Aula 5: PROTEÍNAS

(estrutura)
Prof Med Vet Bruna Martins Mota
 Introdução
● Conformação=> arranjo espacial dos átomos em uma proteína
● Proteínas nativas => dobradas em qualquer 1 das conformações
funcionais
● Estabilidade => tendência a manter a conformação nativa
- Interações fracas (hidrofóbicas)
- Lig. de H com a água (polares)
1. Interações entre grupos carregados podem (des)estabilizar
2. Pontes salinas entre cadeias laterais e sais
3. Interações iônicas limitam a flexibilidade
Camada de Solvatação
Carbono alfa
 Estrutura Secundária

● Descreve o arranjo espacial dos átomos da cadeia polipeptídica

principal
1. Hélice alfa (helicoidal)
- Enrolado longitudinalmente no centro da hélice
- Grupos R projetam-se para fora
- Torção para o lado direito
- ¼ dos resíduos de aa das proteínas
 Estrutura Secundária

● Descreve o arranjo espacial dos átomos da cadeia polipeptídica

principal
1. Hélice alfa (helicoidal)
- Ligação: H do grupo amino e H do grupo carboxílico do quarto
carbono
- Dipolo: amino e carboxílico
- Extremidades da hélice não participam
- Prolina*(instável) e Glicina*(flexível)
 Estrutura Secundária

2. Conformação beta

- Zigue-zague
- Folhas beta -
ligação de H entre
segmentos da
cadeia
polipeptídica
- Paralelas ou
antiparalelas Paralela Antiparalela
 Estrutura Secundária
3. Voltas beta
- Elementos conectores que ligam estruturas sucessivas alfa e beta
- Proteínas globulares => ⅓ dos resíduos de aa está em voltas que
invertem a direção (antiparalelas)
- Conectam 2 segmentos adjacentes de uma folha antiparalela
- 1 volta de 180° envolve 4 resíduos de aa - lig. de H entre grupos
amino e carboxílico (C1 e C4)
- Glicina e prolina???
 Estrutura Secundária
3. Voltas beta
 Estrutura Terciária
● Arranjo tridimensional total de todos os
átomos de uma proteína
- Interação entre resíduos de aa bem
distantes na sequência polipeptídica e em
diferentes tipos de estruturas secundárias
- Curvatura depende de aa específicos -
prolina, treonina, serina e glicina
- Interações fracas e covalentes
 Estrutura Quaternária

● Complexos tridimensionais compostos por 2 ou mais cadeias polipeptídicas

distintas (subunidades) idênticas ou diferentes
● Multímero: proteína de múltiplas subunidades
- Proteína simétrica ou assimétrica/complicada
● Oligômero: proteína com algumas subunidades
● Protômero: unidades estruturais de repetição em proteínas multiméricas -
1 tipo de subunidades ou 1 grupo de subunidades
● Simetria rotacional ou helicoidal
 Desnaturação de Proteínas
● Definição: perda da estrutura tridimensional que causa perda da função
● Aumento de T° => quebra lig. de H
● pHs extremos, solventes orgânicos miscíveis (álcool ou acetona), solutos
(ureia ou guanidina), detergentes
● Renaturação: volta da estrutura nativa se as condições do meio retornarem
ao ideal
● Chaperonas moleculares: proteínas que interagem com polipeptídeos
parcialmente dobrados ou dobrados de forma incorreta, facilitando os
mecanismos de dobramento correto ou garantindo um microambiente
adequado no qual o dobramento ocorre
 Proteínas Fibrosas

● Cadeias polipeptídicas em folhas

● Um tipo de estrutura Secundária e estrutura terciária simples
● Função: suporte, forma e proteção externa aos vertebrados
● Força e/ou flexibilidade
● Elevado número de aa hidrofóbicos no interior e no exterior
(alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina e fenilalanina)
 Proteínas Fibrosas
1. Queratina
● Força - cabelos, pelos, unhas, garras, penas, chifres, cascos e
grande parte da camada mais externa da pele
● Estrutura Quaternária: entrelace de 2 peptídeos alfa helicoidais
em sentido anti-horário
● Alta resistência devido ligações covalentes nas cordas
multi-helicoidais e entre cadeias adjacentes - lig. Dissulfeto com
cisteína
 Proteínas Fibrosas
2. Colágeno
● Resistência => tecidos conectivos como tendões, cartilagem,
matriz orgânica dos ossos e córnea dos olhos
● Estrutura Secundária única: sentido anti-horário e 3 resíduos
de aa por volta (glicina-x-prolina ou glicina-x-4-hidroxiprolina)
● 3 polipeptídeos (cadeias alfa) super torcidos uns sobre os
outros em sentido horário
● Formas diferentes determinam grau de resistência elástica
 Proteínas Fibrosas

3. Fibroína da seda
● Conformação beta
● Alanina e glicina => empacotamento de folhas
beta e arranjo entrelaçado de grupos R
● Estabilização => ligação de H e interação de
van der waals
● Flexibilidade? Interações fracas
 Proteínas Globulares

● Cadeias polipeptídicas em forma esférica ou globular

● Diversos tipos de estruturas secundárias (ou segmentos diferentes das
cadeias polipeptídicas) dobram-se uns sobre os outros
● Globular: enzimas e proteínas reguladoras
● Estabilidade:
- Compacto: interações hidrofóbicas - 4 moléculas de água
- aa polares da superfície estão hidratados
- Lig. De H
 Proteínas Globulares

● Prolina => torções

● A estrutura tridimensional é o conjunto de segmentos

polipeptídicos nas conformações de hélice alfa e folha beta,
ligados por segmentos de conexão.
 Proteínas Globulares

● Motivo: padrão de dobramento identificável, envolvendo 2 ou mais

elementos da estrutura Secundária e a conexão entre eles (pequena parte
da proteína ou toda a cadeia)
● Domínio: parte da cadeia que é independentemente estável ou pode se
movimentar como entidade isolada em relação ao resto da proteína
- Podem diferir em função
- Podem aparecer como uma porção globular diferente
- Proteínas pequenas possuem 1 domínio
 Proteínas Globulares
● As conexões entre os elementos da estrutura Secundária não podem se
cruzar ou formar nós

● Família: estrutura primária e/ou terciária e função semelhantes

● Super família: 2 ou mais famílias com o mesmo motivo estrutural geral

e semelhança funcional