado na UMBB, Faculdade de
Ciências Agrárias, na cadeira de Bioquímica, 2º
Ano, Turma: B, é leccionado pelo:
MSc. Tomocene António Tomocene

Discentes:
- Michelton Rosário Mateus
- Maria Helena Cardoso
- Momade Arnaldo Muatuca
- Safi Evaristo Samuel
- Samito Paulino Chinês
- Shelton Augusto João Gabriel
2º Grupo

Nampula, Maio
2021
Índice
Introdução ............................................................................................................................... 4

ENZIMAS ............................................................................................................................... 5

1. O que são enzimas? ............................................................................................................. 5

2. Nomenclatura das enzimas ................................................................................................. 5

3. Classificação das enzimas ................................................................................................... 6

4. Mecanismo de acção das enzimas ...................................................................................... 7

5. Sítios de ligação .................................................................................................................. 7

6. Exemplos e Tipos................................................................................................................ 8

7. Factores que regulam a actividade enzimática.................................................................... 8

Conclusão.............................................................................................................................. 10

Referência Bibliográfica ....................................................................................................... 11

Introdução
O presente trabalho da cadeira de Bioquímica, é de carácter avaliativo e investigativo, que
visa na apresentação do seguinte tema Enzimas, a vida depende da realização de inúmeras
reacções químicas que ocorrem no interior das células e também fora delas (em cavidades de
órgãos, por exemplo). Por outro lado, todas essas reacções dependem, para a sua realização,
da existência de uma determinada enzima. As enzimas são substâncias do grupo das proteínas
e atuam como catalisadores de reacções químicas. Ao longo do desenvolvimento do trabalho
ira-se abortar sobre os Tipos, Classificação, Nomenclatura, Sinais de ligação e Factores que
influenciam na actividade enzimática. O trabalho esta estruturado em: Introdução,
Desenvolvimento, Conclusão e Referência Bibliográfica.
 ENZIMAS
Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reacções que
ocorrem no organismo. Elas catalisam reacções químicas específicas actuando sobre
substratos específicos e em locais específicos desses substratos. Catalisador

A acção das enzimas pode ser influenciada por alguns factores, como a temperatura
elevada. A seguir falaremos um pouco mais sobre elas, sua importância, seu mecanismo de
acção, e sua nomenclatura e classificação.

1. O que são enzimas?

As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a velocidade e
regulando as reacções químicas do organismo. É importante destacar que algumas moléculas
de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda apresentam papel
catalisador, ou seja, atuam aumentando a velocidade das reacções químicas.

Fig. 1 – As enzimas apresentam uma estrutura tridimensional, e sua actividade depende das
características do meio em que se encontra.

As enzimas são altamente específicas, sendo que cada uma delas atua sobre um substrato
específico em uma reacção. Actualmente são conhecidas mais de 2.000 enzimas, e cada uma
atua em uma reacção específica.

2. Nomenclatura das enzimas

A nomenclatura das enzimas ocorre de diversas maneiras. As três formas mais utilizadas são:

 Nome clássico ou recomendado: nomeia, geralmente, acrescentando a terminação -

ase ao nome do substrato sobre o qual atua a enzima. Essa é a forma mais utilizada por
quem trabalha com enzimas. Por exemplo, a enzima amilase atua na reacção de
hidrólise do amido em moléculas de glicose, e a urease cataliza a reacção de hidrólise
da ureia em amónia e CO2.
  Nome usual: utiliza nomes consagrados pelo uso, como tripsina e pepsina.

 Nome sistemático: forma mais complexa e instituída pela União Internacional de

Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), apresenta mais informações que as
demais em relação à funcionalidade da enzima. O nome sistemático apresenta,
geralmente, três partes: o nome do substrato, o tipo de reacção catalisada e o sufixo -
ase. Por exemplo, a reacção de conversão da glicose-6-fosfato à frutose-6-fosfato é
catalisada pela enzima denominada glicose fosfato isomerase. Além do nome
sistemático, a enzima recebe também um número, que deverá ser utilizado para uma
precisa identificação. Essa numeração segue o modelo: EC XXXX. A sigla EC
representa a Comissão de Enzimas (Enzyme Comission) da União Internacional de
Bioquímica e Biologia Molecular, e a sequência de quatro números é referente à sua
classificação.

3. Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas, segundo a União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular e de acordo com o tipo de reacção que catalisam, da seguinte maneira:

 Classe 1. Óxido-redutases: reacções de óxido-redução ou transferências de

electrões (iões hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.
 Classe 2. Transferases: reacções de transferências de grupos funcionais entre as
moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.
 Classe 3. Hidrolases: reacções de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma
molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase,
pepsina e tripsina.
 Classe 4. Liases: reacções em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações
ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.
 Classe 5. Isomerase: reacções em que ocorrem a formação de isómeros. Exemplo:
epimerase.
 Classe 6. Ligase: reacções de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto
de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.

‘
4. Mecanismo de acção das enzimas

Fig. 2 – As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim

do processo, elas são liberadas para catalisarem novas reacções.

A energia necessária para que uma reacção inicie é chamada de energia de activação. As
enzimas atuam reduzindo essa energia de activação e fazendo com que a reacção ocorra de
forma mais rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalisadora das enzimas
aumenta a velocidade das reacções em cerca de 1014 vezes.

A acção das enzimas ocorre por sua associação temporária com as moléculas que estão
reagindo, aproximando-as. Com isso, as enzimas podem enfraquecer também as ligações
químicas existentes, facilitando a formação de novas ligações. Elas se ligam a moléculas
específicas, denominadas de substratos, e em locais específicos, os sítios de activação,
formando um complexo transitório. Ao fim do processo, esse complexo decompõe-se,
liberando os produtos e a enzima, que, geralmente, recupera sua forma, podendo usada
novamente para catalisar reacções.

As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem actuar em sequência, num
determinado conjunto de reacções, formando as chamadas vias metabólicas. Uma célula
apresenta diversas vias metabólicas, cada uma responsável por uma função específica, por
exemplo, a síntese de substâncias, como os aminoácidos.

5. Sítios de ligação
Como dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios de ligação. Elas
apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados de forma tridimensional,
formando os sítios de ligação, locais em que os substratos ligam-se durante a reacção.
Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses sítios, um arranjo
adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água) e hidrofóbicas (não interagem com
água), carregadas (apresentam cargas eléctricas) e neutras (não apresentam cargas
eléctricas).

O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e química, de forma a

alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe perfeito é conhecido como modelo
chave-fechadura, devido à relação com o fato de que cada chave encaixa-se em uma
fechadura específica. No entanto, é sabido que a aproximação e a ligação do substrato ao sítio
de ligação induzem na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é
conhecido como modelo do ajuste induzido.

6. Exemplos e Tipos
As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima e outra parte não
proteica, chamada de co-fator. Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a
denominação de coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas. O conjunto
da enzima + co-fator, é chamado de holoenzima.

Veja algumas das principais enzimas e suas acções:

 Catalase: decompõe o peróxido de hidrogénio;
 DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do DNA;
 Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
 Lipase: facilita a digestão de lipídios;
 Protease: atuam sobre as proteínas;
 Urease: facilita a degradação da ureia;
 Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em
maltose (molécula de menor tamanho);
 Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas menores;
 Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no estômago.

7. Factores que regulam a actividade enzimática

As enzimas podem ter sua actividade influenciada por alguns factores. Dentre esses podemos
destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.

 Temperatura: Grande parte das enzimas aumenta suas taxas de reacções na medida
em que a temperatura em que elas atuam eleva-se em 10 ºC. Entretanto, essa taxa
 começa a decair a partir do momento em que a temperatura atinge os 40 ºC. A partir
dessa temperatura, observa-se que as enzimas passam a sofrer desnaturação, um
desdobramento de sua estrutura.

 pH: Alterações no pH do meio em que a enzima encontra-se leva a alterações em suas

cargas. A manutenção da forma das enzimas deve-se à atracção e repulsão entre as
cargas dos aminoácidos que a constituem. Mudanças nessas cargas alteram a forma da
enzima, afectam a ligação entre ela e substrato e, assim, a sua funcionalidade.

 Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas
vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou
diminuem a actividade mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a
demanda energética da célula.
Conclusão
Neste trabalho da cadeira de Bioquímica de carácter avaliativo e investigativo, que visa a
abordar sobre as Enzimas, com base nas pesquisas feitas, é chegado a conclusão que as
enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos. Catalisadores são substâncias
que atuam diminuindo a energia de activação das reacções, aumentando a velocidade em que
essas ocorrem e não sendo consumidas no processo. As enzimas apresentam alta
especificidade, atuam apenas sobre substratos específicos. As enzimas atuam diminuindo a
energia de activação das reacções nas células. A temperatura, o pH e as enzimas reguladoras
são factores que influenciam na actividade enzimática.
Referência Bibliográfica
https://www.biologianet.com/biologia-celular/enzimas.htm

https://www.todamateria.com.br/enzimas/

https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica11.php

https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php