Biologia

Proteínas

Objetivo
Aprender as estruturas proteicas, funções e como elas atuam no metabolismo.

Curiosidade
Aminoácidos essenciais não são produzidos no nosso organismo, e obrigatoriamente devem ser adquiridos
através da alimentação. Um simples prato de arroz e feijão, sem nenhum complemento, já contém todos os
aminoácidos essenciais para nossa dieta.

Teoria

Proteínas são moléculas orgânicas, formadas por aminoácidos ligados em sequência. Esses aminoácidos
são unidos a partir de ligações peptídicas. A reação que os liga ocorre através de uma síntese por
desidratação (ou seja, a água é um produto dessa reação). A síntese de proteínas ocorre durante o processo
de tradução, que possui a participação de diferentes tipos de RNA (ácido ribonucleico) e ribossomos. As
proteínas podem ter diversas funções, como de catalizadores (ex.: enzimas), transporte (ex.: hemoglobina),
estrutura (ex.: colágeno), defesa (ex.: anticorpos) e reguladoras (ex.: hormônios).

Formação de uma proteína a partir da ligação peptídica formada entre os aminoácidos.

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Os aminoácidos podem ser classificados em:

• Naturais (não essenciais): são aqueles aminoácidos que são naturalmente produzidos pelo corpo.
• Essenciais: são aqueles que nosso corpo não consegue produzir, tendo que ser ingeridos via
alimentação.

Não essenciais
Nome Símbolos
Glicina Gly ou G Essenciais

Alanina Ala ou A Nome Símbolos

Serina Ser ou S Fenilalanina Phe ou F

Cisteína Cys ou C Valina Val ou V

Tirosina Tyr ou Y Triptofano Trp ou W

Arginina Arg ou R Treonina Thr ou T

Ác. Aspártico ou Aspartato Asp ou D Lisina Lys ou K

Ác. Glutâmico ou Glutamato Glu ou E Leucina Leu ou L

Histidina His ou H Isoleucina Ile ou l

Asparagina Asn ou N Metionina Met ou M

Glutamina Gln ou Q
Prolina Pro ou P
Lista dos aminoácidos naturais e essenciais.

As proteínas podem ser classificadas quanto a sua estrutura em:

• Primárias: formadas por uma sequência linear de aminoácidos.
• Secundárias: formadas por uma sequência de aminoácidos que pode estar pregueada (ex. proteínas
beta-pregueadas) ou na forma helicoidal (ex. proteína alfa-hélice). Essas dobras nas proteínas
acontecem por conta de ligações do hidrogênio presente no grupo -NH com o oxigênio do grupo C=O.
São exemplos a queratina e o colágeno.
• Terciárias: formadas por uma estrutura tridimensional, onde as proteínas dobram-se sobre si mesmas.
Normalmente ocorrem ligações de pontes dissulfetos entre as moléculas, com interações entre os
grupos radicais dos aminoácidos, mas também podem acontecer pontes salinas e ligações de
hidrogênio para gerar essa estrutura. Um exemplo é a proteína mioglobina.
• Quaternárias: formadas pela união de duas ou mais estruturas terciárias. Um exemplo é a proteína
hemoglobina.

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Quando a proteína perde a sua própria forma, dizemos que ela sofreu desnaturação, e perde o seu aspecto
tridimensional ou de forma secundária. Importante lembrar que proteínas primárias não sofrem desnaturação,
visto que não apresentam formas tridimencionais. A maioria das desnaturações são irreversíveis, porém
algumas proteínas podem recuperar sua forma, caso a estrutura primária esteja intacta. A temperatura alta
ou um pH ácido pode desnaturar uma proteína. Quando ela perde a sua estrutura, também perde a sua função.

Esquema de uma proteína normal e sua forma após o processo de desnaturação

Enzimas
Catalisadores são substâncias que aceleram a velocidade das reações químicas. As enzimas são proteínas
especiais (macromoléculas orgânicas), responsáveis por catalisar reações químicas, sem sofrerem
alterações nesse processo.
Para que uma reação química ocorra, é necessário certo grau de energia, geralmente na forma de calor, que
chamamos “energia de ativação”. O papel das enzimas é diminuir a quantidade necessária de energia de
ativação, favorecendo assim a reação.

ilustração da enzima diminuindo a energia de ativação para que a reação ocorra

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As enzimas são altamente específicas em relação ao substrato e, ao interagirem com ele, formam um
complexo chamado enzima-substrato. Essa relação obedece ao modelo tradicionalmente conhecido como
“chave-fechadura”, isto é, ocorre um encaixe da enzima no substrato para catalisar a reação.

Complexo chave-fechadura

Assim que ocorre a reação e posterior liberação dos produtos nesse processo, a enzima não sofre qualquer
alteração, podendo se ligar a novos substratos para catalisar novas reações.
A atividade enzimática pode ser alterada por três fatores: temperatura, pH e concentração de substrato.

Fatores que interferem na reação: temperatura

atuação da temperatura na atividade enzimática

Conforme a temperatura aumenta, ocorre ativação térmica e, portanto, maior atividade enzimática até atingir-
se o ponto ótimo, que é o ponto onde ocorrerá a maior atividade enzimática. Temperaturas superiores ao
ponto ótimo irão reduzir a atividade da enzima, e até são capazes de desnaturá-la, fazendo com que ela perca
a sua conformação original e deixe de exercer sua função. A temperatura ótima varia de acordo com a enzima
em questão.

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Fatores que interferem na reação: pH

atuação do pH na atividade enzimática

O pH também tem grande influência na atividade enzimática, havendo um pH ótimo de funcionamento para
uma determinada enzima.
Quanto mais próximo ao pH ótimo, maior a atividade enzimática. Quanto mais distante, seja aumentando ou
diminuindo o pH, menor será a sua atividade enzimática, podendo causar a sua desnaturação.

Fatores que interferem na reação: concentração de substrato

atuação da concentração de substrato na atividade enzimática

A concentração de substrato também irá afetar a velocidade de reação pela enzima, pois quanto mais
substrato é adicionado, mais rápida será a reação, até que seja atingido um limite de saturação, onde, a partir
desse ponto, a velocidade da reação permanece constante. Isso ocorre devido à saturação dos sítios ativos
das enzimas presentes; uma vez que esses sítios ativos estejam ocupados, não pode ocorrer a reação, não
importando quanto substrato seja adicionado. A adição de substrato somente irá aumentar a velocidade de
reação enquanto houver sítios ativos disponíveis.

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Inibidores enzimáticos
Enzimas podem ser inibidas por substâncias que agem como inibidores competitivos ou não competitivos.
Inibidores competitivos são aqueles que competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima. Pelo fato de
a estrutura desses inibidores ser similar à estrutura do substrato, eles são capazes de formar um complexo
enzima-inibidor que impedirá a reação enzimática. Se não houver formação de complexo enzima-substrato,
não haverá reação. Esses inibidores são reversíveis, e o acréscimo de substrato pode aumentar a velocidade
da reação até o ponto de velocidade máxima.

atuação do inibidor competitivo junto à enzima

Inibidores não competitivos podem se ligar tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas em
outro sítio de ligação. Essa ligação impedirá a enzima de realizar sua função, sem impedir a formação do
complexo enzima-substrato propriamente dito, e, portanto, não competindo com o substrato pelo sítio ativo
enzimático. Sendo assim, não importa o quanto aumente a concentração de substrato, a velocidade máxima
não será atingida, mesmo que o inibidor seja reversível.

atuação do inibidor não competitivo junto à enzima

Há também o caso de inibidores irreversíveis, que estabelecem ligações estáveis com a enzima e impedem
permanentemente sua ação. Alguns são conhecidos como inibidores suicidas, já que se ligam com a enzima
e a degradam, sendo degradados junto. É o caso de alguns venenos, como certos inseticidas.
Existem as moléculas auxiliares, que se ligam às enzimas para melhorar o funcionamento dessas
macromoléculas:
● Inorgânicas (sais minerais): COFATORES
● Orgânicas (vitaminas): COENZIMAS

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Exercícios de fixação

1. A ligação peptídica ocorre entre quais moléculas?

a) Carboxila e grupo amina
b) Carbonila e grupo amido
c) Carbolina e hidroxila
d) Hidroxila e grupo amida
e) Carbonato e hidroxila

2. Descreva uma situação onde naturalmente nossas proteínas correm risco de sofrer desnaturação.

3. Um inibidor foi adicionado a um recipiente cheio de enzimas e substratos. Adicionou-se também mais
substrato e depois de algumas horas a velocidade da reação chegou ao máximo. Que tipo de inibidor
foi colocado junto com a enzima? Justifique.

4. O que acontece com uma reação enzimática quando se adiciona mais substrato?
a) A enzima desnatura
b) A enzima aumenta ainda mais a velocidade, proporcionalmente à quantidade de substrato
adicionado
c) A enzima aumenta a velocidade da reação até atingir seu ponto de saturação
d) O substrato não é alterado de forma alguma pelas enzimas
e) O substrato modifica o ponto de atividade máxima da enzima

5. Qual destas proteínas apresenta uma estrutura quaternária?

a) Polipeptídeo
b) Queratina
c) Colágeno
d) Mioglobina
e) Hemoglobina

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Exercícios de vestibular

1. Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária de uma proteína enzimática, pela
modificação das condições às quais ela está exposta.

Disponível em: https://www.puc-rio.br/vestibular/repositorio/provas/2011/download/provas/VEST2011PUCRio_GRUPOS

Esta mudança é chamada de

a) saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio.
b) renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio.
c) saponifização e pode ser causada pela alteração de pH do meio.
d) floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio.
e) desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do meio.

2. Qual o composto biológico que tem como função facilitar e aumentar a velocidade das reações
envolvendo biomoléculas orgânicas nas células?
a) esteroides
b) carboidratos
c) polissacarídios
d) lipídios
e) proteína com função enzimática

3. Uma molécula de hemoglobina é composta por quatro unidades macromoleculares correspondentes a

duas cadeias alfa e duas cadeias beta. Essas cadeias ligam-se de maneira estável de modo a assumir
a configuração tetraédrica da molécula completa. O arranjo descrito explica a:
a) Estrutura dos coacervados.
b) Estrutura terciária das proteínas.
c) Estrutura quaternária das proteínas.
d) Estrutura secundária das proteínas.
e) Estrutura primária das proteínas.

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4. “Cerca de 27 milhões de brasileiros têm intolerância ao leite por deficiência na produção de uma enzima
do intestino”.
FOLHA DE SÃO PAULO, 09/08/98.

Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral, podemos afirmar que:

a) Aumentam a energia de ativação necessária para as reações.
b) Atuam de forma inversamente proporcional ao aumento da temperatura.
c) São altamente específicas em função de seu perfil característico.
d) São estimuladas pela variação do grau de acidez do meio.
e) São consumidas durante o processo, não podendo realizar nova reação do mesmo tipo.

5. Sobre o alisamento capilar, resolva a questão. A principal proteína constituinte dos cabelos é a
queratina que, quando aquecida, pelas altas temperaturas da chapinha:
a) incorpora novos aminoácidos a molécula, alongando-se.
b) sofre um processo denominado desnaturação, sofrendo alteração na sua estrutura.
c) transforma a forma globular em fibrosa.
d) quebra as pontes de hidrogênio que liga o grupo amina de um aminoácido ao grupo carboxila do
aminoácido seguinte.
e) provoca modificação na sequência dos aminoácidos que a constituem.

6. O gráfico a seguir mostra como a concentração do substrato afeta a taxa de reação química:

O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico permitem concluir que

a) todas as moléculas de enzimas estão unidas às moléculas de substrato quando a reação
catalisada atinge a taxa máxima.
b) com uma mesma concentração de substrato, a taxa de reação com enzima é menor que a taxa de
reação sem enzima.
c) a reação sem enzima possui energia de ativação menor do que a reação com enzima.
d) o aumento da taxa de reação com enzima é inversamente proporcional ao aumento da
concentração do substrato.
e) a concentração do substrato não interfere na taxa de reação com enzimas porque estas são
inespecíficas.

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7. Proteínas são moléculas essenciais à vida, atuando como enzimas, hormônios, anticorpos, antibióticos
e agentes antitumorais, além de estarem presentes nos cabelos, na lã, na seda, em unhas, carapaças,
chifres e penas dos seres vivos. Em relação às proteínas é correto afirmar que:
a) São biopolímeros constituídos de aminoácidos, que são unidos entre si por meio de ligações
peptídicas.
b) A produção dessas moléculas se dá sem “gasto” de energia pelos organismos, já que os
aminoácidos provêm da alimentação.
c) Todas as proteínas possuem peso molecular idêntico, característica especial dessas moléculas.
d) Apesar da diversidade na constituição e estruturação de seus aminoácidos, essas moléculas
apresentam, no seu conjunto, a mesma velocidade de degradação no meio ambiente.
e) A grande variabilidade biológica dessas moléculas permite sua utilização para fins de
identificação pessoal, da mesma forma e com a mesma precisão que os exames de DNA.

8. Sabendo-se que as enzimas podem ter sua atividade regulada por diferentes condições de temperatura
e pH, foi realizado um experimento para testar as condições ótimas para a atividade de uma
determinada enzima.
Os resultados estão apresentados no gráfico.

Em relação ao funcionamento da enzima, os resultados obtidos indicam que o(a)

a) aumento do pH leva a uma atividade maior da enzima.
b) temperatura baixa (10 °C) é o principal inibidor da enzima.
c) ambiente básico reduz a quantidade de enzima necessária na reação.
d) ambiente básico reduz a quantidade de substrato metabolizado pela enzima.
e) temperatura ótima de funcionamento da enzima é 30 °C, independentemente do pH.

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9. Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as proteínas desempenham
diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular. Com relação a essas substâncias,
é correto afirmar que:
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de
defesa.
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material genético.
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade.

10. O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação das proteínas do sistema nervoso,
podendo ser fatal para o organismo. Nessa condição, e correto afirmar que as proteínas:
a) Rompem as ligações internas entre os lipídios.
b) Ganham átomos que se agregam a sua molécula.
c) Separam os aminoácidos e suas ligações peptídicas.
d) Alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
e) Sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação espacial.

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Gabaritos

Exercícios de fixação

1. A
A ligação peptídica ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro.

2. As proteínas podem sofrer desnaturação quando sofremos febres muito altas (acima de 40°).

3. O inibidor adicionado era um inibidor competitivo. Apesar da competição pelo sítio ativo, a adição de
mais substrato faz com que as enzimas restantes consigam se ligar para realizar a reação.

4. C
O aumento na quantidade de substrato aumenta a velocidade de reação, porém, quando todas as
enzimas já estão atuando (saturadas), mesmo que se adicione ainda mais substrato, a velocidade da
reação não aumenta mais.

5. E
A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária, formada pela união de quatro outras estruturas
proteicas.

Exercícios de vestibular

1. E
Podemos ver que há uma perda da forma terciária da proteína (desnaturação), que pode ocorrer por
fatores ambientais, como o aumento da temperatura.

2. E
As proteínas com função enzimática possuem função catalítica, facilitando reações.

3. C
O texto descreve a ligação de macromoléculas de proteínas, ou seja, é uma forma de proteína quaternária.

4. C
As enzimas são altamente específicas em vários quesitos, como temperatura, pH, substrato, e diminuem
a energia de ativação necessária para uma reação acontecer.

5. B
As altas temperaturas da chapinha fazem com que as ligações que mantêm a forma secundária da
queratina se rompam, causando o processo de desnaturação.

6. A
Quando a taxa de reação atinge a velocidade máxima, significa que todas as enzimas estão catalisando
a reação de um substrato.

7. A
As proteínas são moléculas orgânicas formadas pelo sequenciamento de aminoácidos, onde a ligação
peptídica ocorre entre a carboxila de uma molécula e o grupo amina de outra.

8. D
Observamos que a atividade dessa enzima é reduzida em pH básico (>7), comparando-se a condições
com a mesma temperatura. Com menor velocidade da reação, menos substrato é metabolizado.

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9. D
Todas as proteínas são formadas a partir do processo de tradução, que tem a participação do material
genético

10. D
O aumento da temperatura pode desnaturar a proteína, fazendo com que ela perca sua função

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