ENZIMAS

− macromoléculas que catalisam reações químicas com eficiência e seletividade

− reações catalisadas liberam energia
− toda enzima é uma proteína, com exceção de um grupo de RNA catalisadores
− aplicações biotecnológicas: permitem às indústrias usarem processos mais
econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos, mais confiáveis e menos
poluentes.
− altamente específicas: possuem sítio ativo específico com alto grau de afinidade
pelo seu substrato
− sua ação catalítica depende da integridade de sua estrutura tridimensional
− ambientalmente amigável
− origem vegetal, animal ou microbiana
− exemplos: pepsina (mucosa gástrica); lipase; lactase; amilase salivar/pancreática
− prevenção da cristalização da lactose no sorvete
− estabilização das proteínas do leite
− fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação
− algumas enzimas precisam de fatores adicionais para executar sua função, os
cofatores, podem ser íons, moléculas orgânicas ou coenzimas
− Grupo proteticos- cofatores ligados covalentemente a enzima

1. Coenzimas: são transportadores transitórios de grupos funcionais específicos,

derivados de vitaminas, nutrientes orgânicos em pequenas quantidades na
alimentação diária.Normalmentee enzimas que sao coenzimas sao do grupo-
transferases

2. Cofatores enzimáticos: é o grupo prostético; íons metálico ou coenzimas

3. Apoenzima: enzima inativa, parte proteica da enzima

4. Holoenzima: enzima ativa, enzima + grupo prostético (coenzima e/ou cofator)

5. Nomenclatura: existem 3 métodos para nomenclatura enzimática

1. Nome recomendado: mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com
enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: urease, lipase,
protease, peptidase…
2. Nome sistemático: mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função
metabólica da enzima. Ex; ATP-glicose-fosfo-transferase
3. Nome usual: consagrados pelo uso. Ex: tripsina, pepsina, ptialina…
● Classificação

NOME DA CLASSE TIPO DE REAÇÃO CATALISADA

Oxidorredutases transferência de elétrons (oxirredução)

Transferases transferências de grupos funcionais

Hidrolases reações de hidrólise (transferência de

grupos funcionais para a água)

Liases clivagens de C-C,C-O,C-N ou outras

ligações por eliminação,rompimento de
ligações duplas ou anéis ou adição de
grupos a ligações duplas

Isomerases transferência de grupos, produzindo formas

isoméricas

Ligases formação de ligações por reações de

condensação acopladas à hidrólise de ATP
ou cofatores

Velocidade da reação e energia de ativação:

− as enzimas alteram apenas a velocidade de reações, acelerando-as. As enzimas
são catalisadores, e sua função é aumentar a velocidade das reações, diminuindo a
energia de ativação. O aumento da temperatura aumenta a velocidade, pois
aumenta o movimento das moléculas.
− Em geral, as reações sem enzimas ocorrem em velocidades baixas, pois as
moléculas não possuem a energia necessária para iniciar a reação. Assim, a energia
de ativação é a energia necessária para iniciar uma reação. Ela pode ser
considerada como uma barreira que as moléculas devem superar para que uma
reação se inicie

− Quanto menor for o valor de G maior é a energia liberada na reaçao e mais facul
de acontecer a reaçao espontanea
− Toda reaçao que libera energia é exergonica

OBS: em condiçao padrao, a reaçao ja se iniciaria em condiçao de equilibrio

Acoplamento de reaçoes = uma enzima catalisa 2 reaçoes

A + B →← C+d (k1 e k2 dm cima das setas)
Enzimas aumentam k1 e k2 na mesma intensidade, ou seja, alteram a velocidade sem
mexer na Keq

1. Catálise: essa ação enzimática é essencial para os sistemas vivos. Naturalmente,

as reações não catalisadas tendem a ser lentas. A sua propriedade característica é
que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima; o sítio ativo. A molécula
que liga no sítio ativo, e sobre a qual a enzima age, é o substrato. O complexo
enzima-substrato é fundamental para a ação enzimática. A medida que o substrato
interage com a enzima os dois mudam de conformação

2. Especificidade: possuem alto grau de especificidade, catalisam apenas uma reação

específica, atuando, em maioria, em apenas um substrato específico.

● Interação enzima-substrato
 − Ex: A enzima é a maltase, o substrato é a maltose. Ocorre o encaixe entre a enzima
e o substrato; a maltose é quebrada em duas glicoses (dois produtos).

OBS: O modelo chave-fechadura não faz jus à capacidade catalítica das enzimas. Hipótese
ultrapassada.

OBS: modelo do ajuste induzido: propõe que o sítio ativo deve ser complementar ao estado
de transição e não ao substrato. Quando o substrato se liga à enzima, a interação entre as
moléculas favorece a formação do estado de transição. Mudanças conformacionais levam a
uma melhor interação com o substrato.

● Enzimas Regulatórias:
− são enzimas que têm sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta
a determinados sinais.
− nas vias metabólicas, existem 2 classes de enzimas reguladores; alostéricas e
enzimas que sofrem modificações covalentes
Alostérica- sitio de alostérico tem baixa afinidade o ligante se associara quando
houver um aumento de concentraçao. Interação entre 2 sitios topograficamente distintos de
uma enzima

● Fatores que alteram a velocidade enzimática

− Temperatura: quanto maior, mais rápido, até atingir a temperatura ótima, depois
desnatura
− pH: existe um pH ótimo para cada enzima, depois dele desnatura
− Concentração das enzimas
− Concentração dos substratos
− Presença de inibidores.

● Inibição da atividade enzimática

Competitiva: ocorre por ação hormonal, concentração do substrato e

inibidores competitivos, que são substâncias que diminuem a velocidade da
 reação catalisada pela enzima. Podem ser reversíveis ou irreversíveis. Na
inibição competitiva, o inibidor compete com substrato pelo sítio ativo da
enzima.

Não-competitiva: o inibidor que se liga num sítio enzimático diferente

daquele onde se liga o substrato. Liga-se apenas ao complexo
enzima-substrato. Essa inibição depende apenas da concentração do inibidor
Mista: o inibidor que se liga num sítio enzimático diferente daquele onde se
liga o substrato. Pode se ligar tanto à enzima quanto ao complexo
enzima-substrato.