Universidade do Oeste de Santa Catarina

Enzimologia

Professora: Dra. Adriana Biasi Vanin

Curso: Engenharia Química
Disciplina: Bioquímica Geral
 O que são as enzimas?
• Proteínas notáveis, altamente especializadas

• Poder catalítico extraordinário (106 a 1012) sob condições TD

não-favoráveis

• Permanecem intactas ao final das reações (consumo e alteração)

• Não alteram o equilíbrio químico das reações

• Tem sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições

metabólicas

• São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica

• Doenças ocorrem quando elas não funcionam bem

[ Biocatalisador]
Velocidade de reações não-catalisadas e catalisadas por enzimas
 ATPase
Peptidase
NOMENCLATURA
Glicosidase
–Urease – hidrolisa a uréia Substrato + ase Protease
–DNA-polimerase – polimeriza DNA
–Pepsina – pepsis vem do grego Lipase
(digestão)
 CLASSES FUNÇÃO EXEMPLO

1. Oxido-redutase Reações de oxirredução Isocitrato-desidrogenase

2. Transferases Transferência de grupamentos Fosfofrutoquinase
químicos
3. Hidrolases Reações de hidrólise Glicosidases
4. Liases Adição a ligações duplas Citrato-liase
5. Isomerases Reações de isomerização Fosfotriose-isomerase
6. Ligases Reações de agregação, com Acetil Co A-sintetase
energia do ATP
• Sistema de classificação enzimático – EC number
– Quatro números: 2.7.1.1
• 2: transferase
• 7: fosfotransferase
• 1: transfere P para grupo OH-
• 1: tem D-glicose com aceptor
 Enzima completa: holoenzima
ESTRUTURA
Parte protéica: apoenzima ou apoproteína

Grupo prostético: grupo não proteico que se liga fortemente (covalentemente) à

cadeia de Aa. Vitamina B2 (FAD)

Co-fatores e co-enzimas são

moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons
metálicos] e orgânicas [vitaminas],
que são indispensáveis para o
funcionamento de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Especificidade
 Centro ativo e centro alostérico
As enzimas possuem um sítio ativo (centro ativo) que
corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima,
com um ambiente químico muito próprio (substrato). O
substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.

Centro alostérico é uma região da

proteína que não faz parte do centro ativo,
mas que, ao se modificar, modifica
também a forma deste centro ativo.

Centro ativo Centro

alostérico

substrato
Efetores alostéricos positivos Aumentam velocidade E
Efetores alostéricos negativos Diminuem velocidade E

Centro alostérico não existe em todas as enzimas, logo, existem enzimas

alostéricas e não-alostéricas.

Controlam a transformação dos

Enzimas alostéricas substratos pelos efetores. Ex: ATP

•Obedecem a lei do equilíbrio químico:

Enzimas não alostéricas
• Apresentam sempre a mesma eficiência
• [S], [P]

S + E P + E
 Atividade da enzima
Capacidade de transformar o substrato em produto dentro de uma
unidade de tempo

Nº enzimas Atividade Velocidade

Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente favorável [pH, temperatura,

quantidade de substrato], considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.

Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela desnaturação) a

reação enzimática.

A inibição pode ser: Reversível (presença de substâncias);

Irreversível (aquecimento excessivo).
 Enzimas regulatórias
• Possui atividade catalítica aumentada
ou diminuída em resposta a certos
sinais
– Ajustes na velocidade da via
metabólica permite que as células se
adaptem a condições em variação

• Tipos mais comuns

– Enzimas alostéricas (ligações
reversíveis a compostos)
– Modificações covalentes
– Ativadas por remoção de segmentos
peptídicos (irreversível)

• Subunidade regulatória é
normalmente diferente da subunidade
catalítica
atividade
%

temperatura
C°

Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é

causada pelo aumento da temperatura.
 Enzimas alostéricas
• Homotrópicas: o ativador é o próprio substrato
(hemoglobina)
• Heterotrópicas: outro ativador

• Enzimas alostéricas
– Mais de um sítio regulatório
• Cada um específico para um regulador
• Aspartato-transcarbamoilase
– 12 cadeias polipeptídicas
– Azul: catalíticas
– Vermelho/Amarelo: regulatórias
 Enzimas alostéricas são reguladoras

• ... de vias bioquímicas

• Normalmente são o primeiro passo da via
– “economiza” a execução das outras reações
– Único passo de regulação da via

• Inibição por retroalimentação: São inibidas pelo

produto do último passo
• Inibição alostérica heterotrópica