Bioquímica

Amino ácidos e Proteínas

Licenciatura em Enfermagem
2015/2016

Proteínas são macromoléculas (polímeros

complexos) constituídas por moléculas
lineares compostas por quantidades
variáveis de 20 monómeros (amino ácidos)
ligados entre si por ligações peptídicas

Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

1
 Composição corporal média
Homem Mulher
Água 63 54
Minerais 6 5
Lípidos 15 27
Ácidos Nucleícos >1 >1
Glícidos 1 1
Proteínas 15 13

Das 4 classes principais de macromoléculas, as

proteínas e os lípidos são dominantes.
Amino ácidos são a unidade básica estrutural das
proteínas
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As proteínas encontram-se em todas as partes

da célula (papel fundamental nos sistemas
biológicos) compondo ≥ 50% do respectivo peso
seco.

Estrutura/Função

Composição complexa inúmeras funções

gera muitas formas de biológicas
estrutura tridimensional

2
Composição elementar de proteínas:

Elemento Quantidade (%)

Carbono 50-55
Oxigénio 20-23
Nitrogénio 12-19
Hidrogénio 6-7
Enxofre 0.2-3
P, Fe, Zn, Cu Vestígios

Classificação:

composição

organização estrutural

função biológica

3
Homoproteínas ou proteínas simples – são
sintetizadas nos ribossomas e não sofrem qualquer
modificação no citoplasma.

Heteroproteínas ou proteínas conjugadas - são

sintetizadas nos ribossomas e sofrem modificação no
citoplasma. Alguns amino ácidos são substituídos por
outros grupos.

Grupo prostético

orgânico inorgânico

Exemplos:

Tipo Proteínas
Nucleoproteinas ribossomas

Glicoproteinas ovoalbumina, κ -caseína

Fosfoproteinas α eβ-caseinas, cinases, fosforilases

Lipoproteinas proteinas da gema do ovo, proteinas

plasmáticas, rodopsina
Metaloproteinas hemoglobina, mioglobina, catalase,
peroxidase

4
Em função da sua organização estrutural:

Proteínas globulares –
formas esféricas ou elipsoidais resultantes
do enovelamento da cadeia polipeptídica
sobre si mesma. Solúveis em sistemas
aquosos.

Proteínas fibrosas –
formas em bastão formadas por cadeias
polipeptídicas lineares organizadas ao
longo de um único eixo. Podem também
formar-se pela agregação linear de
pequenas proteínas globulares, como
sucede com actina e fibrina. Insolúveis em
água ou soluções diluídas de sais.

Em função da sua função biológica:

Proteínas estruturais – contribuem para a estrutura da célula ex.

tropomiosina, colagénio, queratina, elastina.

Proteínas contracteis – convertem energia química em energia

mecânica ex. miosina, actina, tubulina.

Proteínas transportadoras – transportam elementos diferentes ex.

seroalbumina, transferrina, hemoglobina.

Proteínas de reserva - actuam como fontes de azoto e aa para

sementes e geração dos embriões ex. glicidina, ovoalbumina.

Proteínas protetoras – formam parte do mecanismo de defesa para

a sobrevivência de certos organismos e animais ex. toxinas,
alergénios.
Hormonas - função de controlo do metabolismo ex. insulina, hormona
do crescimento.
Anticorpos – função de defesa ex. imunoglobulinas.

Catalizadores enzimáticos – permitem que a reacção ocorra à

temperatura do organismo por diminuição da energia da activação ex.
cinases, oxigenases, hidrolases etc.

5
 Tipos de Proteínas
Tipo Exemplos
Estrutural tendões, cartilagem,
cabelo, unhas
Contrátil músculos
Transporte hemoglobina
Armazenamento leite
Hormonal insulina, hormona de
crescimento
Enzima reações celulares
Proteção anticorpos

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

Crescimento, manutenção e reparação
Formação de compostos essenciais para o
organismo
Regulação do equílibrio H2O
Manutenção da neutralidade do organismo
Estimulação da formação de anticorpos
Capacidade de desintoxicação
Transporte de nutrientes

6
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

USO DE AMINO ÁCIDOS

NAS CÉLULAS
Síntese proteíca
Fornecer glucose
Fornecer azoto para a síntese de amino
ácidos não essenciais
Fornecer energia
Aumentar as reservas lípidicas

7
Síntese proteíca

8
 Amino Ácidos

Unidade constituinte
simples das proteínas
Grupo ácido
carboxilico
Grupo amínico
Cadeia lateral R
atribui características
únicas

Estrutura Química de Amino Ácidos

Grupo R corresponde a 1
de 20 tipos de cadeia
lateral.

A cadeia principal é
invariável – mas tem
propriedades importantes
de pH, atividade óptica,
formação de ligação
peptídica e reatividade
química.

9
Quimica Biológica

Amino Ácidos

Cadeia lateral

Carbono α

Grupo amino Grupo carboxílico

α-Amino Acids
α-Amino ácidos são designados por códigos de:
- uma letra: em geral, primeira letra do nome (G para Glicina
ou A para Alanina) ou convenção adotada;
- três letras: 3 primeiras letras do nome, com exceção de Asn
(Asparagina), Gln (Glutamina), Trp (Triptofano) e Ile
(Isoleucina).

alanina prolina lisina

Ala ou A Pro ou P Lys ou K

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 α-Amino Acids

Amino Ácidos Não Polares

Existem 8 AA não polares (hidrofóbicos):

Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina

Não formam pontes

de hidrogénio com a
água

Metionina Fenilalanina Triptofano

11
 Amino Ácidos Polares Sem Carga
Existem 7 AA polares não carregados
(hidrofilicos):

Glicina Serina Treonina Cisteína

Formam pontes
de hidrogénio
com a água

Glutamina Tirosina Asparagina

Amino Ácidos Polares Com Carga

Existem 5 AA polares carregados (hidrofilicos):

Carga positiva

Histidina Lisina Arginina

Formam pontes
Carga negativa de hidrogénio
com a água

Ácido glutâmico Ácido aspártico

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Amino Ácidos não encontrados em
Proteínas
Outros amino ácidos não comuns e seus derivados são
bioquimicamente importantes. Por exemplo, sintomas de alergia são
causados pela libertação de histamina pelos mastócitos. Histamina
dilata vasos sanguíneos, aumenta a permeabilidade dos capilares
(permitindo passagem dos anticorpos dos capilares para tecidos
circundantes), e contrai vias brônquicas. Ligação específica a uma
proteína designada receptor H1 para a histamina.

Serotonina, derivado do triptofano, funciona como neurotransmissor e

regulador.
Ornitina e Citrulina envolvidos na biossíntese da arginina e ciclo de
ureia

Amino Ácidos Essenciais

Os 20 α-amino ácidos são necessários para síntese

proteíca, mas o corpo humano apenas consegue
sintetizar 10 AA. Os outros 10 (amino ácidos
essenciais) têm que ser obtidos via dieta.
Os amino ácidos essenciais incluem isoleucina,
leucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofano, valina, arginina, histidina, e lisina.

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Quimica Biológica

α-Amino Ácidos
Maioria dos α-amino ácidos são aminas primárias,
poucos são secundárias.

primária secundária
alanina prolina
Cadeia lateral alifática está ligado ao grupo
Amina e ao átomo de carbono central
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Actividade Óptica e Estereoquímica de

Amino Ácidos
Todos os AA com excepção da glicina (cadeia lateral é –H) são
moléculas quirais.
Possibilidade de gerar enantiómeros: 2 possibilidades em redor
do carbono - α.
Enantiómeros apresentam actividade óptica pela rotação do
plano de luz polarizada
Todos os AA naturais
são isómeros L.
Os isómeros D podem ser
encontrados em
antibióticos polipeptídicos
ou na parede bacteriana.

14
 Estereoisómeros
Todos os Amino
ácidos incorporados
por organismos em
proteínas estão na
forma L

Lei CORN:
rotação no sentido dos ponteiros
de relógio dos grupos –COOH, -
R e –NH2 desde que o –H esteja
virado para nós => Isómero L

Zwitterião

Um Zwitterião é um ião dipolar. Uma vez que os AA

contêm um grupo ácido e um grupo base, uma
reacção ácido-base interna forma um zwitterião.

amino ácido zwitterião

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 Zwitterião
Amino ácidos existem essencialmente como zwitteriões
(a pH fisiológico).

pH 1 pH 7 pH 11

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Zwitterião
Os zwitteriões dos AA são anfotéricos. Podem reagir
como ácidos ou bases.

Em meio ácido

zwitterião protonado

Em meio alcalino

zwitterião desprotonado
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 Nº de proteínas existentes na natureza é
enorme.

Proteínas com a mesma função biológica

têm estruturas proteicas diferentes em
espécies diferentes

Distinguem-se umas das outras na base de:

- composição em aminoácidos
- comportamento electroforético e
cromatográfico
- reações com antigénios específicos
preparados contra as diferentes proteínas.

17
O que é que faz uma proteína ser
uma enzima, uma hormona, uma
proteína estrutural, um anticorpo
etc.?

18
 Estrutura e Organização
Papel funcional da proteína é determinada
pela respetiva estrutura básica e
organização

Estruturas Primária, Secundária e

Terciária de proteínas ilustram 3 níveis de
organização

Outras proteínas têm nível adicional de

estrutura, quaternária

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 Estrutura Primária
Sequenciação e ligação covalente entre aa na
cadeia polipeptídica é feita nos ribossomas

coluna polipeptídica não difere entre cadeias

polipeptídicas

cadeias laterais responsáveis pelas

diferenças entre proteínas
– afectam o enovelamento da proteína sobre si própria
– determina a funcionalidade biológica da proteína (prop.
FQ, estruturais, biológicas e funcionais)

Estrutura Primária

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Anemia falciforme é causada pela alteração
num único aminoácido!
aminoácido!

Estrutura Secundária
Ligações fracas recorrentes entre aa vizinhos
responsáveis por este 2º nível de organização
– alpha-hélice
formada pelo enrolar da cadeia polipeptidica
sobre si própria - interacções de 4 em 4 pontos de
ligação (carbonilo C=O1 a amida N-H4)
estabilizada por lig. H2 // ao eixo
– Conformação β ou folha pregueada
cadeia polipetidica esticada com cadeias laterais
localizadas acima ou abaixo
Ambas estruturas fornecem força e rigidez
– abundantes no colagénio, queratina, elastina
(proteínas estruturais)

21
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA: α-HÉLICE

Disposição de
resíduos AA:
Heptetos do tipo
P-N-P-P-N-N-P favorecem
formação de α-hélice

Excepção qd. interacção

inter- ou intramolecular
favorece a α-hélice

ex. tropomiosina
(N-P-P-N-P-P-P)

β
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHA-β

22
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHA-β

β
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHA-β

Phi,Psi
Rede concertada de pontes de -119,113
H2

Phi,Psi
-139,135
- Cadeia β tem 5-10 AA
- projecção alternada das
cadeias laterais

23
 β
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHA-β

Disposição de resíduos AA:

β
Conjuntos do tipo N-P-N-P-N-P-N favorecem formação de folha-β

Segmentos ricos em AA com cadeias laterais hidrofóbicas

β
volumosas tb. formam folhas -β

β
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHA-β

Disposição de resíduos AA:

β mais estável que α-hélice
folha-β
ex:
β => temp. desnaturação + elevada
proteínas ricas em estruturas folha-β

Proteína %, tipo Temp. desnat. (ºC)

β -lactoglobulina β
51,β 75.6

β
globulina 11S da soja 64,β 84.5

BSA α
64,α 64

24
 Estrutura terciária: conformação
tridimensional

Ligações contribuem para a Estrutura Terciária

25
 Estrutura quaternária
Associações entre várias cadeias
polipeptidicas idênticas ou diferentes
Cada cadeia apresenta estruturas,
primária, secundária e terciária.
Associações por ligações fracas

Estrutura Quaternária

26
Revisão Configuração Proteica

Importância Clínica

Hipoproteinémia
Hiperproteinémia

27
Gama de referência: 6.0-8.0 g/dL
Hipoproteinemia - < 6.0 g/dL

Balanço de azoto negativo

Causas principais:
• Perda excessiva
• Ingestão diminuída
• Síntese limitada
• Catabolismo acelerado

Perda excessiva:

- Excreção na urina – doença renal

(síndrome nefrótica)
- Inflamação do sistema digestivo origina perdas
para o intestino
- Perda de sangue em feridas abertas ou
hemorragias internas

28
Ingestão diminuída:
-Carência de proteína na dieta
-Mal absorção intestinal

Ingestão diminuída ⇒ deficiência em

aminoácidos essenciais ⇒ síntese proteica
comprometida.
danos hepáticos
doenças por imunodeficiência
hereditárias

Catabolismo acelerado
- Queimaduras
- Trauma
- Outras feridas

29
Gama de referência: 6.0-8.0 g/dL
Hiperproteinemia - > 8.0 g/dL

Balanço de azoto positivo

Não é tão comum quanto a hipoproteinemia
Causas principais:
• Desidratação
• Produção excessiva
•

Desidratação

- Perda excessiva de água do sistema vascular

- Proteínas, pela sua dimensão, permanecem
- Quantidade absoluta é a mesma, mas a
concentração é mais elevada

Causas:
vomitar, diarreia, e acidose diabética

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Produção excessiva
- Principalmente das gama globulinas
Mieloma múltiplo

Proteína Bence Jones (colheita de

urina ao longo de 24 horas)

Enzimas

31
Enzimas – uma função especializada

catalisadores biológicos
– Terminação em -ase.
– Afetam a velocidade de reação mas
não alteram a sua configuração.
– São complementares ao substrato no
qual atuam.

Enzyme Enzyme-
Enzyme- Enzyme
+ Substrate +
Substrate Complex Product

dissacharide + hydrolyase
hydrolyase + H2O 2 monosaccharides
+ hydrolyase

sucrose + sucrase
sucrase + H2O glucose + fructose + sucrase
sucrase

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Coenzimas e co-fatores

Nomenclatura
Pouco específico
desidrogenase
hidrolase
Oxidase

Moderadamente específica
lipase
Carbohidrolase

Muito específica
sucrase
Anidrase carbónica

33
Locais de ligação – controlo alostérico

34
 Controlo
Enzimático

Inibição por
feedback

Controlo
Enzimático

Inibição
competitiva

35
 Controlo Enzimático

Inibição não competitiva

Fatores que afetam a atividade

1. Quantidade de enzima
2. Quantidade de substrato
3. Temperatura
4. pH
5. Força iónica

36
 Figura 2

Fatores que afetam a atividade

37
Importância Clínica

Hipoproteinémia
Hiperproteinémia

38
39
40
41
42
43