caroline.ferreira@ecossistemaanima.com.

br
luiz.aragao@ibmr.br

Enzimas
Os catalisadores biológicos

Caroline M. Ferreira, PhD

Luíz Guilherme Aragão, PhD
Introdução à Estrutura e função Metabolismo
Bioquímica de biomoléculas Energético
Introdução à Estrutura e função Metabolismo
Bioquímica de biomoléculas Energético
 Sistemas vivos utilizam a energia do ambiente

Nutriente + O2 CO2 + H2O + Energia

Mesmo sendo favorável, esta reação é

muito lenta!

Então, como os seres vivos fazem isso tão rápido?

Para que essa reação aconteça dentro de um tempo útil, é necessária a presença de
um catalisador

Catalisador:
toda e qualquer substância que acelera uma reação, diminuindo a energia de
ativação, sem ser consumido durante o processo.

Catalisador automotivo: Converte gases muito nocivos

em gases pouco nocivos / menos tóxicos
Os seres vivos utilizam enzimas como catalisadores biológicos
A catálise biológica foi descoberta através de secreções estomacais

+
Carne Secreções estomacais Carne digerida
 A produção de bebidas alcoólicas requer catalisadores

Determinou que a decomposição do açúcar no suco de uva resultava em CO2 + Etanol

1810 – Gay Lussac

 A produção de bebidas alcoólicas requer catalisadores

Propôs que o processo de fermentação só acontecia em

organismos vivos (vitalismo)

1810 – Gay Lussac Meados do séc XIX – Louis Pasteur

 A produção de bebidas alcoólicas requer catalisadores

Nomeou os “fermentos”
como “enzimas”

En – dentro
Zyme - levedura
1810 – Gay Lussac Meados do séc XIX – Louis Pasteur 1878 – Frederich Wilhem Kuhne
 Mas o que são enzimas e onde encontramos hoje em dia?

Indústria alimentícia Vestuário Todos os seres vivos

 Enzimas também podem ser utilizadas como terapias

Mas por que as enzimas conseguem ajudar no tratamento de tantas doenças?

 Enzimas possuem papel central nos mecanismos bioquímicos

Replicação de material genético Transformação de energia Digestão de nutrientes

 Reações enzimáticas

Substrato ENZIMA Produto

Substrato livre Substrato ligado à enzima Produto ligado à enzima Produto livre

Obs: Enzimas podem ter mais de um substrato e mais de um produto

 As enzimas podem ser utilizadas como auxiliares no diagnóstico clínico

Caso Clínico

Indivíduo do sexo masculino, 50 anos, apresentando hepatomegália à observação clínica. Na colheita da história
clínica há a ressaltar a existência de hábitos alcoó1icos diários de 2 litros de vinho (± 200 g/dia). Foi-lhe efectuada
uma biópsia hepática. Relatório do exame anátomo-patológica do tecido hepático:
a) tecido hepático com infiltração lipídica
b) tecido hepático normal

c) Resultados laboratoriais (soro):

- Aumento de actividade das enzimas transaminase glutâmica oxalacética (TGO) e transaminase glutâmica-pirúvica
(TGP)

TGO e TGP – Enzimas hepáticas – Vão para o sangue quando há lesão hepática
 Reações enzimáticas

Substrato ENZIMA Produto

Substrato

Enzima

“Sistema chave e fechadura”

 Propriedades fundamentais das enzimas

1. Velocidade de reação – Reações catalisadas por enzimas apresentam velocidades de reação de 106 a
1012 vezes maior que as mesmas reações na ausência de um catalisador;

2. Catálise em condições fisiológicas – Reações catalisadas por enzimas acontecem em condições de

temperatura (muito inferiores a 100°C), pressão (atmosférica) e pH (próximo do neutro) condizentes
com a vida;

3. Alta capacidade de regulação – Atividade catalítica varia em resposta à concentração de outras

substâncias, substratos e produtos;
As enzimas podem ser reguladas por um aumento da concentração de substrato

Velocidade da reação

Concentração de substrato
A hexoquinase possui mais afinidade pela glicose do que a glicoquinase

Baixo Km

Alto Km
 Propriedades fundamentais das enzimas

1. Velocidade de reação – Reações catalisadas por enzimas apresentam velocidades de reação de 106 a
1012 vezes maior que as mesmas reações na ausência de um catalisador;

2. Catálise em condições fisiológicas – Reações catalisadas por enzimas acontecem em condições de

temperatura (muito inferiores a 100°C), pressão (atmosférica) e pH (próximo do neutro) condizentes
com a vida;

3. Alta capacidade de regulação – Atividade catalítica varia em resposta à concentração de outras

substâncias, substratos e produtos;

4. Especificidade – Reações enzimáticas raramente formam produtos secundários. As enzimas

apresentam graus de especificidade mais altos quando comparadas a catalisadores químicos.
As enzimas possuem substratos muito específicos!

Substrato: Glicose

Substrato: Glicose-6-fosfato
A grande maioria das enzimas é composta por proteínas

Alguns poucos RNAs (ribozimas) possuem capacidade catalítica

Alterações no DNA podem formar enzimas defeituosas
Deficiência de glicose-6-fosfatase

•Severa hipoglicemia;
• Convulsões;
• Fadiga;
• Distúrbio de crescimento;
• Hipertrofia hepática e renal
 Alterações no pH podem alterar a estrutura tridimensional de proteínas

Alteração na atividade enzimática

Mudanças de carga mudam os tipos de interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos
(estrutura tridimensional)
Além de terem suas atividades inibidas por defeitos no DNA e alterações de
pH, as enzimas podem ser alteradas por inibidores específicos

Os inibidores se ligam às enzimas e alteram

suas propriedades catalíticas
 Vários analgésicos são inibidores enzimáticos

Dipirona


DOR 
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas chamadas inibidores

Os inibidores se ligam às enzimas e alteram

suas propriedades catalíticas

 Irreversíveis
 Reversíveis – dissociação rápida do complexo enzima-inibidor
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas chamadas inibidores

Os inibidores se ligam às enzimas e alteram

suas propriedades catalíticas

 Competitivos
 Não competitivos
 Incompetitivos
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas chamadas inibidores

Os inibidores se ligam às enzimas e alteram

suas propriedades catalíticas

 Competitivos
 Não competitivos
 Incompetitivos
Sem inibidor Inibidor se liga ao Inibidor se liga em Inibidor se liga ao
sítio ativo da outra parte da complexo
enzima enzima enzima - substrato
 Vários analgésicos são inibidores enzimáticos

Inibidor não
competitivo reversível

Dipirona


DOR 
Além do pH, inibidores também modificam a cinética enzimática
 Conclusões

• A falta de enzimas é incompatível com a vida

• As enzimas estão presentes em diversas situações no dia-a-dia

• As enzimas catalisam diversas reações

• As estruturas secundária, terciária e quaternária dizem respeito à função das enzimas proteicas

• A estrutura das proteínas está diretamente relacionada à sua função

• As enzimas podem ser classificadas de acordo com a reação que catalisam

• Erros na estrutura de uma enzima podem culminar em perda total da função de determinado processo
metabólico
 Bibliografia

Bibliografia Básica:
• BERG, Jeremy Mark; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. 7. ed. Rio de Janeiro: Guanabara
Koogan, 2017. (Minha Biblioteca)
• NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.
(Minha Biblioteca)
• PINTO, Wagner de Jesus. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017. (Minha Biblioteca)

Bibliografia complementar:
• MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 4. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan,
2015. (reimpressão 2017) (Minha Biblioteca)
• MOTTA, Valter T. Bioquímica. 2. ed. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. (Minha Biblioteca)
• RODWEL, Victor W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021. (Minha Biblioteca)
• TOY, Eugene C. Casos clínicos em bioquímica (Lange). 3. ed. Porto Alegre: AMGH, 2016. (Minha Biblioteca)
• VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013. (Minha Biblioteca)