Bioquímica

Lista de exercícios

1 - Considerando uma reação bioquímica arbitrária, descreva a relação entre direção da

reação, velocidade da reação, variação de energia livre ( ), energia livre de ativação (
), e catálise enzimática.
A variação de energia livre é a responsável por dizer se a reação será espontânea (-▲G) ou não
espontânea (+▲G), e é calculada pela diferença entre a energia livre dos produtos e dos
reagentes. Se o reagente for mais energético que o produto, a formação do produto será
espontânea e essa será a direção da reação e vice-versa. A energia de ativação é a energia que
terá que ser fornecida ao sistema para que os reagentes sejam transformados em produtos. Já
que a maioria dos compostos não tem energia suficiente para ultrapassar a energia de ativação,
as enzimas tem a função de diminuir essa energia e assim proporcionar uma catálise mais rápida
do produto de maneira que quanto menor for a energia de ativação necessária, mais rapidamente
a reação irá ocorrer.

2. O que são co-fatores? E coenzimas?

Cofatores são elementos não orgânicos que se ligam a enzima, comumente metais. Já coenzimas
são grupos orgânicos que não sejam aminoácidos que se ligam a enzima. Tanto cofatores como
coenzimas servem para auxiliar a enzima em sua função e muitas vezes, são imprescindíveis ao
funcionamento enzimático.

3 - A nomenclatura oficial das enzimas é formada por um nome oficial e um número (No
E. C.). Para compor esta numeração as enzimas são divididas em classes. Cite e explique
três dessas classes.
A primeira classe diz respeito a que reação é feita para a quebra, por exemplo, uma reação de
oxirredução. A segunda classe diz respeito a que molécula está sofrendo a reação. A terceira
classe diz que elemento é o aceptor da molécula.

4 – Explique porque as enzimas aumentam a velocidade das reações.

A enzimas aumentam a velocidade da reação porque diminuem a energia de ativação necessária
para transformar reagente em produto. No sítio ativo, as ligações fracas entre o substrato e a
enzima são responsáveis justamente por fornecer a energia de ligação que diminui a energia de
ativação. E como a energia de ativação e a velocidade são inversamente proporcionais, a
diminuição da energia de ativação aumenta a velocidade da reação.

5 – Explique a catálise ácido-base.

Na reação ácido-base, o substrato ácido é catalisado em base ou vice-versa. Assim, se um
substrato for ácido ele se liga a enzima e esta é responsável por retirar o hidrogênio da molécula
e depois liberá-la dissociada em sua forma básica, desprotonada.

6- Qual o modelo que melhor explica a formação do complexo enzima-substrato?

Explique.
O modelo que melhor explica a formação do complexo ES é a do encaixe induzido, onde
quando a enzima se conecta ao substrato aí sim assume a melhor forma para encaixá-lo em seu
sítio ativo. Mesmo assim, a forma do sítio ativo não será complementar com a forma
fundamental do substrato e sim a sua forma de transição.

7 - Como o pH, temperatura e concentração do substrato alteram a velocidade das reações

catalisadas por enzimas?
O pH altera a velocidade na medida em que muda as cargas do aa e por repulsão eletrostática e
enzima muda de forma e tende a perder sua função ou então perder a afinidade com o substrato.
A temperatura quando alta agirá desnaturando a proteína na medida em que destrói as ligações e
hidrogênio e assim desestabiliza a proteína e quando baixa diminuirá a atuação já que deixa o
metabolismo lento. Portanto, tanto a temperatura quando o pH terão pontos ou faixas ótimas de
atuação, onde a variação desses pontos causará diminuição ou inibição completa da atividade
enzimática.

8 – Definir e explicar Km e velocidade máxima da reação (vmax).

Km é o valor da concentração de substrato em que a enzima chega à metade da sua velocidade
máxima e é um valor usado para definir a afinidade da enzima com o substrato. E a velocidade
máxima é a velocidade de formação do reagente em produto quando as enzimas estão todas
saturadas.

9 - Diferencie detalhadamente inibição reversível da irreversível.

Inibição reversível é aquela em que o inibidor se liga temporariamente e de maneira não
covalente à enzima, e mesmo que temporariamente, será um tempo insuficiente para causar
danos irreversíveis a enzima. Já a inibição irreversível será aquela em que o inibidor se liga
fixamente na enzima e de maneira covalente, porém, mesmo que o I se solte da enzima
posteriormente, se demorar tempo suficiente para causar danos irreversíveis, será considerado
irreversível.

10 – Explique as inibições competitiva, incompetitiva e mista.

Na inibição competitiva o I se assemelha ao S e se encaixa no sítio ativo da enzima no lugar do
S. O aumento da concentração de S é capaz de recuperar a Vmax da enzima. Na inibição
incompetitiva o I não se parece com o S e se encaixa em outro sítio da enzima e então inativa a
enzima. O aumento da concentração de substrato não recupera a Vmax que será sempre inferior
a solução sem o inibidor. Na inibição mista o I tem a possibilidade de se ligar tanto ao sítio
ativo da enzima como em outro lugar. Também diminuí a e Vmax do sistema em relação a não
existência do inibidor no sistema.

11 – Definir constante de inibição (ki).

A constante de inibição é calculada pela divisão do o produto da concentração da enzima e
inibidor livres pela concentração do complexo enzima-inibidor. E mede quanto tempo o inibidor
fica ligado a enzima. Ou seja, quanto maior for o Ki, menos tempo o inibidor fica ligado a
enzima.

12 - O que são enzimas alostéricas? Como elas se diferenciam das enzimas que seguem o
comportamento cinético descrito por Michaelis-Menten?
Enzima alostéricas são enzima reguladoras as quais tem um modulador que se liga ou ao próprio
sítio ativo ou ao sítio alostérico da enzima e esse modulador é responsável por aumentar ou
diminuir a atividade enzimática de toda uma cadeia. Elas se diferenciam das enzimas que
seguem o comportamento de Michaelis-Menten pois, essas enzimas contém uma curva
hiperbólica no gráfico de concentração do substrato por Vo enquanto as alostéricas tem um
comportamento sigmoide justamente por causa da alteração da velocidade dependendo da
concentração do substrato.

13 – Explique a regulação covalente por fosforilação.

14 – O que são isozimas ou isoenzimas. Explique as características dessas moléculas.