Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Prof Dr Orlando Chiarelli Neto

Cabelo Humano:

Anatomia do cabelo……..
 Introdução

o Células: 20 aminoácidos
 Propriedades e atividades diferentes com várias
combinações

o Síntese de:
 Enzimas***
 Hormônios
 Anticorpos
 Músculos
 Antibióticos
 Colágeno da pele
 Queratina do cabelo
Aminoácidos
Aminoácidos
pH e Aminoácidos
pKa - É o valor de pH que provoca 50% de dissociação do ácido
Se [HA] = [A], pH = pKa
Ligação peptídica
Sequência de aminoácidos
Peptídios
 Aminoácidos –Peptídeos - Proteínas

o Proteínas  polímeros
 Ligação covalente entre aminoácidos

o Variação do “R”
 Estrutura
 Tamanho
 Carga elétrica
 Determinam solubilidade
Proteínas de membrana
 Estrutura de proteínas
A sequência de aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína

Estrutura primária: sequência de aminoácidos

Estrutura secundária: -hélice, folha -pregueada, dobras 

Estrutura terciária: dobramento da cadeia polipeptídica

Estrutura quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas

Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura secundária: tipos
α - hélice;
Folha - β;
Torção - β
-hélice
-Enrolamento da cadeia ao
redor de um eixo

-É mantida por pontes de

hidrogênio entre os grupos -
NH e -C=O de um aminoácido
e o quarto aminoácido
subsequente

-As pontes de hidrogênio se

dispõem paralelamente ao
eixo da hélice

- As pontes de hidrogênio
combinadas fornecem
considerável estabilidade de
estrutura
Folha -pregueada

-é mantida por
N C
pontes de
hidrogênio entre
cadeias C N
polipeptídicas
diferentes ou pontos
distantes de uma N
C
mesma cadeia

-as pontes de
hidrogênio são
perpendiculares ao
eixo das cadeias

-são paralelas ou Aspecto pregueado

anti-paralelas
Os grupos R se C N
projetam
alternadamente
C N

C
N
Dobras 
Dobras conectam as -hélices e folhas -pregueadas nas proteínas globulares
1/3 dos aas estão em dobras
As Dobras  são as mais comuns
Conectam as extremidades de dois segmentos de folhas -pregueadas anti-paralelas
Comumente possuem gly (pequeno e flexível) e prolina (gera dobras)
Estrutura terciária:
Arranjo molecular - dobramento da cadeia polipeptídica
Estrutura quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, arranjos de
subunidades

Mantidas por
-pontes de Hidrogênio
-interações hidrofóbicas
-ligações eletrostáticas

Se refere a interações entre aminoácidos não necessariamente adjacentes ou

próximos na sequência de aas
Estrutura terciária

Estrutura tridimensional de um
proteína: Conformação: É o arranjo
espacial dos átomos ( alterações não
envolvem quebra de ligações)
3D: Determinada pela sequência de aas
Função
É única (ou quase) para cada proteína
As forças estabilzantes são interações
não covalentes
São estabilizada por interações entre os
grupos R
 Protéina:
Classificação

Níveis de organização:
Fibrosas
 Arranjos de folhas ou feixes
 Normalmente único tipo de estrutura secundária
 Suporte, formas, proteção, resistência, flexibilidade
 Insolúveis em água
 Queratina, colágeno

Globulares
 Cadeias enoveladas em formas esféricas ou globulares
 Normalmente vários tipos de estruturas secundárias
 Enzimas e proteínas regulatórias
 Classificação das proteínas em relação à organização estrutural
-proteínas fibrosas
-proteínas globulares
Proteínas fibrosas:
Possuem estrutura terciária alongada (colágenos, queratinas)
São formadas pela associação de cadeias longas com estrutura regular
São geralmente insolúveis
Desempenhas papel estrutural:
Fibras, lãs, cabelo, chifre, unha, casco, bicos, penas
Estrutura do colágeno
Tecido conjuntivo (tendão, cartilagem, ossos, córnea)
Hélice para a esquerda com 3 aas por passo (Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro)
Estrutura quaternária de 3 hélices para a direita (3 cadeias )
Rico em Gly, Ala, Pro e HyPro (aas não essenciais, o que torna a gelatina -
derivada do colágeno - uma alimento pouco nutritivo)
 Estrutura do colágeno
Estrutura das fibrilas do colágeno

-moléculas de 3 hélices de colágeno

associadas
-alinhadas em forma de escada
-ligações cruzadas aumentam a
resistência mecânica (estrias da
microscopia eletrônica)
-padrão das ligações é característico
de cada tipo de colágeno
-número das ligações cruzadas
aumenta com a idade dando rigidez e
inelasticidade ao tecido conjuntivo
Estrutura do cabelo
Estrutura do cabelo: - par de hélices espiraladas entre si
 Desnaturação e enovelamento

• Desnaturação
─ Perda estrutura tridimensional
─ Perda de função
─ Nem sempre desenovelamento completo

• Calor
─ Afeta interações fracas (principalmente PH)
─ Proteínas dependem da temperatura ideal para
função
 Desnaturação e enovelamento

• Outros:
─ Extremos de pH
─ Alteram cargas
─ Solventes orgânicos
─ Álcool
─ Acetona Rompimento de
─ Certos solutos (uréia) interações hidrofóbicas

─ Detergentes
• Tratamento relativamente brando
─ Não rompe ligações.
 Ondulação permanente
-enrolar sobre molde
-adicionar agente redutor (composto com grupo tiol -SH) que
desfaz as ligações cruzadas
-remover a solução redutora
-adicionar agente oxidante (refaz as pontes dissulfeto)
Obrigado