Estudo Dirigido

Disciplina: ARA0009 FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA

Prof.: Emerson Moreira Reis

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favor, pois isso facilita a correção.

Aluno (a):
Camila Ribeiro Cunha
Matrícula: 202004287711

Estudo Dirigido - Aminoácidos, Peptídeos, Proteínas e Enzimas

1. Descreva a composição geral de um aminoácido e como eles são classificados? R:Aminoácidos são
moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se ligam um grupo carboxila, um grupo
amino, um hidrogênio e um grupo variável. São classificados como aminoácidos essenciais e não
essenciais. Os aminoácidos essenciais são aqueles que os seres humanos são incapazes de produzir, enquanto
os não essenciais são produzidos no nosso corpo.

2. Diferencie aminoácidos essenciais de aminoácidos naturais? R: é o local de produção destes.

Os aminoácidos naturais são os doze aminoácidos que o nosso o organismo produz. São eles: tirosina, arginina,
serina, alanina, histidina, asparagina, glicina, glutamina, cisteína, prolina, ácido aspártico e glutâmico.
Já os aminoácidos essenciais são todos os aminoácidos que não são produzidos pelo nosso organismo. Desta
forma, temos que adquiri-los por meio da alimentação. São eles: isoleucina, leucina, metionina, valina,
fenilalanina, valina, triptofano, lisina e treonina.

3. Pesquise e identifique 5 funções biológicas desempenhadas por proteínas? R:

Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio
(hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de
reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além
de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.

4. Com relação à estrutura de uma proteína defina enovelamento e diferencie estrutura: primária, secundária,
terciária e quaternária?

5. O que é desnaturação? Que agentes podem provocar este processo? Como ele pode afetar a atividade da
proteína? R:
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo
tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade
biológica característica Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam
apresentar sua conformação natural.
O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar a estrutura espacial
das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural.
 Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas.
6. Pesquise e diferencie: I- Proteínas globulares das proteínas fibrosas? II- Proteínas simples de proteínas
conjugadas? R: As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são
encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se
em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente
das globulares, estas são pouco solúveis em água.
As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos. Nas proteínas conjugadas, além de aminácidos, existe
um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético.

Acesse o conteúdo interativo, assista as vídeo aulas e pesquise para responder as QUESTÕES 7 e 8
descritas abaixo:

7. AULA 5 no conteúdo digital: Para que serve uma enzima? Qual o seu papel no nosso organismo? A
velocidade de atividade enzimática pode estar relacionada com energia de ativação? Quais fatores podem
estar relacionados com a velocidade de catálise de reações químicas?
R: As substâncias catalisadoras conseguem diminuir o tempo de ocorrência de determinadas reações
químicas porque elas diminuem a energia de ativação. Os catalisadores são substâncias capazes de
acelerar uma reação sem sofrerem alteração, isto é, não são consumidas durante a reação. Elas
catalizam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses
substratos.
A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada
Praticamente todas as enzimas são proteínas (hoje sabemos que certas moléculas de RNA também atuam
como enzimas). Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das
enzimas e, consequentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas.
8. AULA 6 no conteúdo digital: Qual a função de um catalisador numa reação química? Ele faz parte do
produto de reação?
R: As substâncias catalisadoras conseguem diminuir o tempo de ocorrência de determinadas reações
químicas porque elas diminuem a energia de ativação. Os catalisadores são substâncias capazes de acelerar
uma reação sem sofrerem alteração, isto é, não são consumidas durante a reação. E sim ele faz gaste do
produto de reação.
9. Qual o papel do pH e da temperatura da solução para atividade enzimática?
R: Eles aceleram a função relativa ao tempo,acelerando o fator enzimático,e por sua vez acelerando mais
ainda a reação pois ambos fatores quebram as paredes tridimensionais das enzimas,e com isso os reagentes
vão se transformar em produtos mais rápido

10. Conceitue inibição reversível e irreversível. Diferencie inibidor competitivo do não competitivo?
R: inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não
covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua
atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:

Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o
substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do
substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-
inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a
formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo
enzima-inibidor.

Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-
substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha
a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a

substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional
da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom
exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima
muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima
inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
11. A cinética de uma dada reação enzimática foi determinada em função da concentração de substrato, na
presença e na ausência de inibidor. A presença do inibidor provocou aumento do Km sem alterar a velocidade
máxima. Determine o tipo de inibição e justifique?
R:
Resposta:
Inibidor competitivo.
Explicação:
velocidade máxima não se altera e Km (com inibidor) > Km (sem inibidor)

12. Elabore um mapa mental que correlacione cada uma das quatro biomoléculas (proteínas, carboidratos,
lipídeos e ácidos nucleicos) aos seus respectivos substratos e suas funções biológicas.
R: