Instituto Federal de Triângulo Mineiro

Disciplina: Bioquímica

Enzimas
 Enzimas
•São catalisadores das reações dos sistemas
biológicos.
•Elas aceleram as reações para que estas
aconteçam na equação de tempo adequada
à sustentação da vida.
•Fundamentais para a vida e presentes em
diversos eventos, tais como a digestão de
alimentos e a síntese de macromoléculas. Em sua maioria, as enzimas são
proteínas (com exceção de algumas
•A geração de distúrbios que afetem a moléculas de RNA) cujo a atividade
atividade enzimática estão diretamente depende da sua estrutura primária,
envolvidos com uma série de patologias. secundária, terciária e, eventualmente,
quaternária.
 Enzimas
Características Importância
• Aceleram reações
• Alto poder catalítico
• Coordenam cadeias de reações
• Alta especificidade
•Respondem a estímulos locais e à
• Funcionam em solução aquosa
distância
• Atividade em temperatura e pH
• Estudo de patologias genéticas
fisiológicos
•Acompanhamento de doenças e
• Mais eficientes que vários
tratamentos
catalisadores não biológicos
• Diagnóstico de doenças
• Processamento de alimentos
 Nomenclatura das enzimas
Muitas das enzimas são denominadas através da adição do sufixo
“ASE” ao nome do substrato correspondente ou ao tipo de sua
atividade. Ex.:
– lipase (que degrada lipídios)
– urease (que degrada ureia)
– DNA polimerase (que catalisa a síntese do DNA)
 Classificação das enzimas
Foi feito um acordo internacional através da IUB (International Union of Biochemistry),
para a classificação de enzimas:
1) As enzimas são divididas em 6 grandes classes (com subclasses) conforme o tipo de
reação catalisada.

Nº Classe Reação
1 Oxidoredutases Transferência de elétrons
2 Transferases Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos em ligações duplas ou formação de ligações
duplas pela remoção de grupos
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar
isômeros
6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N pelo acoplamento da
clivagem do ATP com as reações de condensação
 Classificação das enzimas

2)O nome da enzima deve possuir 2 partes: primeiramente o(s) nome(s) do(s)
substrato(s), seguido do tipo de reação catalisada acrescida do sufixo -ASE.

3)Cada enzima deve possuir um número código (EC), como exemplificado abaixo:

ATP + D-glicose ADP + D-glicose-6-fosfato

Nome sistemático: ATP : D-hexose 6-fosfotransferase

E.C. 2.7.1.1 (o 2 a classifica entre as transferases, o 7 indica a sub-classe de

fosfotransferases, o 1 indica um grupo hidroxila como receptor, o outro 1 indica
ser a D-glicose como receptor do grupo fosfato).
 Holoenzima • Algumas enzimas funcionam apenas
com sua estrutura proteica.
• Outras necessitam de um componente
Proteína Cofator químico adicional, cofator, que pode
ser:
– um ou mais íons inorgânicos como Fe2+,
Apoenzima ou Pode ser: Mg2+, Mn2+, Zn2+
Apoproteína • íon inorgânico – Coenzima: molécula orgânica ou
• molécula orgânica metalorgânica
• Se estiverem ligados covalentemente,
Coenzima são denominados grupo prostético.
• A proteína cataliticamente ativa (com
Se covalente cofator) é denominada holoenzima.
• A parte proteica é denominada
Grupo Prostético apoenzima ou apoproteína.
 Especificidade
• As enzimas catalisam reações ou tipos de reações especificamente.
• Muitas vezes, diferentes enzimas catalisam reações semelhantes, mas a
especificidade diferencia o substrato.
•As diferentes enzimas encontradas num determinado tipo de célula
normalmente são encontradas com uma distribuição específica. Isto é, enquanto
algumas enzimas são encontradas essencialmente no citoplasma, outras se
localizam apenas no núcleo e outras nas diferentes organelas celulares. Esta
distribuição é de grande importância para a otimização das reações catalisadas
pelas diferentes enzimas.
•Também são encontradas enzimas que diferem nas suas características físico-
químicas, mas apresentam atividades catalíticas idênticas. Essas enzimas são
chamadas isoenzimas ou isozimas.
 O sítio ativo das enzimas
•Diferentes enzimas reconhecem diferentes
substratos.
•Essa especificidade é frequentemente
dependente do seu sítio ativo ou sítio catalítico,
que é tipo um bolsão da enzima em que ocorre a
interação com o substrato.
•O contorno da superfície do sítio ativo é
delimitado por resíduos de aminoácidos com
grupos nas cadeias laterais que ligam o
substrato e catalisam sua transformação sítio ativo substrato

química.
• Modelo inicial: chave e fechadura
Sítio ativo da quimiotripsina
Mecanismo de ação

Sem enzima
E+S ES EP E+P

As enzimas atuam reduzindo a energia de

Com enzima
energia necessária para atingir o ativação

estado de transição, a energia de

ativação.
 E+S ES EP E+P

As enzimas alteram a velocidade mas NÃO o

equilíbrio da reação (ΔG e Keq).

• As enzimas não são alteradas durante uma reação enzimática, logo

o ΔG geral de uma dada reação não é alterado.
• Uma vez que a constante de equilíbrio é uma função da energia
livre, as enzimas não podem alterar a direção de uma reação
química.
 A energia proveniente da interação
enzima-substrato é denominada energia
de ligação.

• A energia de ligação é a principal fonte de

energia livre utilizada pelas enzimas para a
diminuição da energia de ativação das reações.

• Interações fracas entre a enzima e o substrato

fornecem uma força propulsora substancial
para catálise enzimática.
Mecanismo de ação

A catálise geralmente envolve interações covalentes

transitórias entre substrato e enzima, ou transferência
de grupos da enzima ou para a enzima de modo a
proporcionar um caminho novo e com menor energia
de ativação para as reações.
 Grupos catíliticos que contribuem para a catálise

• Uma vez que o substrato esteja ligado na enzima, grupos

funcionais catalíticos posicionados de modo apropriado ajudam no
rompimento e na formação de ligações por vários mecanismos:

– Catálise geral acidobásica

– Catálise covalente
– Catálise por íons metálicos

• Após a catálise, as enzimas retornam ao seu estado íntegro não

ligado.