Proteínas
físicas
→ formadas por aas (aminoácidos)
ligados entre si por ligações peptídicas
(ligação do grupo amino -NH2 de um aa
com o grupo carboxila -COOH de outro
aa)
peptídeo X proteína? → tamanho e
complexidade
→ funções das proteínas
-Enzimática: hidrolases, fosfatases,
quinases..
-Transporte e armazenamento:
hemoglobina
-Nutricional: caseína (proteína do leite),
ovoalbumina (ovo)..
-Movimento: miosina, actina,..
-Estrutural: colágeno, elastina, queratina,..
-Defesa: fibrinogênio..
-Reguladora: receptores, hormônios
(insulina,.. )
→ síntese de proteínas
No DNA tem uma espécie de receita
para a produção de proteína, o RNA
mensageiro vai no DNA pega as
informações e leva para o ribossomo
que vai produzir a proteína
→ Classificação das proteínas
1) Quanto à forma e características
-Globulares: enoveladas (esféricas).
Solúveis em sistema aquoso. Funções
ativas
-Fibrosas: compridas e filamentosas.
Insolúveis em sistema aquoso (aa
apolares expostos). Funções estáticas,
principalmente proteção, pele, cabelos,
unhas, chifres, penas…. Sustentação:
tecido conjuntivo, tendões, cartilagens,
ligamentos, matriz óssea…
2) Quanto à composição:
-Proteínas Simples: constituídas só de
aminoácidos. Ex: ribonuclease :
quimiotripsinogênio
-Proteínas conjugadas: aas + outro
componente (grupo prostético: porção
não proteica de uma proteína ex:
glicídio)
Ex: glicoproteína
(gamoglobulina), lipoproteína (HDL,
LDL….), fosfoproteína (caseína) ,
hemoproteína (hemoglobina),
melanoproteína (proteína)
→ Organização estrutural das proteínas
1) Estrutura Primária
-É a sequência de aas sem se
preocupar com o arranjo espacial da
molécula. Tipo de ligação envolvida:
covalente (peptídica)
- O número e a sequência dos aas
conferem à proteína uma estrutura
única. A função da proteína depende
dessa estrutura.
2) Estrutura Secundária - Ocorre graças
à possibilidade de rotação das ligações
entre os carbonos dos aas e seus
grupos amina e carboxila
→ α-hélice: mais frequentemente. OBS: o que determina os níveis
Cadeia voltada para a direita, por isso α. estruturais é a estrutura primária, a
Estabilizada por pontes de Hidrogênio. sequência de aas que está codificada no
Ex: queratina do cabelo, miosina e DNA.
tropomiosina do músculo..

→ Folha pregueada β
A cadeia polipeptídica forma uma série
de “pregas”. Alto conteúdo de glicina e
alanina (não fazem α-hélice)

→ Forma das Proteínas

3) Estrutura Terciária: Estruturas esquematizadas das
Arranjo espacial de aas distantes entre diferentes proteínas. Elas mudam de
si na sequência polipeptídica. Participam forma tridimensional.
interações não-covalentes entre as α- - estrutura primária
hélice e folha pregueada β. - estrutura secundária
- estrutura terciária
- estrutura quaternária

→ Desnaturação proteica
Qualquer fenômeno que perturbe a
4) Estrutura Quaternária: estrutura da proteína leva à perda da
Proteínas constituídas por mais de uma atividade biológica.
cadeia polipeptídica. É a estrutura mais -Agentes Desnaturantes
complexa, possui subunidades. Ex: 1) Altas Temperatura: a elevação da
hemoglobina humana. Estas subunidades temperatura aumenta a energia cinética
se mantém unidas pelas mesmas dos átomos, que se chocam e
interações da estrutura terciária. Não é perturbam as ligações.
necessário ter 4 cadeias peptídicas para 2)Alteração de pH (ionização): uma
ser quaternária. Pode ter 2 ou 3. modificação nas cargas dos aas muda a
estrutura da molécula.
3)Solventes orgânicos apolares:
rompem ligações hidrofóbicas.
4)força iônica: desorganização da -Onde a pressão de O2 é alta (pulmão),
conformação capta O2
5)Agitação vigorosa: desorganiza a → Efeito Bohr: Efeito do pH e da
conformação concentração de CO2 sobre a
captação e liberação de O2. pH baixo:
→ A desnaturação pode ser reversível, libera O2. Pressão alta de CO2: libera
desde que não se atinja a estrutura O2
primária.
→ Anemia Falciforme
→ Proteínas Fibrosas -Doença causada por mutação genética
Colágeno da hemoglobina.
Proteína fibrosa. Não se distende como -Hemoglobina S tem valina na posição 6
α-hélice. das cadeias beta, em vez de ácido
-Transforma-se de insolúvel a gelatinoso glutamico.
na fervura. Gelatina: baixo valor -Hemoglobina A é normal.
nutricional, pois tem poucos aas. -Hb S libera O2 – hemácia adquire
-Rico em glicina e alanina (não fazem α- forma de foice, que rompe outras
hélice) hemácias.
-Tem ligações covalentes incomuns: > FORMA DE FOICE
LIS-LIS
-Proteína grande (alto PM) e insolúvel,
não sendo absorvida pela pele.
→Envelhecimento: aumenta o número
de ligações LIS-LIS, o que aumenta a
rigidez e a fragilidade.

Elastina
A presença desta proteína faz com que
as artérias sejam elásticas e pulsem.
Proteína Fibrosa, estrutura de α-hélice.
Não é absorvida pela pele

→ Proteínas Globulares
Hemoglobina
-Carrega e transporta O2
-Possui saturabilidade sigmóide: onde
tem baixa pressão de O2 (tecidos),
libera o oxigênio;