ENZIMAS

Propriedades das Enzimas:

*São catalisadores biológicos extremamente eficientes. Aceleram em média

109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000
moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

*Apresentam especificidade de ligação

*Atuam em concentrações muito baixas

*Atuam em condições suaves de temperatura e pH

*Praticamente todas as enzimas são proteínas

*Podem ter sua atividade regulada

Classificação das Enzimas:

As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais

importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e
estabelece 6 classes:

1. Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de

elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as
Oxidases
2. Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.
Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases
3. Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As
peptidades
4. Liases è Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases são bons exemplos
5. Isomerases è Catalisam reações de interconversão entre isômeros
ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
6. Ligases Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da
ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as
Sintetases.
Cofatores Enzimáticos:

Cofatores São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem

ser necessárias para a função de uma enzima; Estes cofatores não estão
ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a
enzima é inativa; A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu
cofator, é chamada de APOENZIMA; Enzima + Cofator, chamamos de
HOLOENZIMA;

Coenzimas São compostos orgânicos, quase sempre derivados de

vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.
Especificidade Substrato \ Enzima: o Sítio Ativo:

As enzimas são muito específicas para os seus substratos

SÍTIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO
SÍTIO CATALÍTICO ou SÍTIO ATIVO

Alguns modelos procuram explicar a

especificidade substrato/enzima:
Modelo Chave/Fechadura
Modelo do Ajuste Induzido
Mecanismo Geral de Catálise:

As enzimas diminuem a ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO das reações.

1. Catálise Ácido-Base Ocorre com a

participação de AA com cadeias laterais
ionizáveis, capazes de doar ou liberar
prótons durante a catálise.
2. Torção de Substrato Depende da torção
do substrato induzida pela ligação do
mesmo com o sítio de ligação da enzima,
alcançando o estado de transição e
estimulando sua conversão em produto.
3. Catálise Covalente Resulta do ataque
nucleofílico ou eletrofílico de um radical
do sítio catalítico sobre o substrato,
ligando-o covalentemente à enzima e
induzindo a sua transformação em
produto.
4. Efeito de Diminuição da Entropia As
enzimas ajudam no posicionamento e na
definição da estequiometria correta da
reação, facilitando os mecanismos
anteriores.
Cinética Enzimática:

É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas,

e os fatores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é
estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade
de substrato consumido por unidade de tempo de reação. Uma reação
enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:
E + S <==> [ES] ==> E + P
A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de
ENZIMA e de SUBSTRATO do pH e da TEMPERATURA.
Inibição Enzimática:

Inibidores enzimáticos podem diminuir a atividade de uma enzima.

Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do
substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de
substrato Este tipo de inibição depende das concentrações de
substrato e de inibidor.
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio
de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o
substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do
inibidor.
Inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no
sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.
Regulação Enzimática:
1.Modulação Alostérica

2.Modulação Covalente:
Regulação Enzimática:

1.Modulação Alostérica
Ocorre nas enzimas que possuem um SÍTIO DE MODULAÇÃO, ou
ALOSTÉRICO, onde se liga de forma não-covalente um modulador
alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a
enzima). A ligação do modulador induz modificações conformacionais na
estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os
seus substratos; Um modelo muito comum de regulação alostérica é a
inibição por "FEED-BACK", onde o próprio produto da reação atua como
modulador da enzima que a catalisa.

2.Modulação Covalente:
Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com
conversão entre formas ativa/inativa. O processo ocorre principalmente por
adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.
Enzimas na Clínica:

As enzimas podem ser utilizadas nas Análises Clínicas:

1. Como reagentes altamente específicos e sensíveis em

reações colorimétricas quantitativas
2. Como indicadoras de lesão celular e tecidual. A
distribuição órgão-específica de algumas enzimas
permite a localização da lesão com bastante precisão.
3. Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e
acompanhadas enzimaticamente são: Infarto Agudo do
Miocárdio, as Hepatites, as pancreatite, as colestases,
doenças ósseas, etc.