AMINOÁCIDOS

300 aa. na natureza - 20 deles nas proteínas de mamíferos: únicos codificados pelo DNA
Arroz e feijão: os 2 contém os 20 aminoácidos (arroz deficiente em lisina, feijão deficiente em metionina)
• componentes de proteínas

• alfa aminoácidos; possuírem um grupo carboxila -COOH, um grupo amino -NH2, um hidrogênio e uma cadeia lateral distinta
(grupamento R ou cadeia lateral) ligados ao mesmo carbono, chamado de carbono ALFA (segundo carbono) que é
quiral


• prolina - grupo imino -NH no lugar do amino (iminoácido cíclico)


• em pH fisiológico ficam ionizados


1. Ácido carboxílico (COOH); ionizado (COO-) - íon carboxilato


2. amino (-NH2 ); ionizado (-NH3+) 

3. Imino (-NH); ionizado (-NH2+)

• o que varia entre os aa é o radical R - este determina o papel que um aminoácido desempenha em uma proteína


Propriedades
• sólidos em temp. ambiente

• solúveis em água, pouco solúveis em solventes orgânicos

• em solução são anfóteros: doam prótons - ácidos -, ou recebem prótons - bases. São ionizáveis

• propriedades tamponantes

• forma não iônica não ocorre em grandes quantidades em sol. aquosas

• zwitteríon predomina em pH neutro

• exceto glicina, cada aminoácido possui seu enantiômero. Glicina tem dois radicais hidrogênio - não tem carbono quiral, ou
seja, só existe uma glicina na natureza.


Titulação
• aminoácidos podem perder até 2 prótons ao meio

• pKa: tendência de um grupo fornecer um próton ao meio

• função das proteínas depende do pH a que estão submetidas

• ponto isoelétrico: pk1+pk2/2.


Classificação
1. dieta
 • apolares: c. lat. orgânica, grupo R hidrofóbico. Interior
• essenciais: só com a alimentação, não sintetizamos
 da proteína

• não essenciais: nós sintetizamos
 • polares: c. lat. com carga elétrica líquida, grupo R
Albumina: principal proteína do sangue/plasmática, hidrofílico. Superfície da proteína

produzida pelo fígado Fenilcetonúria: não sintetiza fenilalanina em tirosina
Proteína de carga positiva é solúvel em água - grupo
2. tipo de cadeia lateral - importante pra conformação e amino/imino ionizado
função das proteínas

Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares, cujas cadeias laterais projetam-se para
“fora” e interagem com a porção lipídica de membrana celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas
em aminoácidos hidrofílicos polares projetam-se para os meios aquosos extra ou intracelular, e podem
formar “canais” hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os meios separados por ela.

HIDROFÓBICOS - AMINOÁCIDOS APOLARES

Cadeia lateral apolar lipídica
Em sol. aquosa a cadeia lateral tende a ficar no interior da
proteína
Na membrana plasmática, estes aa se localizam na
superfície das proteínas

1. alifáticos

• alanina, valina, leucina,
isoleucina: interações hidrofóbicas, cadeia
ramificada

• glicina: menor aminoácido

• metionina: átomo de enxofre
 HIDROFÍLICOS - POLARES
• prolina: iminoácido, menor flexibilidade estrutural
 Grupos R polares
Suas cadeias laterais podem fazer lig H entre si e com a
água, solubilizando proteínas
Solub. intermediária em água

1. Grupos R Nao carregados


• serina e treonina: grupo hidroxil

• asparagina e glutamina: grupo amida

• cisteína: grupo sulfidril, lig. dissulfeto

• tirosina: forma pontes de H com a água - AROMÁTICA


2. aromáticos

• fenilalanina

• triptofano

 AA ácidos
Carga negativa - doam prótons
Possuem segundo grupo ácido carboxílico
Em proteínas, os grupos SH de duas cisteínas podem se Grupo carboxila negativo COO-
associar para formar um dímero, esta associação é feita • aspartato

por uma ligação covalente conhecida como pontes • glutamato

dissulfeto.
2. Grupos R carregados


AA básicos
Carga positiva
Grupo amino positivo - NH+, NH3+ ou NH2+

• lisina: segundo grupo amino


• arginina: grupo guanidina

• histidina: grupo aromático imidazol


AA incomuns derivados dos outros

• colágeno

• miosina - proteína

• protombina - proteína

• elastina

PROTEÍNAS

Polímeros de aminoácidos
• componente estrutural celular mais abundante

• macromoléculas polipeptídicas - 50 a 100 aminoácidos, ou peso maior que 10.000 Daltons. Quase sempre contém os 20

• polímeros com n unidades monoméricas, os aminoácidos, ligados por lig. peptídicas

A lig. peptídica ocorre entre o grupo alfa carboxila de um aa e o grupo alfa amino de outro aa, liberando uma molécula de água
quando formada

• Peptídeos: até 10 aa (oligopept.)


• Polipeptídeos: mais de 10 aa ou peso de até 10.000 Daltons

• Proteínas: mais de 100 aa ou peso > 10.000 Daltons


Funções
• componentes do esqueleto celular (colágeno)

• estruturas de sustentação (colágeno e elastina)

• enzimas (participam de quase todos os processos biológicos)

• transporte de moléculas (hemoglobina e mioglobina)

• mecanismo de defesa (imunoglobulinas)

• controle global do metabolismo (hormônios polipeptídeos: insulina) 

• contração muscular (actina e miosina)

• controle genético (proteínas que se ligam ao DNA)


Estrutura
Primária: linha reta de sequência de aa, inclui algumas ligs. dissulfeto. Nível mais simples e importante.
Secundária: bidimensionais formadas por segmentos de cadeia polipeptídica
• alfa hélice: cadeia enrola em torno de um eixo, ex.: mioglobina. Mantida por lig. hidrog.

• folha beta pregueada: interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes. Mantida por lig.
hidrog.

Terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (a- hélice ou folha b
pregueada) ou de regiões sem estrutura definida “cotovelo” onde faz a curva mantida por ligações covalentes (S-S) e
principalmente não-covalentes.
Quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades para compor uma proteína
funcional oligomérica mantida por ligações não-covalentes (ex.: miosina, actina F, hemoglobina; anticorpos)

Grupo heme: carbonos, Fe2+, oxigênio. Sem o ferro: porfirina. Está dentro da hemoglobina e da mioglobina (fixa oxigênio no
músculo). Sangue é vermelho por causa do heme.

Forma das proteínas

• Globulares: 1+ cadeias polipeptídicas em forma esférica, geralmente solúveis, funções dinâmicas (mioglobina,
hemoglobina, albumina)

• Fibrosas: forma alongada e insolúveis com função basicamente estrutural nos sistemas biológicos 

• a-queratinas: duas ou três cadeias em alfa hélice (epiderme, cabelos, unha, bicos e penas) tropomiosina = proteína das
miofribrilas

• Colágeno: moléculas mais abundante dos vertebrados, conformação helicoidal típica, alto conteúdo de glicina, prolina e
hidroxiprolina (aminoácido modificado). Funções mecânicas e estruturais (tecido conjuntivo, cartilagens, tendões e
matriz óssea e sob a pele); mantém a forma do sistema cardiovascular, fígado, pulmão e outros órgãos

• Elastina: proteína do tecido conjuntivo com propriedades elásticas. Rica em glicina, alanina, valina, prolina e lisina. Rede
tridimensional de polipeptídeos com ligações cruzadas entre lisinas (desmosina). Pele, pulmão e paredes de grandes
vasos sanguíneos. 

Estrutura das proteínas
▪ Miosina: composta por seis cadeias (duas subunidades de cadeias pesadas e quatro de cadeias leves)

▪ Fibras musculares do tipo I (vermelha), IIA e IIB (brancas) são classificadas de acordo com o tipo da cadeia pesada da
miosina (histoquímica) 

▪ Actina: monômeros globulares (actinaG) formando uma cadeia (actinaF)

▪ Troponina:

1. TnC: subunidade ligante de cálcio

2. TnT: subunidade ligante de tropomiosina

3. TnI: subunidade inibitória

▪ Tropomiosina: proteína fibrosa, forma linha em volta da actina G


Composição das proteínas

• Proteínas Simples: constituídas apenas por aminoácidos (cadeias polipeptídicas) Ex.: albumina, globulina, actina, miosina
• Proteínas Conjugadas: constituídas por aminoácidos e componentes não-proteicos. Conjugadas a grupos não
protéicos (denominados de grupamento prostético, ex.: grupo heme) 


CARBOIDRATOS

• biomoléculas mais abundantes da terra


• funções diversas (determinam os grupos sanguíneos, tecido conectivo de animais, lubrifica junções esqueléticas,
armazenamento de energia, etc)

• carboidratos + proteínas ou lípidios (ligados covalentemente) - sinalizadores intracelulares

• oxidação de carboidratos é o principal meio de obter energia nos não-fotossintetizantes

• tem propriedade ópticos (isômeros, formas D e L)

• solúveis em água - pontes de H 

• corpo reconhece como substrato as formas D


Estrutura
• (CH2O)n - fórmula geral

• derivados de poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas

• glicose: poliálcool aldeído - aldose, frutose: poliálcool cetona - cetose


Formas
• linear - Fisher (menos estável)

• cíclica - Haworth


Classificação

• monossacarídeos/oses - açúcares simples


Classificados
 de acordo com o número de átomos de carbono (trioses, tetroses, pentoses - ribose e desoxirribose -, hexoses -
glicose, galactose, manose, frutose -, heptoses, nonoses) 

 de acordo com o grupo funcional: aldose ou cetose


• glicosídeos

2+ monossacarídeos por lig. glicosídicas (entre 2 hidroxilas de dois monossac. com a exclusão de uma molécula de água). Se as
2 OH pra baixo, lig. alfa. Se as 2 pra cima, lig. beta.
glicose + glicose: maltose
glicose + frutose: sacarose
glicose + galactose: lactose

• polissacarídeos

Homopoli:
 armazenamento: amido em plantas, glicogênio em animais (fígado e músculos)

Amido = amilose (linear) + amilopectina (ramificada)
pode ter cadeia curva ou helicoidal
Glicogênio = mesma estrutura da amilopectina, mais ramificado. Forma de armazenamento da glicose.
 estruturais: celulose em plantas, quitina no exoesqueleto

Celulose = linear. Fazem ponte de H entre si, por isso são insolúveis em água
Quitina = linear.

Heteropoli:
Não ramificados - se chamam glicosaminoglicanos
Constituídos de ácido glicurônico e hexosamina alternadamente
• ácido hialurônico - tec. conjuntivo, líquido sinovial, cartilagem, derme

• heparina - anticoagulante


• glicosídeos conjugados

 glicoproteínas: ligados covalentemente aos peptídeos

oses unem-se ao nitrogênio amídico na cadeia lateral da asparagina (N-ligação) ou ao oxigênio na cadeia lateral da serina ou
treonina (O- ligação).
 proteoglicanos (matriz extracelular, cartilagem)
 peptídeoglicanos (parede bacteriana - gram +: parede espessa); mais açúcar que proteínas
 proteínas glicosiladas (membrana); mais proteínas que açúcar. Maior parte das proteínas do soro sanguíneo são
glicoprots - ex.: hormônios.
 glicolipídios (antígenos do sist. ABO, intermedeiam eventos de ligação célula-célula)

LIPÍDEOS

• quarto principal grupo de moléculas nas células Funções

eucariontes
 • reserva energética - gorduras e óleos

• maioria hidrofóbicos - solúveis em solv. orgânicos
 • componentes de membranas - fosfolipídeos e esterois

• alguns anfipáticos - parte polar e apolar
 • sinalizadores intracelulares

• derivados de ácidos graxos
 • isolantes térmicos e elétricos

• armazenados nos adipócitos
 • síntese de hormônios esteroides e vitaminas
lipossolúveis ADEK

• síntese de prostaglandinas (modulador de reações
metabólicas)


Simples e neutros
Esterificação de ácidos graxos e alcoóis (glicerol)
• gorduras/óleos: ésteres de ácidos graxos e glicerídeos

Óleo: líquido; gordura: sólida. Armazenam energia. Derivados de ácidos graxos, que sao derivados de hidrocarbonetos.
• ceras: misturas de ésteres de ácidos graxos e mono hidroxi alcoóis


Compostos
• fosfolipídeos/fosfatídeos: ésteres a partir do glicerol, ácidos graxos, ácido fosfórico

• cerebrosídeos/glicolipídeos: ácidos graxos, um grupo nitrogenado - esfingosina - e um carboidrato


Derivados
Obtidos por hidrólise dos neutros e compostos

Ácidos graxos
• cadeia hidrocarbonada com grupo carboxila terminal com 4 a 36 carbonos

• pode ser saturado ou insaturado em relação à cadeia hidrocarbonada

• não está no sangue

• maior a cadeia carbônica, maior PF (sol. - liq)

• os mais comuns tem número par de carbonos e nao sao ramificados


 saturados
Sem duplas, geralmente sólidos. Gorduras de origem animal geralmente tem muitos ácidos graxos saturados

 insaturados - ômegas
Ômega: último carbono da cadeia - posiçao da insaturaçao em relaçao ao último carbono (18 carbonos com insat no C11 -
ômega 7, n7)
Integridade das membranas´
Ácidos graxos da classe C18:2 e C18:3 sao essenciais pois não são sintetizados - precisamos comer para gerar outros;
necessários pra integridade das membranas (linoléico e linolêico)
Maioria das duplas na config. CIS.
Trans: aumenta trialcilgliceróis, colesterol LDL/ruim e diminuem o bom/HDL, mais estabilidade
Hidrogenação parcial: duplas CIS são convertidas em duplas TRANS
Monoinsaturados e poliinsaturados
PF mais baixo que os saturados de mesmo comprimento - fluidos

Funçoes dos ômegas

• antinflamatórios, parte das membranas, inibem crescimento de placas aterosclerósicas


Trialcilgliceróis/Triglicerídeos/Gorduras
• lipídeos mais simples derivados dos ácidos graxos

• totalmente hidrofóbicas

• oxidaçao de 1g libera mais que o dobro que a oxidação de 1g de carboidratos - melhores combustíveis

• adipócitos armazenam muito trialcilgliceróis

• encontrados no fígado (os produz) e músculo principalmente, tecido adiposo ARMANEZA

• glicerol (álcool, mas ligado aos ácidos graxos considera-se lipídio) com ligaçao éster com 3 ácidos graxos

 Monoglicerídeos

 Diglicerídeos


Ceras
• ácidos gráxos + poliálcool de cadeia longa

• impermeáveis à água

• cera de abelhas, carnaúba


Glicerofosfolipídeos/Fosfoglicerídeos
• derivados do glicerol com fosfato na estrutura

• compoem membranas


Esfingolipídeos
• semelhante aos glicerofosfolipídeos, mas sem glicerol

• aminoálcool com longa cadeia de hidrocarbonetos esfingosina

Tipos:
a) esfingomielina
b) cerebrosídeos
c) gangliosídeos - receptores celulares no cérebro

Esteroides
• núcleo tetracíclico - 4 anéis 

• composto chave: COLESTEROL - precursor na síntese de outros esteroides (hormônios sexuais e do córtex da adrenal,
vitamina D

• colesterol: no sangue transportado com lipoproteínas (ex.: LDL), nao fica “sozinho”. Anfipático - parte polar e apolar,
mais apolar.

• anabolizantes: estimulam crescimento e divisao celular


*** Reação de Saponificação

ácido graxo (de óleos e gorduras) + base forte com aquecimento
• base Na: sabão duro

• base K: detergente

Micelas - parte do ácido graxo (no centro) interage com a gordura e a parte da base interage com a água (na superfície)

*** Dislipidemias
Níveis elevados/anormais de lipídios ou lipoproteínas no sangue
 primária: genéticas

 secundárias: proveninentes de outros quadros