➢ São encontradas ligações peptídicas e
Bioquímica resumo da
aula 4
Ligações pepídicas
• Ligação peptídica: Os quatro átomos em
cada caixa cinza formam
uma unidade planar rígida. Não existe
rotação ao longo da ligação
N–C (ligação amida).
Estrutura das proteínas
• Estrutura primária:
➢ Sequência de aminoácidos, dada pela
sequência de
nucleotídeos da molécula de DNA
responsável por
sua síntese.
➢ A ordem dos aminoácidos é do N-
terminal (esquerda)
para o C-terminal (direita).
eventualmente,
dependendo da proteína, podem ser
encontradas ainda
as pontes de dissulfeto.
• Estrutura secundária:
➢ Relaciona a forma que a cadeia
polipeptídica assume no
espaço, que pode ser de α-hélice ou β-
folha pregueada:
➢ α-hélice: Conferida através do ângulo
de torção que os
resíduos de aminoácidos apresentam na
ligação peptídica,
estabilizada por pontes de hidrogênio
entre o oxigênio do
grupamento carboxila de um Cα e o H do
grupamento
amino do outro aminoácido
➢ β-folha pregueada: É possível graças a
pontes de hidrogênio
que ocorrem entre duas partes da cadeias
polipeptídicas dentro
da molécula protéica.
• Estrutura terciária:
➢ Corresponde às relações da cadeia
polipeptídica no sentido de
estabilizar a conformação tridimensional.
➢ Muitos tipos de interações químicas
podem ocorrer dentro de uma
molécula protéica para garantir a
estabilidade das cadeias
polipeptídicas:
✓ Ligações covalentes: dissulfetos (unem
cisteínas);
✓ Pontes de Hidrogênio;
✓ Interações Hidrofóbicas;
✓ Ligações iônicas;
✓ Forças de van der Waals.
• Estrutura quaternária:
➢ É o arranjo final das subunidades de
uma proteína
formada por diversas cadeias peptídicas e
outros
compostos de origem não protéica;
➢ Proteínas: diméricas, triméricas,
multiméricas.
➢ Estabilização da estrutura quaternária cadeias polipeptídicas (di, tri, tetra,
é dada por
interações não covalentes múltiplas.
Desnaturação protéica
• Resulta no desdobramento e
desorganização da estrutura
protéica, sem a quebra de ligações
peptídicas;
• A perda da configuração espacial
modifica completamente
sua função, podendo até significar a
destruição da proteína.
• Fatores:
➢ Calor: Rompimento de interações
fracas (acima de 50oC);
➢ Extremos pH: Alteração da carga
líquida da proteína
(abaixo de 5,0)
➢ Solventes orgânicos (detergentes):
Ruptura de interações
Hidrofóbicas
• Em alguns casos a desnaturação é
reversível (Renaturação)
Classificação das proteínas
• Quanto ao número de cadeias
polipeptídicas:
➢ Monoméricas: Constituídas de uma
única cadeia
polipeptídica (ex: mioglobina);
➢ Oligoméricas: Constituídas de um
pequeno número de
pentamérica), (ex:
Hemoglobina);
➢ Multiméricas: Constituídas de um
grande número de
cadeias polipeptídicas (ex: conexons)
• Quanto a forma:
➢ Proteínas fibrosas: São proteínas de
formato cilíndrico,
apresentam baixa solubilidade em água e
possuem funções
estruturais (ex: colágeno e queratina).
➢ Proteínas globulares: São esferas Exemplo:
compactas e irregulares
➢ Hemoglobina (grupamentos hemes);
resultantes do enovelamento da cadeia
➢ Glicoproteínas;
polipeptídica. São
➢ Lipoproteínas.
bastante solúveis em água e possuem
funções diversificadas • Quanto a função:
(ex: mioglobina e a hemoglobina). ➢ Transportadoras;
➢ Contráteis ou Motilidade;
• Proteínas fibrosas vs Proteínas ➢ Estruturais;
globulares
➢ Defesa;
• Proteínas fibrosas: Colágeno
➢ Reguladoras;
➢ Enzimáticas;
• Quanto a função: Transportadoras
➢ Exemplos: Hemoglobina e bomba de
sódio-potássio
• Quanto a função: Contráteis ou
• Motilidade
➢ Exemplos: Actina e miosina
• Quanto a função: Estruturais
• Exemplos: Colágeno e queratina
Proteínas globulares: Hemoglobina
• Quanto a composição química: • Quanto a função: Defesa
Proteínas • Exemplos: Anticorpos e proteinas do
sistema
conjugadas
complemento.
• As proteínas conjugadas são formadas
por uma • Quanto a função: Reguladoras
parte polipeptídica (apoproteína) e por • Exemplos: Insulina
outra • Quanto a função: Enzimáticas
de natureza não proteica (grupo (catalizadoras)
prostético).