1- Numa reação não catalisada a energia de ativação, que é a energia necessária para

transpor o estado de ativação e ter a obtenção do produto, é muito mais alta do

que numa reação catalisada. Podendo chegar ao dobro de energia de ativação
numa reação não catalisada para a catalisada
2- 2ffs
3- A constante de Michaelis e Menten é a concentração de substrato necessária para
atingir metade da velocidade máxima da reação a relação da constante e da
afinidade da enzima é que os dois são inversamente proporcionais, logo, quanto
maior for a constante de Michaelis e Menten, menor será a afinidade da enzima
com o substrato.
4- Inibidor competitivo é um composto que se combina com o centro ativo da
enzima, competindo com o substrato por esse lugar, enquanto o não competitivo
é um composto que liga-se em um sítio diferente de uma enzima ou numa enzima
com substrato e que interfere na ação de ambos. Um exemplo de inibidor
competitivo é o malonato com a succinato desidrogenase , e um exemplo de
inibidor não competitivo é a alfa 1 antripsina que inibe a ação da trespsina.
5- Numa enzima inibida competitivamente a velocidade máxima não muda porém, a
constate de Michaelis e Menten aumenta, enquanto na enzima inibida não
competitivamente a velocidade máxima diminui e a constante não se altera.
6- Cofatores e coenzimas são componente químicos que ajudam algumas enzimas a
realizar a catálise, sem esses componentes a enzima não conseguirá realizar o
processo. Cofatores normalmente são íons metálicos inorgânicos e coenzimas são
moléculas orgânicas.
7- Mecanismos que ajudam na regulação enzimática são: controle da concentração
enzimática por meio de síntese e degradação das mesmas e mudanças estruturais
da molécula enzimática alterando a velocidade da catálise, controlando assim, a
atividade enzimática.
8- Isoenzimas são enzimas com diferenças nas cadeias de aminoácido, mas que
catalisam a mesma reação química, um exemplo de isoenzimas é a glucoquinase e
a hexoquinase. Já um zimógeno é um precursor inativo de enzimas, necessitando
de uma alteração bioquímica para se tornar uma enzima, um exemplo de
zimógeno é o pepsinogênio que pela ação do ácido do estômago se transforma na
pepsina.
9- São enzimas que além do sítio ativo, possuem um sítio alostérico que é um lugar
de ligação no qual um modelador específico se liga. O centro alostérico tem a
mesma característica que um centro ativo, entretanto o centro alostérico é
específico para efetores positivos ,que aumentam a atividade catalítica ou efetores
negativos, que diminuem a atividade catalítica.
10- Na regulação covalente, enzimas reguladoras são convertidas em duas formas ,
ativa e inativa. A ativação ou inativação dessas enzimas ocorre através de uma
ligação covalente de um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios
ativos dessas enzimas.