Proteínas

Proteínas: Importância e funções

Dobramento

Polimerização de aa
(1 a 1) na ordem
específica da
sequência de
nucleotídeos do DNA

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 Nascimento de uma proteína e seu dobramento até a forma nativa (Final)

Funções das Proteínas

1. Proteínas Transportadoras
Ex.: Albumina, Lipoproteínas e Transportadores nas membranas
2. Proteínas Contráteis ou de Motilidade
Ex.: Actina e Miosina , Tubulina e Dineína
3. Proteínas Estruturais
Ex.: Colágeno, Elastina e Queratina
4. Proteínas de Defesa
Ex.: Imunoglobulinas (anticorpos), Trombina e fibrinogênio
5. Proteínas Reguladoras
(Controle do metabolismo, crescimento e diferenciação celular)
Ex: Alguns Hormônios como Insulina e glucagon)
6. Proteínas Nutrientes e de Armazenamento
Ex.:Caseína e Ovoalbumina
7. Enzimas (catalizadores)
Grupo de proteínas muito especializadas. Apresentam atividade catalítica de
nas reações químicas das células. Ex.: Ribonuclease, amilase e peptidases

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 Classificação das Proteínas

Quanto a composição

Proteínas Simples : Por hidrólise liberam apenas aminoácidos

Proteínas Conjugadas : Por hidrólise liberam aminoácidos mais um
radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex:
Metaloproteínas, hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteínas, etc.
Apoproteína: apenas a porção protéica / Holoproteína: proteína + grupo prostético
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Cadeias polipeptídicas = também chamadas de Subunidades
Proteínas Monoméricas : Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica
Proteínas Oligoméricas : Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Protômeros: subunidades geralmente iguais que se repetem (dimeros, trímeros, etc.)
Quanto à Forma:

Proteínas Fibrosas : De estrutura espacial mais simples

Proteínas Globulares : De estrutura espacial mais complexa

Classificação das Proteínas

Monomérica

Zn Metal

2 dímeros repetidos = protômero

Simples e Conjugada

Oligomérica (4 subunidades)
Fibrosas e Globulares

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 Variação da composição das Proteínas
Podem ter uma cadeia* de aa Insulina
ou mais

* Cada cadeia esta representada

por uma cor diferente

Proteína G
Lisozima

Variação da composição das Proteínas

Subunidades

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 Organização Estrutural das Proteínas
Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária
Hélice e pregueada

Organização Estrutural das Proteínas

Estrutura
Estrutura Estrutura
secundária Estrutura
primária terciária
Hélice e pregueada quaternária

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 Estrutura Primária de Proteínas
SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS E LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Esqueleto Covalente - sequência de aminoácidos (sem forma espacial definida)

É o nível estrutural mais simples e mais importante,

é determinante do arranjo espacial da proteína (estrutura 2ª e 3ª)

Pode variar em 3 aspectos: Número de aa (ou quantidade de aa)

Seqüência de aa
Tipos dos aa

Estrutura Primária

a
a

RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS

Estrutura Primária de Proteínas

Importância da sequencia de aminoácidos

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 Estruturas Secundárias mais comuns:
a - Hélice e Folha 
É o arranjo espacial dos átomos em um esqueleto
polipeptídico, sem considerar as cadeias laterais (grupo R)

a - Hélice Folha  pregueada

Estruturas Secundárias :a - Hélice

a - Hélice:
• Forma mais comum de estrutura 2aria regular.

•hélice em espiral ou mola.

•tem de 3 a 5 resíduos de aa por volta
(em média)
•As cadeias laterais (grupo R) se
distribuem para fora da hélice e não são
consideradas parte da estrutura 2aria

A principal força de estabilização :

é a ponte de hidrogênio
entre a carbonila e a amida de um aa
distante 3 a 4 resíduos.

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Estruturas Secundárias: Folha  Pregueada
folha  pregueada, ou estrutura -  .
tem aspecto de folha de papel dobrada em pregas
Caracteristica: As folhas  são ricas em aa Gli e Ala ( pequeno volume)

folha  pregueada

Vista lateral

Representadas por setas largas

Folha : Estrutura Secundária (paralela e antiparalela)

Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de
moléculas diferentes.
Folha 

Principal força de
estabilização:
São as pontes de
hidrogênio

Pontes de H

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 Força estabilizadora da estrutura secundária

Pontes de hidrogênio

a - Hélice Folha  Pregueada

Depósitos  -amilóides - Placas Senis

Ex. Doença
de Alzheimer

Depósito extracelular de proteína

 -amilóide (fibrilas)

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 Outros tipos de estruturas secundárias
Torção (voltas) ou curva  : Estrutura Secundária irregular
Em geral 4 resíduos sequenciais com uma curva 180º entre o 2º e 3º resíduo
A ponte de H estabiliza a curva 

Seguimentos em folha  com torção 

Outros tipos de estruturas secundárias

Proteína com dois tipos de estrutura secundária regular
Curva ou
Folha  :
torção

Curva ou
torção

a-hélice

Proteína com estrutura secundária

regular (apenas folha ) e irregular

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 Estrutura Terciária:
Representada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes
entre si na cadeia polipeptídica considerando os grupos R
(conformação).
É a forma tridimensional, é como a proteína se "enrola".
É comum nas proteínas globulares (estrutura mais complexas).

Estrutura Terciária:
Característica dos AA no enovelamento
A informação para o enovelamento está na sequência de aa
estrutura 1ária
AA Hidrofóbicos - enterrados no interior da estrutura

AA Hidrofílicos - expostos na superfície da estrutura

Em média as proteínas
possuem 50% em
a-hélice e folha- e
o restante são curvas e
regiões indefinidas
(espirais, loops e linear )

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 Estrutura Terciária
Ferritina
Proteína Globular
“ esférica ou
enovelada”

As proteínas são
dinâmicas e capazes de
alterar sua conformação
(estabilizada pela
somatória de ligações
fracas, não covalentes.)

AConformação nativa refere-se à estrutura tridimensional em que a
molécula apresenta suas propriedades biológicas naturais.

Enovelamento da proteína
Conformação nativa de uma proteína representa o estado de menor
energia - Estrutura mais estável
A energia que estabiliza a estrutura 3D da proteína vem da redução
das interações com a água e aumento das interações internas.

As
Conformações
intermediárias
também são
estabilizadas por Chaperonas
chaperonas e Chaperoninas
chaperoninas
durante a
biossíntese
protéica.

O que mantém a proteína nesta forma globular ?

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 A estrutura terciária de uma proteína é determinada e
estabilizada por forças (interações) fracas como:

Interação
hidrofóbica
Forças de van der
Waals

cisteína
Interação
eletrostática

cisteína
Ponte de
Ponte Hidrogênio
Dissulfeto Fe+2

a- Hélice
Estrutura secundária

folha  pregueada Coordenação

Estrutura secundária ion metálica

Nascimento de uma proteína e seu dobramento até a forma nativa (Final)

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 Estrutura Quaternária:
Surge apenas nas proteínas formadas por mais de uma cadeia polipepítidica

Dada pela distribuição espacial das cadeias polipeptídica no espaço

Estabilidade: dada por um conjunto de forças:
•Covalentes: pontes Dissulfeto
•Não covalentes: Pontes de hidrogênio, interações Hidrofóbicas e iônicas

Monômeros tetramêro

4ária

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4ária

Desnaturação / Renaturação
Desnaturação:
• Modificação da estrutura tridimensional nativa ( estrutura final) da proteína
com perda da função biológica

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 Desnaturação / Renaturação
Fatores de Desnaturação
• Ácidos e Bases fortes: alteram o pH e modificam estado iônico do
grupo R
• Solventes orgânicos e detergentes: interferem nas interações
hidrofóbicas
• Agentes redutores:
• uréia : rompe pontes de Hidrogênio
• mercaptoetanol : rompe pontes dissulfeto
• Sais: grupos ionizáveis + íons salinos = enfraquecem as interações
eletrostáticas
• Temperatura: aumenta a energia das moléculas e rompe pontes de H
• Estresse mecânico: rompe as pontes de Hidrogênio

Renaturação:
• é a volta da forma e função a partir da retirada do agente desnaturante

Renaturação de proteínas: A maioria das proteínas

não pode ser renaturada

Remoção
alta [uréia] uréia
uréia

Desnaturação Proteína Renaturação

Desnaturada

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