Enzimas
São catalizadores biológicos que aceleram as reações químicas e
diminuindo a energia de ativação.
São proteínas exceto as RIBOZIMAS- um pequeno grupo de
moléculas de RNA com propriedades catalíticas
NOMECLATURA
Nome recomendado: Nome do substrato da reação ou descrição da
reação realizada +
Sufixo “ – ase” Exemplos: Urease, Lactato-desidrogenase
Nome sistemático: As enzimas são divididas em seis classes
principais, de acordo com sua função.
Propriedades
Cofator
Algumas enzimas se associam com um cofator não-protéico,
necessário para a atividade enzimática.
Podem ser íons metálicos (como Zn⁺² ou Fe⁺²) e moléculas
orgânicas (coenzimas)
A enzima usa a energia de ligação com a o cofator para reduzir
ainda mais a energia de ativação.
O conjunto da enzima com o seu cofator é chamado holoenzima.
Apoenzima: porção protéica da holoenzima.
Grupo Prostético: coenzima firmemente liga da à enzima, que desta
não se dissocia.
Sítios Ativos
Região específica que forma uma fenda ou bolso.
Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície
tridimensional complementar ao substrato.
Liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato.
Ligação do substrato na enzima
Modelo chave-fechadura
Encaixe perfeito – alta especificidade
Uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas
apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se
encaixa.
Modelo encaixe induzido
No qual o contato com a molécula do substrato induz mudanças
conformacionais na enzima, que otimizam as interações com os
resíduos do sitio ativo
Essa modificação pode ser passada para as enzimas próximas,
garantindo assim que estas desempenhem seu papel catalítico.
Fatores que interferem na atividade
enzimática
 Temperatura
 Ph
Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região
separada daquela em que se
liga o substrato, na qual
pequenas moléculas
regulatórias (efetores)
podem ligar-se e modificar a
atividade catalítica destas enzimas
Enzimas não alostéricas A velocidade da reação é influenciada
apenas pela concentração de substrato
Zimogênio Precursor inativo de uma enzima, que requer uma
alteração bioquímica (alteração de conformação que revele o seu
sítio ativo), de modo a se tornar uma enzima ativa.
Essa mudança normalmente ocorre no lisossomo, local onde é
transformado em uma enzima ativa pela clivagem de ligações
peptídicas (Transformação irreversível) .Ex: Tripsinogênio e
Quimiotripsinogênio.
Atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de
substâncias químicas
Ex: penicilina e amoxilina
 Inibição competitiva
 Inibição não-competitiva