Proteínas
Características Gerais:
• Compostos orgânicos de alto peso
molecular;
• Macromoléculas orgânicas que
possuem os aminoácidos como
subunidades estruturais;
• Aminoácidos: formados por um grupo
amino e um radical R ligados ao
primeiro átomo de carbono (α), em
relação ao grupo ácido carboxílico;
• Os aminoácidos se diferenciam pela
cadeia lateral;
• As proteínas podem ter propriedades
e atividades totalmente diferentes
pelas diversas combinações e
sequências dos 20 aminoácidos
existentes;
• Polímeros dobrados em
conformações específicas;
• A sua função é regulada pela sua
função química e conformação.
Função:
• Defesa do organismo (Anticorpos);
• Comunicação Celular;
• Estrutural (Colágeno);
• Enzimática (DNA-polimerase);
• Hormonal (Insulina);
• Contráteis (Miosina);
• Transporte (Hemoglobina);
• Armazenamento (Ferritina);
• Revestimento e Impermeabilização
(Queratina);
• Coagulação Sanguínea
(Fibrinogênio).
Formação das Proteínas:
• As proteínas são formadas a partir da
união de vários aminoácidos que se
ligam através das ligações peptídicas,
ou seja, ligação dos grupos amino de
um aminoácido e carboxila de outro,
com eliminação de uma molécula de
água no final (Condensação);
• Ocorre no Ribossomo;
• Envolve polimerização dos
Aminoácidos transportados pelo tRNA.
Características das Ligações
Peptídicas:
• Caráter de dupla ligação parcial;
• Rígida e Planar;
• Configuração Trans;
• Sem Carga;
• Polar.
Estrutura das Proteínas:
• Estrutura Primária: sequência linear
dos aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
• Estrutura Secundária: configuração
espacial da cadeia polipeptídica, ou
seja, enrolamento helicoidal. Ex.:
hélice-α ou folha pregueada β;
• Estrutura Terciária: dobradura da α-
hélice, folha pregueada β e outras
regiões sobre si mesmas;
• Estrutura Quaternária: associação
entre proteínas individuais para formar
um arranjo específico.
Desnaturação das Proteínas:
• A perda das estruturas secundária e
terciária da proteína ou rompimento de
ligações peptídicas é denominada
desnaturação;
• Fatores que provocam a
Desnaturação: Calor, Radiações
Eletromagnéticas de certos
Comprimentos de Ondas, Ácidos e
Bases, Solventes Orgânicos, Íons de
Metais Pesados, etc.
Chaperonas:
• Proteínas importantes por auxiliarem
no enovelamento proteico e
prevenirem a agregação de proteínas;
• São Catalisadoras;
• Mantém as proteínas desdobradas
até sua síntese final.
Tipos de Proteínas:
- Classificação Quanto à Forma -
• Proteínas Fibrosas: formadas
geralmente por longas moléculas
“retilíneas” e paralelas ao eixo da fibra,
são proteínas de estrutura. Ex.:
Colágeno, Queratina, Fibrina ou a
Miosina;
• Proteínas Globulares: estrutura
espacial mais complexa, são
“esféricas”. Ex.: Enzimas, Proteínas
Transportadoras, etc.
- Classificação Quanto ao Tipo -
• Proteínas Simples: Somente
aminoácidos;
• Proteínas Conjugadas: proteínas
ligadas a outras substâncias, como
Nucleoproteínas (Ácidos Nucléicos),
Glicoproteínas (Glicídios),
Metaloproteínas (Metais) e
Lipoproteínas (Lipídios).
Diferenciação das Proteínas:
• Quantidade de Aminoácidos do
Polipeptídio;
• Tipos de Aminoácidos;
• Sequência dos Aminoácidos.
Enzimas:
• Promovem a catálise de reações
biológicas;
• Reduzem a energia de ativação das
reações químicas;
• Não são produtos ou reagentes das
reações;
• Praticamente todas as reações que
caracterizam o metabolismo celular
são catalisadas por enzimas;
• Possuem especificidade com o
substrato;
• Modelo Chave Fechadura;
• Toda enzima é uma proteína mas
nem toda proteínas é uma enzima;
• Fatores que afetam sua atividade:
Temperatura, PH, etc;
• Classificadas segundo os compostos
nos quais elas agem:
- Lipases (gorduras);
- Catalases (água oxigenada);
- Amilases (amidos);
- Proteases (proteínas);
- Celulases (celulose);
- Pectinases (pectina);
- Xilanases (xilana);
- Isomerases (conversão da glicose
em frutose), etc.