Aminoácidos,

Proteínas e Enzimas
Professora Thayne Woycinck Kowalski
Aminoácidos
• Mais de 300 descritos na natureza
 Apenas 20 deles são constituintes de
proteínas de mamíferos

• Outros aminoácidos podem ser

produzidos a partir de modificações
químicas nos aminoácidos-padrão

• Cadeias laterais: determinam o

papel do aminoácido na proteína
Cadeias Laterais

• Apolares

• Polares

 Sem carga

 Com carga ácida

 Com carga básica

Cadeias Laterais Apolares
• Cadeia lateral não participa de ligações
iônicas ou de hidrogênio

• Cadeias são semelhantes a lipídios →

interações hidrofóbicas
 Em solução aquosa: tendem a se agrupar no
interior da proteína e auxiliam a dar a
estrutura tridimensional da proteína
 Se ambiente hidrofóbico: grupos apolares
encontrados na superfície da proteína
Laterais Polares sem Carga
• Carga líquida = 0 (pH fisiológico)
• Aminoácido cisteína: unem-se por pontes dissulfeto → cistina
Laterais Polares com Carga

• Ácidas: doadores de prótons

 Ácido aspártico e ácido glutâmico → aspartato e glutamato

• Básicas: aceptoras de prótons

 Histidina: somente quando incorporada a proteína

Proteínas
• Moléculas mais abundantes e
diversas, em morfologia e função
nos sistemas vivos
• São responsáveis por
praticamente todos os processos
vitais
• A síntese de proteínas ocorre
nos ribossomos
• Nutriente nobre: metabolismo
destinado ao crescimento celular
Proteínas
• Suas propriedades físicas e químicas determinam sua
funcionalidade:
 Forma, composição e sequência de aminoácidos
 Relação de hidrofobicidade / hidrofilicidade
 Níveis de complexidade
 Flexibilidade e rigidez
 Capacidade de reagir com outros componentes

• Geralmente agrupadas de acordo com sua função biológica

Proteínas e seu papel biológico
• Estruturais: conferem rigidez aos componentes biológicos
 Colágeno e elastina (tecido conjuntivo) e queratina (cabelo e unhas)

• Enzimas: catalisadoras das reações químicas

 DNA polimerase (sintetiza o DNA), amilase (digere amido)

• Contráteis: contração das fibras musculares

 Miosina, actina e tubulina

• Hormônios: função de regular atividade metabólica

 Insulina e hormônio do crescimento
Proteínas e seu papel biológico
• Transportadoras: de moléculas para dentro e fora da célula
 Hemoglobina, albumina sérica, transferrina

• Defesa (anticorpos): atuam no sistema imunológico

 Imunoglobulinas, trombina e fibrinogênio (coagulação)

• Armazenamento: nutrientes na alimentação

 Albumina (ovo), caseína (leite), proteínas dos grãos (glúten)

• Protetoras: fazem parte do mecanismo de defesa de animais

 Toxinas e alérgenos
Níveis Complexidade
Níveis Complexidade

• Estrutura primária: sequência de

aminoácidos da proteína

• Até 50aa = polipeptídeo

• A partir de 50aa = proteína

Níveis Complexidade

• Estrutura secundária: arranjo de

aminoácidos de acordo com suas
características físico-químicas

 α-hélice: mais comum, espiral voltada

para a direita. Encontrada na queratina
e mioglobina
 Folhas β pregueadas: ligações de
hidrogênio perpendiculares à cadeia
principal. Imunoglobulinas
Níveis de complexidade
Níveis de complexidade
• Estruturas supersecundárias: combinação de estruturas
secundárias (alfa-hélice, folha-beta, estrutura espiral)
• Formam motivos de ligação, associados a funções específicas
• Proteínas com função enzimática, insulina
Níveis de complexidade
• Estrutura terciária: dobramento da proteína
→ unidades chamadas de “domínios”

• Domínios: unidades tridimensionais,

funcionais e fundamentais da proteína
 Seu centro é formado por elementos
supersecundários
 Cada domínio apresenta suas características
próprias de dobramentos, independente de
outros domínios
Domínio homeótico
Níveis de complexidade
• Estrutura quaternária: arranjo de diferentes subunidades de
proteínas → não ocorre em proteínas monoméricas

• Exemplo: hemoglobina

• Cada subunidade é formada

separadamente, por genes
diferentes, e depois unida
Níveis de complexidade
Níveis de complexidade
• O que determina a estrutura tridimensional única de cada
proteína é a sequência de aminoácidos
• Apenas um aminoácido “incorreto” pode levar a um erro em toda
a estrutura tridimensional da proteína
 Algumas proteínas tem função de auxiliar outras proteínas a se
dobrarem corretamente → chaperonas
Anemia Falciforme
Desnaturação de proteínas
• Desdobramento e desorganização das estruturas secundárias e
terciárias de organização proteica
• Não há hidrólise das cadeias peptídicas
• Agentes desnaturantes: calor, ácidos ou bases fortes,
detergentes e íons de metais pesados (chumbo)
• Exemplos: coalhada, ovo (albumina), febre
• A proteína desnaturada é menos solúvel (ou até insolúvel),
aumenta a viscosidade dos alimentos, mais sensível à hidrólise
enzimática, aumentando sua digestibilidade
Proteínas nos alimentos

Exemplo: gelatina
dá viscosidade,
proteínas do ovo e
do leite fazem
emulsificação,
proteínas da carne
e dos cereais
contribuem com a
elasticidade
Glúten
• Complexo proteico constituído de proteínas do
trigo, responsável pela plasticidade e
elasticidade da massa
• Proteínas do glúten desempenham papel
fundamental na determinação da qualidade
do cozimento do trigo
• São divididas em duas frações principais, de
acordo com a sua solubilidade: gliadinas
solúveis e gluteninas insolúveis → numerosos
componentes proteicos, caracterizados por
alta quantia de glutamina e prolina
Glúten
• O glúten só se forma com a presença da água (é necessário
hidratação) → 90% proteínas, 8% de lipídios, 2% carboidratos
• Diferença na qualidade do pão pode estar relacionada à
diferença na composição do próprio glúten → quanto maior a
quantidade, melhor a qualidade da farinha
 Inferior a 20%: massa se quebra na cocção
 Permite o manuseio da massa da pizza

• Glúten possibilita teor de proteína em alimentos com teor

proteico baixo, como a farinha de trigo
• Cereais como o milho e a aveia não conseguem formar o glúten
Enzimas
• Responsáveis por mediar
reações químicas

• Chamadas “proteínas
catalisadoras”: aumentam a
velocidade das reações

• Comandam todos os eventos

metabólicos
Nomes das enzimas
• Nome recomendado: sufixo “ase”
 Polimerase, fosfatase, quinase

• Nome sistemático: de acordo com sua classe

 Oxidorredutases
 Transferases
 Hidrolases
 Liases
 Isomerases
 Ligases
Propriedades
• Catalisadores: enzimas aumentam
velocidade da reação química, sem ser
consumidas por elas
 Alguns RNAs tem atividade catalítica

• Sítio ativo: enzimas possuem região

especial complexa que facilita reação
 Formado pelo dobramento da proteína
 Local de ligação do substrato
 Forma complexo enzima-substrato (ES) →
catálise → transforma-se em complexo
enzima-produto (EP)
Propriedades
• Eficiência: reações altamente eficientes, em virtude de sua
rapidez

• Regulação: pode ser ativada ou inibida

• Especificidade: enzimas interagem com poucos substratos,

catalisando apenas um tipo de reação química
 As enzimas existentes definem as reações metabólicas que
ocorrerão dentro da célula
Propriedades
• Algumas enzimas necessitam de componentes não-
proteicos para suas atividades

 Holoenzimas: quando a enzima está ativa

 Apoenzima: quando enzima está inativa

 Cofator: quando componente não proteico for íon metálico

 Coenzima: quando componente não proteico for molécula
orgânica pequena
 Cossubstrato: se associação à enzima é transitória
 Grupo prostético: permanentemente ligado à enzima
Atividade enzimática
• Fatores que alteram a velocidade
de reação enzimática:

 Concentração do substrato

 Temperatura: ótima entre 35°C e

40°C para a maioria das enzimas

 pH: ótimo variável, ionização do

sítio ativo e desnaturação da
enzima
Inibidores

• Inibidor competitivo: compete pelo

sítio ativo, impedindo que o substrato
se ligue

• Inibidor não-competitivo: liga-se a

outro sítio (não o sítio ativo), mas
também impede a ocorrência da
reação
 Enzimas alostéricas
Enzimas no diagnóstico
• Aumento de enzimas intracelulares liberadas no plasma:
enzima alanina-transferase (ALT) → enzima específica do
fígado → se na corrente sanguínea, pode indicar doença
hepática