Enzimas e associadas a outra substância
não proteica, chamada de
Coenzimas
Enzimas
São proteínas catalizadores,
proteínas que aumentam a
velocidade das reações e não
sofrem alterações no processo
global.
Tem função de viabilizar a
atividade das células,
quebrando moléculas ou
então juntando-as para formar
novos compostos. Nem todas
as enzimas têm natureza
proteica, existe um grupo das
enzimas que são formadas por
RNA e são chamadas de
ribozimas (RNA com
propriedades catalíticas).
Elas facilitam reações
químicas.
Maioria termina com o sufixo
ASE. É dado esse sufixo em
sua maioria, pois é dado
acrescentando este sufixo ao
nome do substrato com o qual
reagem. Ex: Amilase, que age
sobre o amido e a lactase que
atua sobre a lactose.
Em geral as enzimas são
moléculas proteicas
coenzima.
No centro da enzima existe
uma região chamada sítio
ativo, que é capaz de se
encaixar nos reagentes ou
substratos e tornar mais fácil
a reação entre eles. O sítio
ativo é específico, funciona
como um sistema
chave/fechadura. As enzimas
somente funcionam sobre o
substrato para os quais foram
produzidas.
As enzimas funcionam ao se
ligarem ao substrato em geral
conseguem modificar a
distribuição dos átomos
alterando a molécula do
reagente. Assim a enzima vai
tornar certas ligações do
substrato mais fracas e
consequentemente, mais
fáceis de serem quebradas.
Quando finalizam uma reação
química, a enzima é
totalmente regenerada e pode
ser novamente utilizada em
outra reação.

Os fatores que influenciam a
atividade das enzimas são
fatores como o pH, a
temperatura e a concentração
de substrato vão influenciar
no seu desempenho. As
enzimas como toda proteína,
podem sofrer desnaturação
em certas condições e param
de funcionar.
Quase todas as funções
biológicas são sustentadas por
reações químicas catalisadas
por enzimas.
O pH das enzimas são
geralmente 7 e sua
temperatura é de 20° a 40°C.
Especifidades
Especifidade baixa: Quando
está relacionada a tipos de
ligações.
Ex: Lipase hidrolisa ligações
tipo ácido-álcool de quase
todos os ésteres orgânicos.
Especificidade absoluta:
Quando atua somente sobre
um determinado composto.
Ex: Uréase e tripsina.
Especificidade de grupo: A
enzima atua sobre substratos
com uma ligação química
especifica.
Ex: Leucina-amino
peptidases, quimiotripsina
(metionina, asparagina,
glutamina e leucina)
Especifidade relativa de
grupo: A enzima vai atuar
sore uma série homologa de
compostos orgânicos.
Ex: Aldoses
Esteroespecificade: A
maioria das enzimas hidrolisa
apenas ligações peptídicas de
L- aminoácidos.
Especifidade orgânica:
Enzimas com o mesmo tipo
de atividade que diferem entre
si pela sua origem.
Ex: a amilase pancreática = a
amilase salivar. Diferente da
amilase hepática.
Especificidade com relações
a isômeros: (cis e trans).
Classificação
Oxiredutases: São enzimas
relacionadas com as reações
de oxido-redução em sistemas
biológicos (respiração
fermentação).
Transferases: São enzimas
que realizam translocação de
grupos funcionais como
grupamento amina, fosfato,
carbonila e carboxila de uma
molécula para outra.
Ex: Metilação, acetilação
resíduos de açúcar.
Hidrolases: São as enzimas
que quando associadas a
moléculas de água,
promovem a quebra de
ligações covalentes.
Enzimas de baixa
especificidade: estearases e
tioesterases.
Enzimas de alta
especificidade:
glicosilfosfatase e peptidades.
Liases: Enzimas que atuam
na remoção de moléculas de
água, gás carbônico e
amônia, a partir de ruptura de
ligações covalentes.
Ex: descarboxilases.
Isomerases: Enzimas que
mediam a conversão de
substâncias isoméricas, sejam
e eles isômeros geométricos ou
ópticos. Ex: mutases
Ligases: São as enzimas que
catalisam reações de
formação de novas moléculas.
Fatores que influenciam na
velocidade das reações
Efeito do pH:
pH – 4,5 a 8,0.
Limites estreitos de pH
Varia se as enzimas tiverem
mais de um substrato.
Efeito da pressão: Pouca
importância para a indústria
de alimentos, pois a pressão
usada no processamento de
alimentos não é capaz de
desnaturar a proteína.
Efeito da temperatura: O
aumento contínuo da
temperatura pode causar a
desnaturação.
Efeito da atividade de água:
A alteração no aroma em
ausência de água, as enzimas
mais estáveis ao calor, vão se
tornar mais sensíveis a
medida em que o teor de
umidade aumenta.
Efeito em alimentos
Vão influenciar na Rancidez de farinhas
composição, processamento e causadas pela ação de lipases
deterioração dos alimentos. e lipoxigenases.
Podem ser uteis ou Amolecimento de tecidos
indesejáveis. vegetais provocado pelas
Detecção da atividade em enzimas pécticas.
determinado produto pode Atividade das Enzimas
servir de indicador da Polifenoloxidase (PFO)
eficiência de uma Essas enzimas pertencem à
determinada operação. classe das enzimas oxidases,
Ex: Vegetais branqueados – ou seja, enzimas que
ATIVIDADE participam em reações com
PEROXIDÁSICA. oxigênio (O2)
Efeitos indesejáveis: Elas catalisam a reação de
Escurecimento de frutas e oxidação de compostos
vegetais causados pela fenólicos.
polifenoloxidases Os compostos fenólicos são
(escurecimento enzimático). metabolitos secundários que
Essa enzima catalisa a são produzidos pelas plantas e
oxidação de compostos são uma resposta de defesa
fenólicos, produzindo contra agressões externas. Os
pigmentos escuros em cortes CF também são tipos de
ou superfícies danificadas de substâncias bioativas. Esses
frutas e hortaliças. Quando o compostos fenólicos se
tecido é danificado pelo corte, agrupam em 5 grupos
a enzima entra em contato principais que são os:
com seu substrato e há flavonoides, estilbenos,
formação de pigmentos ácidos fenólicos, cumarinas e
escuros devido a exposição ao taninos.
oxigênio.
Efeitos desejáveis
Modificar matérias primas ou
obter produtos específicos:
Panificação, modificação
enzimática de materiais
amiláceos (xarope de milho),
fabricação de sucos de frutas
(enzima pécticas),
modificação de proteínas
(abrandamento de carnes),
fabricação de bebidas
alcoólicas (fermentação)...
Cofatores e Coenzimas
Os cofatores são íons
metálicos (inorgânicas) e as
coenzimas são moléculas
orgânicas (vitaminas) não
proteicas. São indispensáveis
para o funcionamento de
várias enzimas.
Sitio Ativo
As enzimas possuem um sítio
ativo que corresponde, a uma
cavidade na molécula de
enzima, com um ambiente
químico muito próprio. O
substrato entra no sítio ativo e
liga-se à enzima.
A ligação com o substrato se
dá apenas em um região
específica e pequena da
enzima.
A molécula para ser aceita
como substrato deve ter a
forma adequada para se
encaixar no centro ativo e
grupo químicos capazes de
estabelecer ligações precisas
com os radicais do centro
ativo.
As enzimas precisam de um
ambiente favorável (pH,
temperatura, quantidade de
substrato), considerado ótimo,
se não, ela é inibida.
Inibição Enzimática
O inibidor é qualquer fator
que possa reduzir ou cessar
(por desnaturação) a reação
enzimática. Exemplo:
Aspirina (acetilsalicílico)
Podem ser: Reversível ou
Irreversível.
Reversível: Presença de
substâncias e são
Competitivos e Não-
competitivos.
Competitivos: Vai ter uma
competição pelo centro ativo
da enzima, o inibidor é
estruturalmente semelhante ao
substrato, a inibição pode ser
contrariada adicionando m ais
substrato ao meio.
Não-competitivos: O inibidor
se liga a um local específico
da enzima (que não é o centro
ativo).
Não tem semelhança
estrutural com o substrato da
reação que inibem e seu efeito
se deve à ligação a radicais
que não pertencem ao centro
ativo. Essa ligação altera a
estrutura enzimática
inviabilizando a catálise
Irreversível: aquecimento
excessivo
Reagem quimicamente com
as enzimas, levando a uma
inativação praticamente
definitiva.
Atividade enzimática
quanto ao pH ótimo
Para acontecer as reações
bioquímicas é necessário um
ambiente apropriado para a
atividade das enzimas, ou
seja, temperatura e pH
ótimos. Isto vai depender da
função de cada enzima, que
está relacionada à sua
localização, mas normalmente
elas funcionam a condições
fisiológicas, a 36°C
(temperatura constante) e pH
neutro.
 As enzimas citosólicas
necessitam de pH na faixa
de 7 a 8;
 A pepsina precisa de pH
entre 1,5 e 2 e tem a sua
ação no suco gástrico;
 Tripsina e quimiotripsina
tem um pH alcalino e tem
suas ações no lúmen do
duodeno.
Cofatores
É um composto químico não
proteico ou íon metálico
necessário para a atividade de
uma enzima como catalizador
(catalisador é uma substância
que aumenta a taxa de uma
reação química). Podem ser
considerados moléculas
auxiliares que auxiliam nas
transformações bioquímicas.
Podem ser íons metálicos ou nicotinamida (B5), piridoxina
moléculas orgânicas, não- (B6), biotina (B7), ácido
proteicas, de complexidade fólico (B9), cobalamina (B12)
variada e recebem nome de e ácido ascórbico (vitamina
coenzimas. C).
Os íon metálicos se ligam aos As vitaminas são necessárias
radicais de aminoácidos de na dieta em pequenas
cadeia proteica ou estão quantidades já que são
presentes em grupos percussores de coenzimas.
prostéticos. Íons metálicos: Ca, Mg, Mn,
Durante a catálise, coenzima Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e
e substrato acham-se alojados outros.
no centro ativo da enzima,
consistindo a reação na
remoção de determinado
grupo do substrato e sua
transferência para a enzima,
ou vice-versa.
A estrutura química de uma
coenzima é bastante variável.
Algumas como a Adenosina
Trifosfato (ATP) e a guanina
trifosfato (GTP) são
totalmente sintetizadas pelas
células. Algumas outras
apresentam um componente
orgânico que não pode ser
sintetizado pelos animais
superiores.
Hidrossolúveis: tiamina
(B1), riboflavina (B2), acido
pantotenico (B3),