Sítio ativo: local onde ocorrerá a reação
catalisada pela enzima.
Enzimas são proteínas especializadas que
funcionam na aceleração de reações químicas.
* NEM TODA ENZIMA É PROTEÍNA! Há alguns
RNAs que funcionam como enzimas. Ex: ribozima.
Elas atuam diminuindo a energia de ativação,
que é a energia necessária para que uma reação ocorra.
* Enzimas não são consumidas na
reação!
Doenças ocorrem quando elas
não funcionam bem! Ex: a enzima
fenilalanina hidroxilase catalisa a
reação de hidroxilação da fenilalanina a
Enzimas
tirosina.. A deficiência desta enzima
leva ao acúmulo de fenilalanina.. Altas
concentrações plasmáticas de
fenilalanina afetam o sistema nervoso
Classificação das enzimas
- Óxidorredutases: agem na transferência de
elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Ex:
oxidases.
- Transferases: agem nas reações de transferência
de grupos. Ex: quinases.
- Hidrolases: agem nas reações de hidrólise. Ex:
amilase
- Liases: agem na adição de grupos às duplas
ligações ou formação de duplas ligações por
meio de remoção de grupos.
- Isomerases: agem na transferência de grupos
dentro da mesma molécula para formar isômeros.
- Ligases: agem nas reações de síntese, onde duas
moléculas são unidas, às custas de uma ligação
Proteínas têm um alto grau de
especificidade com substratos (substância
- Modelo chave-fechadura:
- Modelo do ajuste induzido: o sítio de
ligação não totalmente pré-formado, mas
sim moldável à molécula do substrato.
Inibidores enzimáticos
São moléculas que interferem com a
catálise diminuindo ou bloqueando a reação.
Podem ser:
- Irreversíveis;
- Reversíveis:
- Inibição competitiva: o inibidor compete
pela ligação ao sítio ativo. A ligação do
inibidor torna a reação mais lenta.
- Inibição não competitiva: quando o
inibidor liga-se reversivelmente à enzima
em um sítio próprio de ligação, podendo
estar ligado à mesma ao mesmo tempo que
o substrato; este tipo de inibição depende
apenas da concentração do inibidor.
- Inibição mista.
a qual ela se liga): para cada substância
em nosso organismo, há uma enzima
específica. Ela reconhece seu substrato
pela forma tridimensional.
Fatores que influenciam a atividade
enzimática
Enzimas atuam em condições
específicas de temperatura e pH. Alterações
nesses fatores podem afetar a atuação da
enzima.
Concentração da enzima: A
velocidade inicial da reação é em função da
quantidade de enzima disponível.
Concentração do substrato:
Determina a velocidade máxima da reação;
quanto mais substratos mais irá saturar o
sítio ativo das enzimas e chega a um ponto
que não ocorre o aumento da velocidade da
reação.
Holoenzimas
Algumas enzimas, além do sítio ativo,
têm um sítio alostérico, que é onde ocorre a
ligação de moléculas específicas (co-fatores
ou coenzimas) que aumentam ou reduzem a
atividade enzimática.
- Apoenzima: parte proteica.
- Holoenzima: enzima + co-fator/coenzima.