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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SERGIPE

DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA – DFS


DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
PROF. Dr. CHARLES DOS S. ESTEVAM
DISCENTE: JOSÉ RIVALDO DE OLIVEIRA SOARES
ESTUDO DIRIGIDO

a) Descreva como as enzimas são classificas, explique e cite exemplos?


As enzimas são divididas em seis grupos de acordo com o tipo de reação que catalisam.
Ex: Óxid0-redutases, Transferases, Hidrolases, Liases, Isomerases,Ligases.

As enzimas são catalisadores de reações químicas. Como catalisadores, as enzimas


aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam e por
serem altamente específicas, "selecionam", entre todas as reações potencialmente
possíveis, aquelas que efetivamente irão ocorrer.
Ex: A oxidação de glicose por oxigênio através de uma sequência de reações catalisadas
por enzimas pode ser feita nas células em minutos.

b)As enzimas são substâncias que participam de reações biológicas, aumentando a


velocidade do processo, explique esta afirmação.

As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação. Para
reagir, as moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada
e que a colisão deve levá-las a adquirir uma quantidade mínima de energia que lhes
permita atingir um estado reativo, chamado de estado de transição. Para levar todas as
moléculas de um mol de uma substância até o estado de transição, necessita-se de uma
quantidade de energia definida como energia de ativação. Essa energia é, portanto, a
barreira que separa os reagentes dos produtos. A velocidade de uma reação será
diretamente proporcional ao número de moléculas com energia igual ou maior do que a
energia do estado de transição.

c) Atualmente, muitos pesquisadores consideram que a enzima ajusta-se à


molécula do substrato, com a qual interage, uma teoria conhecida como “teoria do
encaixe induzido”. Explique esse tipo de interação.

Geralmente há uma grande diferença de tamanho entre as moléculas de enzimas e as de


seus substratos. As enzimas são macromoléculas proteicas - mesmo as mais simples são
formadas por mais de uma centena de aminoácidos.
Embora o total da molécula enzimática seja necessário para o papel catalítico, a ligação
com o substrato dá-se apenas em uma região pequena e bem definida da enzima. Esta
região à qual o substrato se liga é chamada centro ativo (ou sítio ativo) da enzima.
O centro ativo é formado por resíduos de aminoácidos, trazidos à proximidade uns dos
outros pelos dobramentos da cadeia polipeptídica que definem a estrutura terciária da
proteína. O centro ativo, assim organizado, constitui uma cavidade com forma definida
que permite à enzima "reconhecer" seu substrato. De fato, uma molécula, para ser aceita
como substrato, deve ter a forma espacial adequada para alojar-se no centro ativo e
grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do centro
ativo.
Esta relação substrato enzima não deve ser entendida como um modelo rígido de chave-
fechadura.

d) Catalase é uma enzima que está presente em nosso organismo e é capaz de


desdobrar a água oxigenada em água comum e oxigênio, de acordo com a reação:
H202 + Catalase é 1/2 o2 + H2O. Explique o mecanismo dessa reação.

.Ocorrerá um desprendimento de gás oxigênio (O2) caracterizado pela


efervescência do líquido dentro do tubo de ensaio.
Através do aparecimento do gás oxigênio podemos perceber que a água
oxigenada (H2O2) sofreu decomposição.
A enzima catalase, que cumpre o papel de acelerar a reação. Esta função
de tornar uma reação mais rápida é papel dos catalisadores, portanto, a
catalase se classifica como tal.

e)Leia o texto a seguir, escrito por Jons Jacob Berzelius em 1828.

"Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de
processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no
futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os
mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus
tecidos." A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o "poder
catalítico" mencionado no texto deve-se? Explique sua resposta:

Podemos dizer que o poder catalítico é consequência das proteínas, uma vez que as
enzimas atuam como catalisadores e são um tipo de proteína.

g) Nos laboratórios químicos, a maneira mais frequente de ativar uma reação é


fornecendo calor, que funciona como energia de ativação. Nos seres vivos, isso não
é possível, pois corre-se o risco de as proteínas serem desnaturadas. Qual a
estratégia evolutiva desenvolvida pelos seres vivos para superar a barreira inicial?
Explique sua resposta.
As enzimas, que atuam para aumentar a velocidade da reação.

h) O gráfico a seguir representa a atividade enzimática de uma determinada reação


em função da temperatura: Foi a utilização de enzimas, que atuam para aumentar a
velocidade da reação.

A seta indica que ponto? Qual mecanismo químico ocorre? Explique sua resposta:
Indica o ponto ótimo de temperatura para a atividade enzimática. A temperatura é um fator
importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma
reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma
determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores
possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa
temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que
estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é
máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a
enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a
faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água
quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.

i) Descreva o que são co-fatores enzimáticos.

Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias pra função de uma


enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas,
na ausência deles, a enzima é inativa.

j) J.B.S. Haldane Linus Pauling estabeleceram que o sítio ativo deve ser
complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim, quando o
substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a
formação do estado de transição. Explique este postulado.

A noção que se tem hoje sobre o funcionamento das enzimas foi inicialmente proposta por
Haldene, em 1930, e posteriormente elaborada por Linus Pauling, em 1946. O sítio ativo
deve ser complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim, quando o
substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a formação do
estado de transição.

É claro que o sítio ativo deve também ser capaz de interagir com o substrato, ou com
parte dele, para que o complexo enzima-substrato se forme. Na verdade, o que ocorre é
que inicialmente algumas interações fracas são formadas entre a enzima e o substrato,
tornando possível a ligação destas duas moléculas. Uma série de outras interações são
formadas, favorecendo a distorção da molécula do substrato, e, enfim, a formação do
produto.

As interações moleculares envolvidas na ligação enzima-substrato são da mesma


natureza daquelas que mantêm a ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL das proteínas, ou
seja, pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas e interações
de van der Waals. Este é um dos motivos pelos quais as enzimas são tão grandes. Os
grupos funcionais envolvidos nestas interações devem estar precisamente localizados
para garantir a eficiência do processo catalítico.
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ESTUDO DIRIGIDO 2

1º) Em relação à inibição enzimática, responda:

a) Descreva a inibição reversível e irreversível.


Inibição Enzimática Reversível

A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação


reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação
instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a
enzima pode retomar sua atividade. Existem três tipos de inibição enzimática reversível:
competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos
experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.

Inibição Enzimática Irreversível

Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de
modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente
entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais
essenciais da enzima. Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que
atinja uma máxima inibição. As substâncias que modificam quimicamente os resíduos de
aminoácidos específicos podem agir como inibidores irreversíveis. Os inibidores
irreversíveis são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.

A cinética do inativador irreversível é comparável à de um inibidor não competitivo puro.


Nesse tipo de inibição há inibidores chamados de inibidores suicidas ou inibidores com
base no mecanismo, os quais são compostos geralmente pouco ativos, até que se liguem
à enzima. Eles agem de duas formas, ou é convertido em um composto muito reativo que
se combina irreversivelmente com a enzima ou forma um produto que é um potente
inibidor do passo seguinte da via metabólica.

b) Explique o mecanismo de ação do ácido acetil-salicitrico (aas)

2º) Explique a importância dos estudos de Michaelis e Hud para compreensão da


cinética enzimática.

3º) Como os hormônios controlam as enzimas? Explique sua resposta.

4º) Quais são os mecanismos de reação de uma atividade enzimática?


Catálise por Tensionamento
As enzimas tencionam as estruturas para quebrar/formar ligações
“as enzimas que ligam preferencialmente a estrutura do estado de transição
aumentam a concentração de tal estado e, portanto, aumentam a
velocidade da reação de forma proporcional”.

Catálise Ácido-base
 Catálise ácido-base
 Os sítios ativos dispõem aminoácidos carregados próximos
- Microambiente hidrófobo e interações podem alterar o pKa dos radicais ionizáveis
 Catálise ácido-base em concerto
- Participação simultânea de um ácido e de uma base
A transferência parcial de prótons entre o substrato e enzima reduz a ΔG‡
Catálise ácido geral  um grupo ácido doa um próton para o substrato
Catálise base geral  um grupo básico aceita um próton do substrato

5º) Explique a energia de ligação.


Basicamente da energia livre liberada na formação de muitas ligações fracas e rearranjo
de ligações covalentes entre a enzima e seu substrato.

6º) Como as enzimas transformam uma reação endorgônica em exorgônica por


aditivar energia?