Enzimas
São catalisadores das reações dos Todas as enzimas são proteínas,
sistemas biológicos, qualquer
reação química em seres vivos
depende das enzimas (com algumas
exceções)
São as proteínas mais notáveis e
altamente especializadas
Sem as enzimas, as reações
químicas nunca aconteceriam
Conseguem acelerar reações
químicas, devido ao seu
extraordinário poder catalítico,
geralmente mais forte que os
sintéticos e inorgânicos
Apresentam alto grau de
especificidade para os seus
respectivos substratos (aquilo que
entre na enzima)
São consideradas condições
biológicas, soluções aquosas sob
condições suaves de temperatura
e pH
Estão no centro de cada um dos
processos bioquímicos
Os componentes químicos servem
apenas para auxiliar, se separando ao
Enzimas
com exceção de um grupo de RNA
catalítico (Ribozima), composto
por RNA
A atividade catalítica depende da
integridade das conformações
nativas da enzima, ou seja, só atua
numa faixa de pH e temperatura
específicos
A desnaturação ou dissociação de
subunidades, resulta na perda da
função catalítica
Se a enzima perder alguns
aminoácidos, ela perde sua função
Algumas enzimas não necessitam
de outros grupos químicos além
dos seus aminoácidos -proteínas
simples
Já outras, necessitam de
componentes químicos adicionais
(que não fazem parte permanente da
enzima), chamados de cofator ou
coenzima
OXIDORREDUTASES: oxidação, tira
átomos de Hidrogênio, realiza a
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 fim da reação
COFATORES: como um imã
COENZIMAS: é uma molécula mais
complexa
Cofatores e coenzimas funcionam
como carregadores transitórios de
grupos funcionais específicos, e quando
estão ligados covalentemente a uma
enzimas, são considerados como
Grupo Prostético
As enzimas são classificadas de
acordo as reações que catalisam,
sendo divididas em 6 classes
FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS
reações não catalisadas tendem a ter
condições biológicas lentas ou
inexistentes, uma vez que as moléculas
são muito estáveis nas condições
internas das células
As enzimas proporcionam um
ambiente específico para que uma
reação possa ocorrer, uma vez que
acontecem em um bolsão da enzima,
chamado sítio ativo
Substrato é a molécula que se liga ao
sítio ativo
Enzimas
transferência de elétrons
TRANSFERASE: transfere grupos de
uma molécula para outra
HIDROLASE: reações de hidrólise,
quebra de moléculas adicionando água
LIASES: coloca e tira ligação dupla
ISOMERASES: troca grupos químicos
dentro da mesma molécula
LIGASES: forma ligações covalentes
por condensação
Existem enzimas específicas para cada
substrato
A superfície do sítio ativo é delimitada
por resíduos de aminoácidos com
Grupo R que ligam o substrato e que
catalisam a sua transformação
química
O sítio ativo engloba o substrato, o
transformando em produto
O complexo Enzima-Substrato é
fundamental para ação enzimática, pois
permite que a enzima converta x em y
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 ESTADO FUNDAMENTAL: ponto de partida de uma reação enzimática
ESTADO DE TRANSIÇÃO: topo da curva, ponto a partir do qual ocorre a conversão
de S para P. É um momento molecular transitório, no qual eventos como quebra ou
formação de ligações podem ocorrer nos dois sentidos

A diferença entre o Estado ENERGIA DE LIGAÇÃO: liberação de

Fundamental e o Estado de Transição
é a Energia de Ativação necessária
para cada um
Quanto maior a Energia de Ativação,
mais lenta é a reação
pequena quantidade de energia, que
acompanha a formação de cada
interação fraca do complexo ES
A Energia de Ligação é a principal
fonte de energia livre utilizada pelas

A enzima consegue reduzir a Energia enzimas para redução da energia de

de Ativação
As interações fracas entre enzimas e
substratos criam energia para reduzir
a Energia de Ativação
O que diferencia as enzimas das
demais catalisadoras é a formação do
complexo ES específico
ativação das reações
A energia livre das interações fracas do
complexo ES, resulta em muito poder
catalítico para as enzimas
O sítio ativo das enzimas são
complementares aos estados de
transição do substrato

CINÉTICA ENZIMÁTICA:
Principal forma de entender o funcionamento da enzima, uma vez que é a
determinação da velocidade de uma reação enzimática, e como ela se modifica em
resposta a parâmetros experimentais
A concentração de substrato é um dos fatores que mais influenciam na cinética
enzimática, uma vez que quanto mais substrato, mais rápida é a reação enzimática

VELOCIDADE INICIAL (V0): 60 segundos iniciais, onde o substrato é convertido em

produto durante a reação

VELOCIDADE MÁXIMA: quando a concentração do substrato não aumenta mais

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 KM: concentração de substrato necessária para enzima alcançar 1/2 da velocidade
máxima

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:

As enzimas estão sujeitas a inibição INIBIDOR MISTO: liga-se em um sítio de

reversível e irreversível ligação distinto do sítio ativo do
ENZIMA ALOSTÉRICA: regulação por substrato, mas liga-se tanto na enzima

interação, quando uma enzima é quanto no complexo ES (enzima sozinha

regulada por um ligante (interação não depois de formar o complexo ES)

covalente) INATIVADOR SUICIDA: bastante

INIBIÇÃO REVERSÍVEL: por interação utilizado no desenvolvimento de drogas,

fraca, e pode ser por 3 tipos: Inibidor uma vez que destroem o grupo funcional

Competitivo, Inibidor Incompetitivo e da enzima, que é essencial para sua

atividade de reação enzimática. Quando
Inibidor Misto
bem planejado, é específico para um
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL: por ligação único tipo de enzima, causando poucos
covalente, mas consegue reverter por ou quase nenhum efeito colateral
conta da enzima, podendo ser de 2 tipos:
Inativador Suicida (completamente INATIVADOR COM BASE NO
MECANISMO: regulação por ligações
irreversível) e Inativador Com Base no
Mecanismo covalentes (fosforilação, acetilação,
metilação, etc)
INIBIDOR COMPETITIVO: compete com
o substrato pelo sítio ativo, uma vez que
quando o inibidor ocupa o sítio ativo, ele
impede que o substrato se ligue a
enzima

INIBIDOR INCOMPETITIVO: liga-se a

um sítio ativo diferente do substrato,
ligando-se a penas ao complexo ES, que
resulta numa mudança conformacional
da enzima, na qual o produto da
reação pode ser o ligante (antes de se

Enzimas 4
 ligar, deve formar o complexo enzima-
substrato)
ENZIMAS REGULATÓRIAS:
São enzimas que influenciam muito a
velocidade da sequência de reações,
além de apresentar uma atividade
catalítica aumentada ou diminuída em
resposta a certos sinais
No metabolismo celular, grupos de
enzimas trabalham conjuntamente em
vias, que seriam uma série de reações
onde o produto de uma enzima é o
substrato da enzima seguinte
Os ajustes na velocidade das enzimas
regulatórias permite que as células
atendam as suas necessidades de
energia e biomoléculas
Na maioria dos sistemas
multienzimáticos, a primeira enzima da
sequência é uma regulatória
Qualquer reação requer desvio de
energia e gasto de metabólicos
As atividades das enzimas regulatórias
são moduladas de várias maneiras, seja
por Interações Covalentes ou Não
Covalentes
As enzimas regulatórias tendem a ser
proteínas com multisubunidades, onde
Enzimas
Algumas enzimas são ativadas ou
inativadas pela remoção de segmentos
peptídicos (proteólise), que se define
como uma regulação irreversível,
tendo como exemplo: a digestão,
coagulação sanguínea, ação hormonal e
visão
Elas se fazem necessárias, pois o
crescimento e a sobrevivência das
células dependem do uso eficiente dos
recursos disponíveis
Se a concentração do produto exceder
as necessidades celulares, as enzimas
regulatórias são reguladas pelo
produto final da via metabólica
INIBIÇÃO POR RETROALIMENTAÇÃO:
quando o produto final regula a via
A formação de produto diminui a
velocidade da via
Já outras enzimas regulatórias são
reguladas por ligações covalentes
reversíveis
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 em muitos casos o sítio ativo e o sítio de
ligação estão em subunidades diferentes

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