ENZIMAS

Enzimas

São proteínas que se ligam a substratos específicos e permitem a ocorrência de reações metabólicas
por aceleração de suas velocidades. Essa especificidade entre substrato-enzima é usualmente associ-
ada ao modelo chave-fechadura, onde para cada “fechadura” (enzima), uma única “chave” (substrato)
seria capaz de se ligar.

Fatores Que Afetam a Atividade Enzimática

Primeiro fator - temperatura: cada enzima tem uma temperatura ótima para sua atividade. Além disso,
existem de temperatura, que, caso alcançado, provocam a desnaturação da proteína, uma alteração
em sua forma que redunda em sua desativação. É válido lembrar que a forma da proteína é fundamen-
tal para o “encaixe” com o substrato.

Segundo fator - pH: cada enzima tem um pH ideal para atividade. Extremos de pH provocam a desna-
turação da enzima, promovendo alterações em sua forma. O pH do estômago, por exemplo, apresenta
o pH ideal para a atividade das enzimas digestivas ali presentes.

Terceiro fator - concentração de substratos: a atividade enzimática varia de acordo com a concentração
de substrato disponível no meio.

Considere duas situações: o substrato está em baixas concentrações. O substrato está em concentra-
ções mais elevadas. O segundo caso será aquele que tenderá a apresentar a maior atividade enzimá-
tica, uma vez que é maior a concentração dos reagentes, com maior probabilidade de ocorrência para
reação

Obs.: Existe uma concentração onde a atividade da enzima chega ao seu máximo. Isso significa que o
aumento posterior da concentração de substrato não elevará a velocidade, uma vez que esta atingiu
seu máximo.

Características das Enzimas

As enzimas recebem denominações genéricas de acordo com os tipos substratos em que atual. Pro-
teases atuam sobre proteínas, ex.: tripsina; lipases atuam sobre lipídios, ex: lipase intestinal; carboi-
dratases atuam sobre carboidratos, ex: amilase, lactase.

As enzimas, por serem proteínas, são termossensíveis, tanto que, se elevarmos a temperatura até um
limite ótimo, a intensidade da ação enzimática duplica ou triplica a cada elevação de 10°C do meio
onde ela se processa. A recíproca também é verdadeira. Geralmente, o ponto ótimo para a maioria das
enzimas está em torno de 37° a 40°C. Se a temperatura se eleva excessivamente, a enzima sofre
desnaturação e sua molécula se “desenrola”, desorganizando sua estrutura e perdendo suas proprie-
dades. A desnaturação por aumento de temperatura é irreversível.

As enzimas que atuam no funcionamento celular do corpo humano têm atividade máxima numa tem-
peratura em torno de 37°C (esse é o seu ponto ótimo de temperatura). A febre se constitui, portanto,
numa ameaça, à integridade funcional dessas enzimas. Cada enzima exige um pH específico para
funcionar.

A ptialina (amilase salivar), integrante da saliva, só atua em pH entre 7 e 8. A pepsina, por exemplo,
integrante do suco gástrico, só atua no pH ácido do estômago (entre 1,8 e 2,2). Já a tripsina, no intes-
tino, exerce seu papel em meio alcalino, com pH de 8 a 9. Fora do seu pH específico, a enzima fica
inativa, porém de modo reversível, isto é, se o pH voltar ao normal a enzima recupera a sua ação
catalítica.

O aumento da concentração de substrato aumenta a velocidade da reação até que todas as unidades
de enzimas presentes estejam realizando suas funções. Depois deste ponto a velocidade permanece
constante mesmo com o aumento da concentração de substrato, como observado no gráfico que se-
gue.

Concentração do substrato. Coenzima é uma substância orgânica não proteica necessária ao funcio-
namento de certas enzimas. Muitas vitaminas são coenzimas de processos vitais, daí sua importância.
A coenzima A, por exemplo, é importante na respiração celular.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 1
 ENZIMAS

Gráfico de comportamento enzimático: a linha vermelha forma uma curva sigmóide indicativo de liga-
ções cooperativas. Em azul temos uma curva típica de cinética de Michaelis-Menten. Mudanças na
concentração do substrato (faixa rosa) podem, efetivamente, alterar enzimas alostéricas

As enzimas são catalisadoras. A maioria são proteínas. As enzimas são moléculas grandes, produzidas
pelos seres vivos, ‘que aumentam a velocidade’ de uma reação química. A molécula do açúcar de
cozinha, a sacarose, pode ser quebrada dando dois compostos menores. Só após a quebra ela entra
na célula e serve de alimento.

A enzima sacarose é a responsável pela quebra do açúcar ingerido. “Todo ser vivo tem milhares de
enzimas acelerando reações. Assim, as transformações químicas nos seres vivos ocorrem em escala
de tempo compatível com a vida”. Aminoácidos Os aminoácidos são substâncias que formam as pro-
teínas depositadas nos músculos.

Eles são fabricados pelo nosso organismo ou ainda podem ser consumidos em forma de cápsulas. Se
você ingerir corretamente aminoácidos sintéticos e fizer exercícios musculares bem orientados, seu
corpo fica modelado e ganha massa muscular, dando uma maior resistência física. Em doses receita-
das por um médico ou nutricionista, eles não fazem mal nem engordam.

Nem todo mundo precisa deles, mas mesmo sem aminoácidos você pode obter os mesmos resultados,
só que eles demoram mais a aparecer. Maltodextrina É um polímero (aglomerações de moléculas) de
cadeia curta.

Estudos indicam que uma bebida para desportistas efetiva deve conter entre 5% a 10% de carboidratos
em forma de glicose, sacarose e maltodextrina para aumentar a condição física. Devido a maltodextrina
não ser tão doce como as outras formas de carboidratos, ela permite melhorar a ingestão de bebidas
de carboidratos utilizadas por desportistas. As maltodextrinas permitem uma melhor absorção que ou-
tras formas de carboidratos, como a glicose, frutose, etc

Enzimas Enzima termo derivado do “en” = dentro e “zyme” = levedura. Criada em 1878 por Friedrich
Wilhelm Kuhne para as substâncias até então chamadas de “fermentos”. Designa uma substância que
tem atividade catalítica.

Cinase são enzimas restritas às ATP-fosfotransferases, ou seja, são substâncias catalíticas responsá-
veis pela fosforilação. A fosforilação é a transferência de uma fosforila do ATP para uma hidroxila C-6.
Todas as cinases precisam ter na sua estrutura molecular um ionte metálico divalente, como o Mg2+
ou Mn2+, para ser ativo, isto é, para conseguir catalisar. Pois é este ionte metálico divalente que atrai
e forma um complexo com o ATP.

Podemos citar como exemplos de cinase:

Hexocinase: é uma enzima que catalisa a transferência da fosforila do ATP para os diversos aceptores
“oses” com 6 carbonos, chamados de hexoses;

Fosfofrutocinase: é uma enzima alostérica, ou seja, depende do ATP para controlar sua atividade en-
zimática, em conjunto com outros metabólitos num sistema de feed-back. Fosfoglicerato cinase: res-
ponsável pela transferência da fosforila do acil-fosfato do 1,3-bisfosfatoglicerato para o ADP produzindo
ATP.

Aldolase é a enzima responsável pela Condensação Aldólica.

Ela consegue, numa reação reversa, juntar 2 compostos carbonílicos, sendo um aldeído e o outro ce-
tona. E esta união forma um aldol, ou seja, um composto b-hidroxi-carbonilado. E vice-versa.

O aldol também pode sofrer condensação aldólica formando uma cetose e uma aldose. Mutase nor-
malmente é uma enzima que age no deslocamento de um grupamento intramolecular.

Enzimas Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas variadas.
Assim, constantemente novas proteínas são montadas; açúcares, como a glicose, são oxidados, libe-
rando energia; moléculas grandes, por sua vez, podem ser “desmontadas” num processo chamado
“digestão”.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 2
 ENZIMAS

A realização de todas as reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de
proteínas especiais, chamadas enzimas. As enzimas facilitam a ocorrência das reações, fazendo com
que elas se processem com maior facilidade. São chamadas, por isso, de catalisadores.

O papel de toda enzima é muito específico; isso quer dizer que uma determinada enzima facilita a
ocorrência de uma determinada reação.

Assim, por exemplo, enquanto a enzima amilase salivar (ptialina) facilita a digestão do amido na boca,
a maltase, por sua vez, catalisa a transformação da maltase em glicose. Reações químicas podem
acontecer sem enzimas; porém, no caso das células, essas reações seriam tão lentas, que certamente
seria impossível a vida sem enzimas.

O nome das enzimas termina geralmente, em “ase” e quase sempre indica sua função. O fato de as
enzimas reagirem em tubo de ensaio, fora da célula via, como se fossem simples reagentes químicos,
favoreceu muito se estudo e a compreensão de seu funcionamento. As enzimas podem ser extraídas
de material celular e submetidas a experimentação. Cada enzima funciona de maneira mais eficiente
num determinado valor de pH, que é dito (ótimo). Acima ou abaixo do ótimo, a enzima funciona, porém
de forma menos eficiente.

Assim, o pH ótimo é um valor que muda de uma enzima para outra. No pH ótimo, a velocidade da
reação é máxima. acima ou abaixo do ótimo, a reação continua ocorrendo, porém com velocidade
menor.

O termo é derivado de “en” = dentro e “zima” = levedura As enzimas são moléculas de proteína bastante
grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas. Como as proteínas, elas
consistem em longas cadeias de amino-ácidos unidas por ligações de peptídeos. Elas são formadas
dentro das células de todos os seres vivos, plantas, fungos, bactérias, e organismos microscópicos
unicelulares.

As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: Lipases atuam nas gorduras
decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; Catalases decompõem a água oxigenada; Amilases de-
compõem os amidos em açúcares mais simples; Proteases decompõem as proteínas; Celulases de-
compõem a celulose; Pectinases decompõem a pectina; Xilanases decompõem a xilana; Isomerases
catalizam a conversão da glicose em frutose; Beta-glucanases decompõem a beta-glucana; Outras. As
enzimas comumente encontradas no trato digestivo são a pepsina, a tripsina e peptidases (que decom-
põem as proteínas), lipases e amilases.

Como as enzimas agem? Elas controlam várias funções vitais incluindo os processos metabólicos que
convertem nutrientes em energia e em novos materiais para as células, além de acelerar a reação dos
processos bioquímicos, tornando-os mais eficientes.

As enzimas se conectam às substâncias reagentes e enfraquecem certas ligações químicas, de modo

que menos energia (de ativação) é necessária para que as reações ocorram. Se as enzimas estivessem
ausentes, as reações químicas seriam lentas demais para dar suporte à vida. As enzimas são bastante
específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de tempera-
tura, pH e concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).

Algumas transformações envolvem várias enzimas como a da glicose em água e gás carbônico que
leva 25 passos, cada passo com a participação de várias enzimas. Quando as enzimas são aquecidas,
elas aceleram ainda mais as reações, mas apenas até certo ponto a partir do qual elas se modificam e
perdem suas propriedades catalizadoras. Quando a temperatura cai, as enzimas voltam ao seu estado
anterior. De onde as enzimas surgem? As células usam a informação dos nossos genes para fabricar
proteínas, as quais são usadas para várias funções. A enzima é uma dessas proteínas. Também, as
enzimas podem ser encontradas nos alimentos. As células possuem de 2000 a 3000 enzimas diferen-
tes em cada uma. Células diferentes possuem enzimas diferentes. Como as enzimas atuam na boca?
Quando o alimento é mastigado na boca, ele fica reduzido à pequenos fragmentos que se misturam
com a saliva produzida pelos três pares de glândulas salivares (parótidas, submandibulares e sublin-
guais).

A saliva é um líquido neutro ou ligeiramente alcalino, que contém água, muco e enzimas (amilase
salivar ou ptialina). As glândulas submandibulares e sublinguais segregam uma saliva mais grossa que
contém a enzima mucina.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 3
 ENZIMAS

A outra enzima da saliva é a ptialina, que digere parcialmente os amidos e converte-os em maltose (um
tipo de açúcar). A água umedece o alimento, o muco lubrifica-o e a amilase catalisa a hidrólise do amido
(polissacarídeo) que o transforma em moléculas de açúcares mais simples (oligossacarídeos e monos-
sacarídeos).

A saliva também dissolve algumas moléculas que são captadas pelos receptores de sabor nas papilas
gustativas da língua (permitindo o reconhecimento dos sabores). O alimento mastigado e ensalivado
fica reduzido à uma pasta mole: o bolo alimentar. Como as enzimas atuam no estômago? O estômago
recebe o bolo alimentar e o piloro é fechado para que o bolo alimentar não passe imediatamente para
o duodeno.

O estômago, por meio das glândulas gástricas, libera o suco gástrico que é constituído por água, ácido
clorídrico (a 0,5% de concentração), mucos, pelas enzimas pepsina (várias proteases) e, nos bebês, a
renina. O estômago então se contrai ritmicamente (movimentos peristálticos), o que permite a mistura
do bolo alimentar com o suco gástrico. A água permite que os alimentos se dissolvam ou fiquem em
suspensão.

O ácido clorídrico reage com o pepsinogênio parar gerar a pepsina, dá o grau de acidez ideal para a
pepsina atuar e destrói muitas das bactérias ingeridas nos alimentos. O muco lubrifica o alimento e
protege as paredes do estômago dos efeitos do ácido e das proteases. A pepsina permite a conversão
das proteínas em polipeptídeos e aminoácidos e a renina coagula a proteína do leite.

Quando a digestão estomacal é concluída, o piloro vai abrindo e liberando a pasta ácida semi-líquida
(quimo) do estômago para o duodeno em pequenas quantidades. Os líquidos demoram pouco a passar
para o duodeno mas o estômago vai liberando seu conteúdo meia-hora após o início da refeição e só
é esvaziado de 2 a 3 horas depois, dependendo do tipo do alimento.

Como as enzimas atuam no duodeno e no intestino delgado? O quimo recebido do estômago é mistu-
rado ao suco pancreático e intestinal (com enzimas proteolíticas) e à bílis, que são lançados no duo-
deno através de canais.

O suco pancreático possui diversas enzimas, entre as quais a tripsina (transforma proteínas em amino-
ácidos), a amilase (transforma amido e dextrina em maltose), a maltase (transforma maltose em gli-
cose) e a lipase pancreática (transforma gordura em ácidos graxos e glicerina). Algumas glândulas que
revestem o intestino segregam as enzimas sacarase (transforma sucrose em glicose e frutose), mal-
tase, lactase (transforma lactose em glicose e galactose), lipase, amilase e erepsina que em parte
formam o suco intestinal. A ausência ou baixa atividade da lactase pode causar vários graus de intole-
rância ao leite.

O fígado emite a bílis, que apesar de não provocar transformações alimentares, facilita a digestão dilu-
indo o conteúdo intestinal, funcionando como antisséptico, reduzindo a tensão superficial das gotas ou
glóbulos de gordura (o que facilita a digestão pela lipase do pâncreas e do intestino) e impedindo-as
de se aglutinar graças aos sais biliares. A bílis é uma substância alcalina de cor verde e amarga e
neutraliza a acidez do quimo vindo do estômago. Depois de concluída a digestão intestinal, a massa
alimentar fica reduzida a uma pasta semi-líquida de aspecto leitoso (quilo) formada principalmente por
água, sais minerais, glicose, glicerina, ácidos graxos e aminoácidos, todos prontos para serem absor-
vidos.

Como os nutrientes são absorvidos? Na membrana mucosa do intestino delgado ficam muitas reen-
trâncias e dobras chamadas villi que aumentam a superfície de absorção em mais de 600 vezes o que
seria se o intestino fosse um simples cilindro. Os produtos da digestão são absorvidos por pequeninas
artérias imediatamente sob o epitélio nos villi.

Os amino-ácidos, sais minerais e vitaminas solúveis em água são transportados pela corrente sanguí-
nea primeiro ao fígado e depois ao resto do corpo para reparar e construir os tecidos e o excesso é
convertido em uréia pelo fígado para ser depois excretado pelos rins. A glicerina e os ácidos graxos
são captados nos vasos linfáticos e novamente reunidos em pequenos glóbulos de gordura. Esses
glóbulos são depois transportados pela corrente sanguínea para os tecidos, onde são consumidos em
reações de oxidação e/ou armazenados sob a forma de tecido adiposo.

Os açúcares (sob a forma de monossacarídeos) são temporariamente armazenados no fígado como

glicogênio e liberados como glicose quando necessário. Existe uma espécie de inteligência intestinal

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 4
 ENZIMAS

descrita por Hunt, que nada mais é do que a capacidade do delgado em absorver mais ou menos
determinado grupo alimentar, de acordo com a necessidade do organismo naquele momento. O que
acontece com o que não é absorvido? Os alimentos levam cerca de 4 horas para atravessar o intestino
delgado (quase 7 metros).

Ao chegar ao intestino grosso (1,2 metros), bactérias presentes ainda segregam algumas enzimas que
permitem que algumas substâncias resultantes da digestão ainda sejam absorvidas. Vários tipos de
bactérias habitam o intestino grosso e decompõem algumas fibras indigeríveis, fermentam açúcares e
decompõem algumas proteínas. Certas bactérias podem sintetizar vitamina K e B. Ainda não está claro
o quanto de vitamina B pode ser absorvido pelo intestino grosso, mas metade da quantidade necessária
de vitamina K é de origem bacteriana.

Os alimentos levam de 12 a 18 horas para alcançar o reto. Durante esse tempo a água é absorvida e
os dejetos são compactados gradualmente para serem expelidos. São da maior importância estas eta-
pas da excreção ou eliminação porque no intestino grosso só restam substâncias tóxicas, como o es-
catol, que se reabsorvidos por um atraso ou retardo no trânsito, como ocorre na prisão de ventre, podem
gerar aquilo que denominamos de auto-endo-intoxicação, que é caracterizada por cansaço, desânimo,
cefaléia, mau hálito, etc.

As enzimas atuam fora do organismo? Enzimas atuam na obtenção do álcool a partir dos açúcares (e
dos açúcares a partir dos amidos), reduzem o nitrogênio e o fósforo dos dejetos orgânicos, atuam nos
bolos (evitam que solem), aceleram a produção de cerveja, atuam na produção dos queijos e removem
a lactose, funcionam em detergentes, atuam em amaciantes de roupa, atuam na produção de couros,
atuam na produção de papel, atuam na produção de dextrose, frutose (usados em confeitos e refrige-
rantes), amaciam o algodão e clareiam o vinho e sucos.

As enzimas são consumidas nos processos? Depois de a reação se completar, a enzima fica intacta e
disponível para iniciar outra reação. Algumas enzimas são capazes de participar de milhares de rea-
ções em um único minuto.

Em princípio, isso pode continuar indefinidamente, mas na prática a maioria das enzimas perde a es-
tabilidade e capacidade de catalisar as reações. Há alguma demonstração prática da atuação de enzi-
mas? Sim. Pegue um abacaxi fresco, e um recipiente com gelatina comum. Corte uma fatia do abacaxi
e coloque-a em cima da gelatina. Observe o que acontece. Algumas embalagens de gelatina recomen-
dam explicitamente não misturar com abacaxi. O abacaxi contém enzimas que decompõem as proteí-
nas da gelatina.

O que são Segundo o Dr. Edward Howell, o primeiro pesquisador das enzimas, “as enzimas são subs-
tancias que tornam a vida possível. São necessários para todas as reações químicas que ocorrem no
corpo. Sem enzimas nenhuma atividade alguma vez aconteceria. Nem as vitaminas nem os minerais
nem os hormônios conseguem fazer o seu trabalho – sem enzimas.” Temos uma reserva de enzimas
limitada o que nos leva a morrer quando as enzimas acabam. Se comermos alimentos crus evitamos a
destruição das enzimas que a comida contem facilitando assim a digestão e evitando gastar as nossas
próprias reservas.

Segundo ainda o Dr. Edward Howell, a falta de enzimas na comida cozida é ainda uma das razões
maiores do envelhecimento e morte precoce.

É ainda a causa subjacente da maior parte das doenças. Se o nosso corpo está ocupado com a diges-
tão de alimentos cozidos e a produção de enzimas para a saliva, suco gástrico, suco pancreático e
sucos intestinais, então terá de diminuir a produção de enzimas para outros propósitos. Quando isto
acontece, então como pode o corpo produzir enzimas para o trabalho do cérebro, coração, rins, mús-
culos e os outros órgãos e tecidos. Esta falta de enzimas ocorre na maioria da população mundial dos
países civilizados que se alimenta de comida cozida.

Segundo estudos científicos recolhidos ao longo de mais de 40 anos pelo Dr. Howell, “o homem é o
que menos enzimas da digestão dos amidos tem no seu sangue, entre todas as criaturas. Também
temos o maior índice destas enzimas na urina o que prova que estão a ser utilizados rapidamente”.
Consequentemente cada vez que comemos farináceos (pão, bolos, etc.) estamos a diminuir o nosso
tempo de vida.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 5
 ENZIMAS

Existe evidências que mostram que esta baixa de enzimas não é devida a nenhuma peculiaridade da
nossa espécie. Na realidade, deve-se ás largas quantidades de amidos cozidos que comemos. Além
disso, é evidente a indicação que a alimentação cozida, por conseguinte sem enzimas contribui para o
crescimento patológico excessivo da glândula pituitária, que regula as outras glândulas.

Além disso, há pesquisas que indicam que 100% dos indivíduos com mais de 50 anos que morrem de
causas acidentais tem deficiências nas glândulas pituitárias. Seguidamente, acredita-se que a defici-
ência de enzimas é a causa da maturação exagerada das crianças e adolescentes dos nossos dias.

É também uma causa importante no excesso de peso de muitas crianças e adultos. Muitas experiências
com animais mostram que as dietas deficientes em enzimas produzem uma maturação mais rápida do
que o normal. Os animais com uma dieta cozida são também mais pesados do que os seus equivalen-
tes que comem cru.

Outra evidencia é que os agricultores usam batatas cozidas para engordar os seus porcos antes de os
levarem para o mercado. Eles descobriram que os porcos comendo batata cozida engordavam mais
rápido e economicamente do que porcos comendo batata crua. Esta evidencia mostra a grande dife-
rença entre calorias cozidas e calorias cruas.

Na verdade, na sua experiência de trabalho num sanatório, o Dr. Edward Howell, descobriu que era
impossível engordar as pessoas comendo cru, independentemente da quantidade de calorias ingeri-
das. A propósito, outro dos efeitos relacionados com a deficiência de enzimas é que o tamanho do
cérebro diminui. Mais, a tiroide aumento de volume, mesmo na presença do iodo. Isto foi provado em
várias espécies. Na realidade não foi comprovado em seres humanos, mas a evidencia é muito suges-
tiva. Considera-se que o pâncreas humano é sobrecarregado com uma produção excessiva de enzimas
comparado com qualquer outra criatura que se alimenta de comida crua.

De fato, em proporção com o peso do corpo, o pâncreas humano é duas vezes mais pesado do que o
de uma vaca. Seres humanos que comem majoritariamente cozido, enquanto as vacas comem erva
crua. Depois, existem evidências que ratos que comem cozido tem um pâncreas duas vezes maior do
que ratos que comem cru. Mais ainda, há provas de que o pâncreas humano é um dos mais pesados
no reino animal, tendo em conta o peso corporal. Este aumento de volume do pâncreas humano é tão
perigoso – provavelmente ainda mais – do que o aumento de volume do coração, da tiroide etc..

A produção exagerada de enzimas é uma adaptação patológica a uma dieta de comida sem enzimas.
O pâncreas não é a única parte que produz exageradamente enzimas quando a alimentação é cozida.

Por adição, existem as glândulas salivares, que produzem enzimas num grau nunca visto nos animais
selvagens com a sua alimentação natural. De fato, alguns animais numa dieta crua não têm qualquer
tipo de enzimas na sua saliva. As vacas e as ovelhas produzem torrentes de saliva sem enzimas. Os
cães, por exemplo, também não segregam enzimas na sua saliva quando comem comida crua. No
entanto, se lhe começar a alimentá-los com amidos cozidos, as suas glândulas salivares começarão a
produzir amido-enzimas digestivos ao fim de 10 dias.

Mais ainda, há mais evidencia de que os enzimas na saliva representam uma situação patológica e não
normal. Isto é algo que o Dr. Edward Howell demonstrou em laboratório. As enzimas na saliva só ata-
carão o amido quando este é cozido. Sendo assim, vemos que o corpo canaliza a sua limitada produção
de enzimas para a saliva se de fato o tiver que fazer.

O Doutor Howell efetuou experiências em ratos em que um grupo comia carne crua e vegetais e se-
mentes crus e o outro grupo comia o mesmo mas cozido. tentava assim ver qual dos grupos vivia mais
tempo. Conclusão, ambos os grupos viviam praticamente o mesmo tempo o que surpreendeu o médico.
Os ratos de ambos os grupos viveram cerca de 3 anos. Mais tarde o Dr. Howell descobriu a diferença.
Verificou que os ratos alimentados a comida cozida tinham comido as suas próprias fezes, as quais
continham as enzimas excretadas pelo seu corpo. Todas as fezes, incluindo as dos seres humanos,
contém as enzimas utilizados pelo corpo.

Os ratos tinham reciclado as suas próprias enzimas para os usarem outra vez. Por isso viveram tanto
tempo como os outros ratos a comer cru.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 6
 ENZIMAS

Na realidade a prática de comer fezes é praticamente universal entre todos os animais de laboratório.
Se bem que estes animais recebam dietas cientificas contendo todas as vitaminas e minerais, instinti-
vamente sabem que precisam de enzimas. Por isso, comem as suas próprias fezes. De fato, os animais
com dietas cientificas desenvolvem a maior parte das doenças crônicas e degenerativas comuns aos
seres humanos, se os deixarem viver até ao fim das suas vidas. Isto prova que só vitaminas e minerais
não são suficientes para manter a saúde.

Para o Dr. Howell a evidencia mais impressionante de que precisamos de enzimas na nossa alimenta-
ção ocorreu no seu trabalho de sanatório quando os seus doentes eram postos em jejuns curativos.
“Quando se jejua, há uma paragem imediata da produção de enzimas digestivas. As enzimas da saliva,
suco gástrico e pancreático diminuem e são raras.

Durante o jejum, as enzimas do corpo estão livres para o trabalho de reparação e remoção de tecidos
doentes. ”Disse. Nos países considerados civilizados comem-se tamanhas quantidades de comida co-
zida que o sistema enzimático fica ocupado somente a digerir comida.

Como resultado, o corpo tem falta de enzimas para manter os tecidos em boas condições. A maior
parte das pessoas que jejuam passam pelo que é chamado de uma crise curativa. Os pacientes podem
sentir náuseas, vômitos e tonturas. O que se passa é que as enzimas estão a trabalhar para mudar a
estrutura doente do organismo.

As enzimas atacam os tecidos patológicos e dividem as substancias indigestas e não processadas; e

estas são depois evacuadas pelos intestinos, pelo vômito ou através da pele. Vários nutricionistas di-
zem que as enzimas dos alimentos são destruídas pelos ácidos do estômago e, por conseguinte de
pouco ou nenhum valor.

O doutor Howell contrapõe que esses nutricionistas não prestam atenção a dois fatores importantes.
Em primeiro lugar, quando se come, a secreção ácida do estômago ocorre minimamente pelo menos
durante 30 minutos. Á medida que a comida atravessa o esôfago, cai sobre a parte superior do estô-
mago.

Esta é chamada a seção cardíaca, uma vez que está próxima do coração. O resto do estômago conti-
nua plana e fechada enquanto a parte cardíaca se abre para acomodar a comida. Durante o tempo que
a comida fica nesta seção superior, pouco ácido ou enzimas são segregadas pelo organismo.

As enzimas da própria comida começam a digerir a comida. Quanto mais desta auto digestão ocorre
menos trabalho o organismo tem que realizar mais tarde. Quando este período de 30 a 40 minutos
passa, a parte inferior do estômago abre e o corpo começa a produzir ácido e enzimas. Até nesse
momento as enzimas da comida não param até que o nível ácido se torne proibitivo. Como se pode
comprovar as enzimas conseguem suportar ambientes muito mais vezes ácidos do que neutros.

Muitos animais têm até o que se pode chamar de compartimentos de pré digestão enzimática onde a
comida se digere a si própria. É o caso de certos macacos e roedores com as suas bolsas nas boche-
chas, os buchos de muitas espécies de pássaros, e os primeiros estômagos de golfinhos, baleias, etc...
Quando os pássaros comem sementes ou grãos de cereais, estes ficam no bucho entre 8 a 12 horas.
Nesta pausa, absorvem umidade e começam a germinar. Durante a germinação formam-se enzimas
que tem o trabalho de digerir as sementes e grãos.

Os golfinhos as baleias têm um primeiro estômago que não segrega enzimas. As baleias, por exemplo,
engolem grandes quantidades de alimentos sem a mastigarem. A comida decompõe-se e digere-se a
si própria. Na pele dos peixes e de outras espécies marinhas que a baleia come existe uma enzima,
chamado catepsina, que decompõe o peixe uma vez morto, na realidade está enzima está presente
em quase todas as criaturas.

Depois do alimento da baleia se tornar liquefeito a si próprio, passa por um pequeno canal para o
segundo estômago da baleia. Parece um mistério para os cientistas na baleia, como tanto alimento
pode passar por um canal tão pequeno. Não tem ideia de que a autodigestão esteve em ação. Questi-
onado sobre o fato de a maioria da população comer cozido todos os dias e se poderíamos recuperar
a falta de enzimas comendo ao mesmo tempo comida crua o Dr. Howell respondeu: “Não. A comida
cozida causa um desgaste tão grande na nossa reserva de enzimas que não se consegue recuperar
comendo também comida crua.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 7
 ENZIMAS

Na realidade os vegetais e a fruta não são fontes concentradas de enzimas. Quando amadurecem as
enzimas estão presentes para o amadurecimento. No entanto quando o amadurecimento acaba, as
enzimas retiram-se para os caules e sementes. Por exemplo quando certas companhias querem extrair
enzimas da papaia, um fruto tropical, eles usam o sumo de papaia verde. A papaia madura por si não
tem grande concentração de enzimas.” Segundo o Dr. Howell as bananas, abacates e mangas são
boas fontes de enzimas.

Na generalidade, os frutos com um alto valor calórico são mais ricos em enzimas. As nozes e as se-
mentes contêm inibidores de enzimas pelo que se devem colocar de molho. Estes inibidores de enzi-
mas existem para proteção da semente.

A natureza não quer que a semente germine prematuramente e perca sua vitalidade. Quer sim que as
sementes germinem num solo suficientemente úmido para poderem crescer e continuar a espécie.
Desta forma, quando se comem sementes cruas ou nozes cruas, estamos a ingerir os inibidores de
enzimas que neutralizam alguns das enzimas que o organismo produz.

Na realidade comer alimentos com inibidores de enzimas provoca um inchaço do pâncreas. Todas as
nozes e sementes contêm estes inibidores de enzimas. Amendoins crus, por exemplo tem uma quan-
tidade especialmente grande.

O gérmen de trigo cru também um dos piores ofensores. Além disso todas as ervilhas, feijões, e lenti-
lhas contém alguns. As batatas que são sementes também têm inibidores de enzimas. Nos ovos que
também são sementes, o inibidor existe basicamente na clara. Como regra geral, os inibidores de en-
zimas estão confinados às sementes dos alimentos. Por exemplo, os olhos das batatas. Os inibidores
não estão presentes nas partes frescas das frutas ou nas folhas e caules dos vegetais. Há duas formas
de destruir os inibidores de enzimas:

A primeira é cozer; no entanto assim também se destroem as enzimas. A segunda, que é preferível é
a germinação. Assim destroem-se os inibidores de enzimas e também se aumenta o conteúdo de en-
zimas numa proporção de 3 para 6. Alguns alimentos, como o feijão de soja, têm de ser bem cozidos
para destruir os inibidores de enzimas. Por exemplo, muitas das farinhas de soja e pós no á venda não
foram suficientemente aquecidos para destruir os inibidores.

A única solução para quem continua a comer alimentos cozidos é tomar suplementos de concentrado
de enzimas de plantas. Na ausência de contra-indicações, deve-se tomar entre uma a três cápsulas
por refeição. É claro que se a sua refeição for só crua, não precisará de enzimas nessa refeição. As
cápsulas devem ser misturadas com a comida ou chupadas. Desta forma podem começar a trabalhar
imediatamente. Acidentalmente, tomar enzimas extra é outra forma de neutralizar os inibidores de en-
zimas das nozes ou sementes não germinadas.

Os concentrados de enzimas de plantas ou enzimas de fungos são melhores para pré-digestão da

comida do que comprimidos de enzimas pancreáticos. Isto porque as enzimas de plantas conseguem
atuar melhor em meios ácidos como o estômago, enquanto que os enzimas pancreáticas só trabalham
no meio alcalino do intestino delgado. Se os comprimidos tiverem um revestimento entérico, então não
são apropriados, uma vez que só serão liberados depois de atravessar o estômago. Nesta altura é
demasiado tarde para a pré-digestão da comida.

Aqui o corpo já terá usado as suas enzimas para digerir a comida. Uma alimentação deficiente em
enzimas causa uma redução de 30% no tempo de vida. Assim sendo, poderíamos prolongar o nosso
tempo de vida 20 ou mais anos.

Mesmo numa dieta de crus deve-se incluir enzimas pois o nosso corpo usa-as de tantas formas e assim
poderemos manter a nossa reserva para situações de doença, situações extremas de temperatura e
durante situações de exercício vigoroso. Conclui o Dr. Howell, que a título de curiosidade, já passou
claramente dos 70 anos e continua a sentir-se como se tivesse 30, praticando ainda jogging todos os
dias.

A importância das enzimas é ilustrada pela ocorrência do albinismo, doença congênita que se manifesta
pela despigmentação da pele, dos cabelos e da íris.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 8
 ENZIMAS

O albinismo deve-se à falta da tirosinase, uma das muitas enzimas que regulam o metabolismo e as
funções dos organismos vivos. Enzima é a designação geral de várias proteínas complexas, especiali-
zadas na catálise de reações biológicas – facilitam e aceleram a maior parte das reações bioquímicas
que ocorrem no interior das células dos animais, vegetais e microrganismos. Como a catálise ocorre
sem intervenção de reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo. Existem diversos
tipos de enzimas, com ação e finalidade não muito variadas.

Assim, contribuem para que as moléculas dos princípios nutritivos (proteínas, gorduras e hidratos de
carbono) se desdobrem em outras menores, durante a digestão dos alimentos. Também facilitam a
passagem dessas moléculas para o sangue através da parede intestinal, catalisam a formação de mo-
léculas grandes e complexas destinadas a produzir os constituintes celulares, favorecem o armazena-
mento e consumo de energia.

Em termos estritamente fisiológicos, as enzimas também ativam as funções da reprodução, os proces-

sos da respiração e da visão e todos os demais mecanismos biológicos. Constituição das enzimas Do
ponto de vista químico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em sua estrutura uma proteína
– substância orgânica complexa que contém nitrogênio em sua molécula e que, por decomposição
hidrolítica ou adição de água, produz aminoácidos. A maioria das enzimas constitui-se de uma proteína
e de um componente chamado co-fator, que pode estar ausente.

A proteína completa (enzima + co-fator) é a holoenzima. Suprimido o co-fator, a proteína perde sua
atividade e recebe o nome de apoenzima. O co-fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre ou
magnésio), uma molécula orgânica de tamanho médio chamada grupo protético, ou um tipo especial
de molécula que atua como substrato e se conhece como co-enzima. Esse co-fator facilita a função
catalítica da enzima, como é o caso dos metais ou grupos prostéticos, ou participa da própria reação
catalisada, ação típica das co-enzimas.

Forma de Atuação das Enzimas

As moléculas existentes nas células constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado
pela magnitude da energia armazenada nas ligações entre os átomos que as compõem. Para ativar
uma reação, seria preciso energia suficiente para romper tais ligações. A presença de enzimas no
organismo dispensa a necessidade desse acréscimo de energia, pois se unem às moléculas para for-
mar compostos complexos intermediários, que se decompõem e constituem os produtos finais. As en-
zimas liberam-se da reação sem sofrerem mudanças e ficam preparadas para continuar sua ação de
catalisadores na formação de novos produtos.

A característica principal da ação enzimática sobre o organismo é sua especialidade. Cada tipo de
enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deve encaixar-se à da enzima
de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente. Esse processo pode ser comparado com a
relação entre uma chave e sua fechadura, pois cada substrato possui uma enzima específica, capaz
de abrir os caminhos para sua transformação.

Os grupos catalíticos dos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhão
de vezes maior que o de outras substâncias análogas numa reação não-enzimática. Inibição das enzi-
mas Existem compostos de estrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao
centro ativo desta, impedem que ela desenvolva sua ação catalítica de maneira irreversível ou reversí-
vel (inibição competitiva).

Outros inibidores atuam sobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro ativo, de modo
que, se esse centro for afetado, ocorre um bloqueio definitivo da ação da enzima; em caso contrário, a
inibição é reversível (não-competitiva). Em virtude de sua natureza protéica, as enzimas desnaturam-
se e inativam-se acima de 60o C ou em presença de meios muito ácidos ou muito alcalinos. Nomen-
clatura

O nome aplicado às enzimas deriva do nome do substrato sobre o qual elas atuam, a que se acrescenta
a terminação “ase”. Assim, as carboidrases atuam sobre os hidratos de carbono ou carboidratos, as
fosfatases sobre os fosfatos etc. Há ainda nomes instituídos pela tradição, como a pepsina, a tripsina
ou a pancreatina.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 9
 ENZIMAS

As reações enzimáticas classificam-se em seis grandes grupos, que por sua vez se subdividem de
acordo com os tipos de substratos participantes e as reações: as óxido-redutases catalisam os proces-
sos de oxidação-redução nas células, ocasionados pelo intercâmbio de elétrons ou partículas elétricas
elementares entre os diferentes átomos que intervêm; as transferases, que facilitam o transporte de
grupos de um doador para um receptor, incluem o subgrupo das aminotransferases ou fornecedoras
de aminoácidos; as hidrolases catalisam a decomposição por adição dos constituintes da água; as
liases rompem ligações químicas por uma via diferente das anteriores; as isomerases favorecem as
redistribuições no interior das células; e as ligases aceleram a união de moléculas sob a ação do por-
tador mais importante de fosfatos e energia, o trifosfato de adenosina (ATP). Nos dois primeiros grupos
se acha a metade das mil e poucas enzimas que se conhecem.

Aplicações O estudo da natureza das enzimas e de sua atuação teve grande utilidade na medicina:
determinados tratamentos se baseiam na inibição das enzimas que acompanham as bactérias, com o
que se detém a ação infecciosa destas. As sulfonamidas, por exemplo, são elementos bloqueadores
das enzimas bacterianas.

As enzimas são também utilizadas em diagnósticos médicos e contrarreações desfavoráveis em pes-

soas alérgicas à penicilina. Em certos casos, administração de enzimas serve para controlar sua falta
no organismo, assim como para corrigir anormalidades derivadas de doenças. Uma das principais apli-
cações industriais das enzimas é na produção do álcool etílico (etanol) pelo processo de fermentação,
que utiliza enzimas na conversão da sacarose em etanol. Na fabricação de produtos como pão, queijos,
cerveja, vinho etc., em que há fermentação de leveduras, os novos conhecimentos sobre enzimas são
utilizados para controlar e melhorar sua qualidade.

O curtimento de couros e a limpeza de tecidos são alguns dos numerosos processos químicos e indus-
triais que empregam a ação catalítica das enzimas para favorecer reações da matéria orgânica.

Representação tridimensional de uma enzima As enzimas são compostos sintetizados no interior das
células vivas que desempenham importante papel no processamento e deterioração dos alimentos.

Têm uma estrutura química muito especial, contém um centro ativo denominado de apoenzima e, al-
gumas vezes um grupo não protéico chamado coenzima, o conjunto dessas duas partes (apoenzima +
coenzima) é chamado haloenzima. A atuação das enzimas na panificação ocorre de maneira complexa.
Sua presença tem como objetivo melhorar as características reológicas da massa, atuando nas molé-
culas do amido ou de proteínas e também como branqueadoras de farinhas com alto teor de pigmentos
escuros.

As características da farinha de trigo são originadas, em grande parte, pelas enzimas presentes no
grão deste cereal. Atualmente, essas características podem ser corrigidas ou melhoradas pela adição
de enzimas suplementares durante o processo de panificação. Por exemplo, a farinha de trigo contém
beta-amilase suficiente para a conversão de amido em maltose, mas é deficiente em beta-amilose,
essa deficiência é corrigida pela suplementação enzimática, e isso tem sido altamente benéfico para a
panificação. Entre as enzimas envolvidas no processo de panificação, encontramos: Amilases

O amido é um polissacarídio constituído de amilose e amilopectina. O grânulo de amido presente no

trigo pode sofrer danos durante a moagem. O teor de amido danificado altera a absorção de água da
massa e a qualidade do pão. As amilases atuam somente sobre o amido danificado ou gelatinizado,
durante o aquecimento no forno.

Como o amido danificado tem alta capacidade de absorver água, quando a amilase atua sobre ele,
ocorrem mudanças na extensibilidade e na capacidade de retenção de água da massa. Outra ação
importante das amilases é durante a fermentação do pão, onde as moléculas de amido são atacadas
pela alfa-amilase e degradadas em dextrinas, que serão transformadas em maltose pela ação da beta-
amilasa; isso resulta em melhora das qualidades do pão como volume, cor, estrutura do miolo e “flavor”.
Resumidamente as amilases aumentam os açúcares fermentescíveis presentes na massa, evita a pro-
dução de um miolo gosmento, retarda o envelhecimento precoce do pão e melhora as características
desejáveis no pão.

Proteases São enzimas presentes em pequena quantidade no trigo, mais abundantes nos produtos
maltados, para panificação utilizam-se aquelas obtidas de fontes bacterianas ou fúngicas. As proteases

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 10
 ENZIMAS

degradam proteínas complexas em compostos mais simples. Na massa do pão, atuam sobre as liga-
ções peptídicas do glúten, rompendo-as, atuando de maneira diferente ao esforço mecânico e agentes
redutores.

De maneira geral, as proteases atuam no pão de maneira a melhorar a extensibilidade e a textura da

massa, além de reduzir o tempo de mistura da massa em até 1/3 em determinadas situações. Entre-
tanto, o excesso de protease pode acarretar certos prejuízos, como baixo volume, textura grosseira e
alteração da cor do miolo. Para que as enzimas tenham um ótimo rendimento é importante conhecer
os fatores que influenciam sua atividade.

Os mais importantes são temperatura, pH e tempo. Atividade Enzimática A atividade enzimática é in-
fluenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente:
Temperatura Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática
aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um má-
ximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a tempe-
ratura.

Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o
complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um
fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°. No caso do pão, esse fator é
importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte
de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de as-
sadura. Após isso são destruídas. pH Assim como no caso da temperatura, existe um valor para ativi-
dade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo. Tempo A atividade enzimática é influenciada
diretamente pela ação do tempo.

Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos,
enquanto houver substrato.

Enzimas são substâncias protéicas produzidas pelo nosso organismo. Elas têm a função catalisadora
nas reações químicas, para que estas ocorram de forma eficiente. As enzimas não se alteram, mas
modificam quimicamente as substâncias que sofrem a sua ação. Por exemplo, uma substância A e
uma substância B sofrem reações químicas e se transformam em uma substância C. São as enzimas
que promovem tal transformação.

Por ação das enzimas, as reações químicas ocorrem no nosso organismo em apenas uma hora. Sem
elas, tais reações demorariam, teoricamente, cerca de 1000 anos para ocorrer. No organismo humano,
há entre 3000 e 4000 tipos de enzimas, as quais estão relacionadas à respiração, à digestão, ao me-
tabolismo, à imunidade etc. Cada enzima é responsável por uma reação química específica, de forma
que, apesar de elas acontecerem simultaneamente e às centenas, não há desordem. É como se hou-
vesse uma chave para respectiva fechadura.

O resultado da ação das enzimas é: Prevenção contra pele áspera: promove a renovação das células
da pele. Prevenção do envelhecimento: impede a formação de radicais livres, que causam o envelhe-
cimento. Prevenção dos sintomas de senilidade: renova as células responsáveis pelas funções cere-
brais. Alívio de sintomas do cansaço: previne o acúmulo das substâncias que o causam. Aumento da
imunidade: ativa as células relacionadas à imunidade. Prevenção da obesidade: digere e absorve as
substâncias responsáveis pela obesidade. Os sintomas da falta de enzimas são: Sono após as refei-
ções, desânimo.

Excesso de gases no trato digestivo. Dor de estômago, azia, enjôo. Diarréia, constipação, fezes mal
cheirosas. Alergia a certos alimentos, atopia. Tontura. Pele áspera. Cólica menstrual, menstruação ir-
regular.

Enrijecimento dos músculos ao redor dos ombros. Enxaqueca, insônia. Doenças causadas pela falta
de enzimas: Gastrite e colite. Inflamação do pâncreas (aguda ou crônica). Diminuição do ácido esto-
macal. Doença de Ménière. Hemorróidas. Inflamação da traquéia. Reumatismo. Asma. Catarata. Cis-
tite. Arritmia. Arteriosclerose. Alergia a pólen. Esterilidade. Câncer. Motivos da diminuição das enzimas:
Aumento da idade. Hábitos alimentares inadequados. Poluição.

Relação Estrutura – Função das Enzimas ENZIMAS são sofisticados dispositivos moleculares respon-
sáveis pela aceleração das reações químicas que ocorrem em sistemas biológicos.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 11
 ENZIMAS

Dessa forma, são os catalisadores biológicos. Sem a ação das enzimas, no pH e na temperatura fisio-
lógicos, as reações necessárias à manutenção da vida não aconteceriam em velocidades suficiente-
mente altas para satisfazer as demandas metabólicas das células. As enzimas são proteínas globula-
res. Mais recentemente tem sido atribuída atividade catalítica a compostos biológicos não protéicos:
são as Ribozimas (RNAs catalíticos), o que faz emergir evidências de que o RNA tenha sido o mais
ancestral biocatalizador dos seres vivos.

O conhecimento da estrutura das proteínas é fundamental para compreender a forma como estes ca-
talisadores exercem sua atividade catalítica e como está se relaciona com a estrutura. Dois aspectos
ressaltam da atividade catalítica das enzimas: Seu elevado poder catalítico Sua grande especificidade
Sítio Ativo e Centro Catalítico Existe uma estreita relação entre a estrutura das enzimas e sua função
catalítica. Ou seja, é a estrutura protéica que determina as interações entre a enzima (catalisador) e o
substrato (reagente), que participam desta catálise.

O substrato deve ser capaz de se ligar de forma específica à enzima que, por meio desta interação,
facilita a transformação do substrato em produto. Dessa forma, a estrutura do catalisador deve favore-
cer o conjunto de interações que permitem a ligação do substrato expondo grupos químicos capazes
de interagir entre si formando, transitoriamente, um COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO. O substrato
liga-se à enzima através do sítio ativo, local onde ocorrerá a reação catalisada pela enzima.

Esta é, portanto, a região da enzima que contém resíduos de aminoácidos capazes de interagir com o
substrato. É nesse sítio, também, que estão os resíduos de aminoácidos que diretamente participam
da ruptura e estabelecimento de ligações químicas que resultam na formação do produto. Estes resí-
duos denominam-se GRUPOS CATALÍTICOS.

O sítio ativo da enzima é uma fenda (sulco) tridimensional localizada na superfície da enzima, formado
por grupos provenientes de porções distintas da sequência polipeptídica. São geralmente resíduos dis-
tanciados entre si na sequência primária da molécula enzimática que adotam um arranjo conformacio-
nal que os aproxima como resultado de interações não-covalentes.

Com efeito, nestes arranjos conformacionais, aminoácidos distanciados uns dos outros na sequência
polipeptídica podem interagir mais intensamente entre si do que aminoácidos adjacentes, propiciando
um ambiente favorável à ligação do substrato. Apesar de o sítio ativo ser apenas uma pequena porção
da enzima, a participação de outros aminoácidos na catálise enzimática nem por isso deve ser despre-
zada.

Na verdade, em algumas enzimas, os aminoácidos restantes constituem-se em sítios regulatórios, de

interação com outras moléculas (protéicas ou não) ou canais de aproximação dos substratos ao sítio
ativo da enzima. A integridade da molécula enzimática é por isso necessária à atividade catalítica.

Os alimentos passam por modificações, transformando-os em substâncias mais simples, que serão
absorvidas pelo sangue e pela linfa e distribuídas para todo o corpo. Durante a digestão, as moléculas
grandes passam por várias transformações e se quebram em moléculas menores, capazes de penetrar
nas células.

As proteínas, as gorduras, e os carboidratos, por exemplo, são constituídos por moléculas grandes. No
entanto, são transformados em aminoácidos, ácidos graxos, glicerol e glicose. Estas substâncias, por
sua vez, formadas por moléculas bem pequenas, conseguem atravessar a membrana plasmática da
célula. Há nutrientes que atravessam o tubo digestivo sem sofrer nenhuma transformação, pois são
formados por moléculas pequenas.

É o caso dos sais minerais, das vitaminas e da água, que são absorvidos principalmente no intestino
delgado. Grande parte da água que ingerimos é absorvida no intestino grosso. Todas essas modifica-
ções nas moléculas dos alimentos ocorrem graças a reações químicas provocadas pelas ENZIMAS
contidas nos SUCOS DIGESTIVOS. Os sucos digestivos são líquidos produzidos por certos órgãos do
aparelho digestivo.

Os três processos químicos da digestão são: insalivação, quimificação e quilificação. Insalivação Trata-
se da ação da saliva sobre os alimentos e ocorre na boca. Se mastigarmos um miolinho de pão durante
dois ou três minutos, ao final desse tempo sentiremos que o pão ficou adocicado. Os outros alimentos
são apenas triturados, formando o bolo alimentar, e são engolidos.

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 12
 ENZIMAS

Sua digestão começa mais adiante. Enzima: Ptialina Órgão de atuação: Boca (saliva da língua) Ação:
Transforma o amido nos açúcares chamados: Maltose e Glicose. Fonte: Carboidrato (Açúcar e amido).
Função: Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo. Controle: pH entre 6,4 e 7,5 Atua-
ção do Nutricionista: Cardápio rico em carboidratos. Depois de bem mastigados e insalivados, os ali-
mentos formam uma espécie de papa chamado bolo alimentar, que é engolido e, através do esôfago,
chega ao estômago. Quimificação é a ação que o suco gástrico (produzido por algumas células do
estômago) realiza sobre os alimentos.

O suco gástrico possui enzimas e ácido clorídrico. O ácido clorídrico amolece o bolo alimentar, destrói
bactérias e facilita a ação das enzimas.

As enzimas do estômago são três: Quimosina, Lipase gástrica e Pepsina. Enzima: Quimosina Órgão
de atuação: Estômago Ação: Serve para coagular o leite, tornando-o mais facilmente digerível. Fonte:
Proteína Função: São responsáveis pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso
corpo perde. Controle: PH ótimo em 2 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em proteína. Especifica-
mente: leite. Enzima: Lipase gástrica Órgão de atuação: Estômago Ação: Atua sobre as gorduras, se
elas estiverem divididas em partículas pequenas. Fonte: Lipídio Função: Normalmente, acumulam-se
sob a pele, formando um depósito de energia.

Controle: PH ótimo em 2 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio. Exemplo: leite, manteiga,
coco, amendoim, carne, azeite. Enzima: Pepsina Órgão de atuação: Estômago Ação: Transforma as
proteínas em substâncias mais simples. Fonte: Proteína Função: São responsáveis pelo nosso cresci-
mento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde. Controle: PH ótimo em 2 Atuação do Nutri-
cionista: Cardápio rico em proteína.

Exemplo: carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha. Depois da ação dessas substâncias e dos mo-
vimentos peristálticos do estômago, o bolo alimentar transforma-se num líquido viscoso chamado
quimo, que é lançado no intestino delgado. Quilificação É a ação do suco pancreático (produzido por
células do pâncreas), do suco entérico ou intestinal (produzido por células do intestino) e da bile (pro-
duzida por células do fígado) sobre os alimentos.

O suco pancreático possui três enzimas: Amilase, Tripsina e Lipase pancreática. Enzima: Amilase Ór-
gão de atuação: Pâncreas (suco pancreático) Ação: É semelhante à Ptialina. Transforma o aminoácido
em Maltose e Glicose. Fonte: Carboidrato (açúcar e amido) Função: Fonte de armazenamento de ener-
gia em nosso organismo. Controle: PH entre 7,8 e 8,2 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em car-
boidratos. Exemplo: cana, frutas, leite, batata, arroz, trigo.

A digestão do amido completa-se no intestino porque, como o alimento permanece pouco tempo na
boca, a ptialina não é capaz de transformar todo o amido. Enzima: Tripsina Órgão de atuação: Pâncreas
(suco pancreático) Ação: Transforma as proteínas decompostas no estômago em substâncias mais
simples: Aminoácidos. Fonte: Proteína Função: São responsáveis pelo nosso crescimento e pela subs-
tituição daquilo que nosso corpo perde.

Controle: PH entre 7,8 e 8,2 Atuação do nutricionista: Cardápio rico em proteína. Exemplo: carne,
queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha. Enzima: Lipase pancreática Órgão de atuação: Pâncreas (suco
pancreático) Ação: Transforma os lipídios em substâncias mais simples: Ácidos graxos e Glicerol.
Fonte: Lipídio Função: Normalmente, acumulam-se sob a pele, formando um depósito de energia. Con-
trole: PH entre 7,8 e 8,2 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio. Exemplo: leite, manteiga,
coco, amendoim, carne, azeite.

O suco entérico ou intestinal, produzido por glândulas do intestino, é o que apresenta maior número de
enzimas. Elas são: Erepsina, Lipase entérica, Invertina, Lactase e Maltase. Enzima: Erepsina Órgão
de atuação: Intestino delgado (suco entérico ou intestinal) Ação: Transforma as proteínas decompostas
no estômago em substâncias mais simples: aminoácidos. Fonte: Proteína Função: São responsáveis
pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde. Controle: PH entre 6,5 e
7,5 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em proteína. Exemplo: carne, queijo, leite, manteiga, feijão,
ervilha. Enzima: Lipase entérica Órgão de atuação: Intestino delgado (suco entérico ou intestinal) Ação:
Transforma os lipídios em substâncias mais simples: Ácidos graxos e Glicerol. Fonte: Lipídio Função:
Normalmente, acumulam-se sob a pele, formando um depósito de energia.

Controle: PH entre 6,5 e 7,5 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio. Exemplo: leite, man-
teiga, coco, amendoim, carne, azeite. Enzima: Invertina, Lactase e Maltase Órgão de atuação: Intestino

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 13
 ENZIMAS

delgado (sulco entérico ou intestinal) Ação: Transformam qualquer tipo de açúcar num açúcar mais
simples chamado: Glicose Fonte: Carboidrato (açúcar) Função: Fonte de armazenamento de energia
em nosso organismo. Controle: PH entre 6,5 e 7,5 Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em carboi-
drato. Especificamente: açúcar. Exemplo: frutas em geral. Principalmente: uva.

A bile não possui enzimas, ou seja não atua na digestão, mas auxilia o processo. Serve para dissolver
as gorduras, facilitando assim a ação das lipases. A bile funciona como os detergentes, que transfor-
mam bolhas grandes de gordura em gotas pequenas. Após a digestão, no duodeno, os alimentos for-
mam um líquido leitoso chamado quilo, que é absorvido pelo sangue e pela linfa contida nas vilosidades
intestinais do jejunoíleo. Através do sangue e da linfa, o alimento, depois de transformados, é conduzido
para todas as células do organismo.

Não é verdade que a absorção dos nutrientes ocorre apenas no duodeno. Pequenas moléculas já di-
geridas podem passar para o sangue em qualquer parte do tubo digestivo. Mas a parte mais significa-
tiva é absorvida no duodeno. A porção dos alimentos que não foi aproveitada segue para o intestino
grosso. Aí, grande parte da água é absorvida. Os resíduos sólidos formam as fezes, que são eliminadas
pelo ânus. Conclusão Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas
variadas. Assim, constantemente novas proteínas são montadas: Açúcares, como a glicose; São oxi-
dadas: liberando energia; moléculas grandes por sua vez, podem ser desmontadas, num processo que
chamamos: Digestão.

A realização de todas aa reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de
proteínas especiais chamadas enzimas. As enzimas facilitam a ocorrência das reações, fazendo com
que elas se processem com maior facilidade. São chamadas de catalizadores. O papel de toda enzima
é muito específico, isto quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrência de uma determi-
nada reação. Reações químicas podem acontecer sem enzimas, porém, no caso das células, essas
reações seriam tão lentas, que certamente seria impossível a vida sem enzimas.

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

_________________________________________________________________________________

WWW.DOMINACONCURSOS.COM.BR 14