Aminoácidos

Aminoácidos são biomoléculas importantes, quer por ser precursores das proteínas e de
produtos de metabolismo, quer por contribuir para a produção de energia metabólica através
da sua degradação oxidativa (QUINTAS, A.;FREIRE, A, P; & HALPERN, M,J. 2008)
Estrutura geral dos aminoácidos

Fig.
Aminoácidos são compostos quarternários de carbono (C), Hidrogénio (H), Oxigénio (O) e
Nitrogénio (N), por vezes contem o enxofre (S) como a cisteína.
A estrutura geral dos aminoácidos, envolve um grupo amina e um grupo carboxílica, ambos
ligados ao carbono ɑ (o primeiro depois do grupo carboxilo), o carbono ɑ também é ligado a
uma cadeira lateral, que é representado pela letra R. o grupo R determina a identidade de um
aminoácido específico (CAMPOS, 2005).
Características dos aminoácidos
Segundo CAREY (2011), as principais características gerais dos aminoácidos são:
 São as unidades fundamentais das proteínas;
 Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequencia de apenas 20
aminoácidos;
 existem, alem destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que so
aparecem em alguns tipos de proteínas;
 Possuem características estruturas em comum, tais como: a +presença de um carbono
central, quase sempre assimétrico ligados a um agrupamento carboxila, um
agrupamento amina e um átomo de hidrogénio.
Características físicas
 São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a altas temperaturas;
 São incolores;
 A maioria apresenta sabor adocicado;
 Alguns são insípidos;
 Alguns são amargos;
 Com secessão da glicina, que é solúvel em agua, os de mais apresentam solubilidade
variável;
 São insolvíveis em solventes orgânicos;
 Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

Importância dos aminoácidos

Sem a presença dos aminoácidos não se consegue produzir a quantidade necessária de
proteínas – nutrientes importantes para a reconstrução dos músculos – que no nosso
organismo necessita para desempenhar suas funções de forma correta, tal ausência pode até
desencadear graves danos a saúde.
A de mais suas propriedades estão ligadas a capacidade de atenção e sono do ser humano.
Outro aspeto a considerar, como são diversas as oportunidades de aminoácidos existentes, é
importante que o individuo tenha uma dieta rica e balanceada. Apenas um modelo de
alimento, de forma isolada, não é capaz de satisfazer todas as necessidades nutricionais que o
organismo necessita. Ademas, a carência por aminoácidos muda ao longo do tempo, por
exemplo na adolescência os números tende a ser maximizados, em razão das necessidades
que os músculos apresentam de serem reparados.

Classificação dos aminoácidos

Segundo Nelson & Cox, a forma mas logica de classificar os aminoácidos, basea-.se na
polaridade do grupo R (e na sua carga elétrica para valores biológicos dePH), o que permite
divide-lo em quatro tipos: não polares ou hidrófobos, polares mas não carregados, carregados
negativamente e carregados positivamente.
Não polares ou hidrófobos
Nessa classificação dos, o grupo R são não polares e hidrofóbicos. As cadeias laterais da
alanina, valina, leucina e isoleucina tende a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a
estrutura proteica por meio de iterações hidrofóbicas. A glicínia possui a estrutura mais
simples. Embora seja formalmente não-polar, sua cadeia lateral muito pequena não apresenta
contribuição real para as interações hidrofóbicas. A metionina um dos dois aminoácidos
contendo enxofre, possui um grupo tioeter na sua cadeia lateral. A prolina, possui uma cadeia
lateral alifática com estrutura clinica diferente.
Polares mas não carregados
O grupo R destes aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofilicos que aqueles
aminoácidos não polares, porque eles contem grupos funcionais que formam pontes de
hidrogénio com a água. Essa classe de aminoácidos inclui: cerina, treonina, cisteína,
asparagina e glutamina. A polaridade da serina e treonina é oferecida por seu grupo
hidroxilas; a da cisteína pelo seu sufidrila; e a da asparagina e grutamina pelos seus grupos
amidas.
Carregados negativamente
Os dois aminoácidos que possuem grupo R com uma carga liquida negativa em PH7 são os
aspartatos e o glutamato, cada um possui um segundo grupo carboxila.
Carregados positivamente
O grupo R mas hidrofilicos são os carregados positivamente ou negativamente. Os
aminoácidos nos quais o grupo R possui carga positiva significante em PH7,0 são a licina, que
possui um segundo grupo amino primário na posição Ɛ na sua cadeia alifática; a arginina, que
possui um grupo guanidina carregado positivamente; e a hisdina que possui um grupo
imidazol.
Funções biológicas de aminoácidos
Os aminoácidos desempenham outras funções biológicas alem de serem constituidasdas
proteínas e dos oligopetideos, eles formam hormonios e neurotransmissores.

O acido benzóico, C6H5C(O)OH, é um produto secundário de muitas subistancias aromáticas

e não solúveis em agua, então ele é conjugado como a glicina para formar o acido hipurico
( do grego hipos = cavalo, úrico = urina). O composto recebe este nome +por ter sido isolado
primeiramente da urina de éguas prenhas nas quais sua presença pode ser usada para
confirmar se a agua esta prenha.

O triptiofano é um aminoácido essencial usado pelo cérebro, juntamente com a vitamina B3,
a niacaina (ou aniciamida) e o magnésio, para produzir a cerotonina, um neurotransmissor
importante nos processos bioquímicos do sono e do humor. A tirosina que é um aminoácido
não essencial é utilizado pelas glândulas supra-renais para a produção de adrenalina, um
neuro transmissor e harmónio que actua no corpo sem situações de "stress".

A tirosina pode ser sintetizada apartir de outro aminoácido essencial a fenilalanina quando
esta está em excesso no organismo. Porem a falalanina é um problema para quem tem uma
doença hereditária chamada fenilcetonúria, que é uma doença que consiste na falta uma
enzima que dirige a fenilalanina.

Neorotransmissores, precursores para a biossintese de pigmentos

Propriedades Acido-Base dos aminoácidos

Os aminoácidos apresentam em sua molécula o grupo carboxila ( que lhes da a característica
acida). Desse modo, quando em solução, ocorre interacção intramolecular, origina um ‘‘ sal
interno’’.
Como todo aminoácido tem um grupo carboxila e um grupo amino, eles podem ser
classificados de acordo com a estrutura da cadeia lateral em neutros, ácidos ou básicos. A
lisina, arginina e histidina são aminoácidos básicos. O glutamato e o aspartato aminoácidos
ácidos e os demais são aminoácidos neutros. Os aminoácidos existem em pH fisiológico
(7,3), como íons dipolares, chamados de zwitterions, uma forma na qual o grupo carboxila
está presente como um íon carboxilato, - CO2-, e o grupo amino
está presente como um íon amínio, - NH3+.

Já em solução aquosa, existe entre o iões dipolar e as formas aniônica e catiônica

dependendo do pH da solução forma predominante do aminoácido presente em solução vai
depender do pH da solução e da natureza do aminoácido. Nas soluções fortemente ácidas
todos os aminoácidos estão presentes como catiões, enquanto em soluções fortemente básicas
eles estão presentes como aniões. Em um pH intermediário, chamado de ponto isoelétrico
(pI), a concentração do ião dipolar está no seu máximo e as concentrações dos aniões e
catiões são iguais, portanto se anulam, ou seja, o ponto isoelétrico de um aminoácido é o
valor de pH em que ele não tem carga líquida, a carga do aminoácido é zero.

Podemos ver como exemplo, a alanina, um aminoácido simples com um grupo carboxíla e
um grupo amina, o ponto isoeléctrico será a média aritmética de seus dois valores de pKa.
Isso ocorre porque em pH = 2,34 metade das moléculas está com o grupo carboxila carregado
negativamente e metade tem o grupo carboxila não carregado; e em pH = 9,69, metade das
moléculas tem um grupo amino carregado positivamente e metade tem um grupo amino não
carregado. Quando o pH é maior que 2,34, o grupo carboxila com mais moléculas torna-se
negativamente carregado. Quando o pH é menor que 9,69, o grupo amino com mais
moléculas torna-se positivamente carregado. O ponto isoelétrico, é a média dos dois valores
de pKa, e nesse ponto, o número de grupos negativamente carregados se iguala ao número de
grupos positivamente carregados e o aminoácido tem carga zero. (BRUICE, 2006).

Método de obtenção dos aminoácidos a partir de proteínas (hidrolise acida e básica)

Biossintese de aminoácidos

Aminoácidos essências

Os aminoácidos essências são sintetizados nos vegetais, através do aproveitamento do

nitrogénio, na forma de NH4+ , nitratos e nitritos presentes no solo e que são produzidos por
bactérias capazes de fixar o nitrogénio atmosférico, convertendo-os nos produtos
nitrogenados absorvidos pelos vegetas. Por exemplo Azobacter sp, e Rhizobium sp. Fixa o
N2, Nitrossomas sp e Nitrobacter sp. Convertem amónia em nitritos e nitratos.

A decomposição bactérinas de animais mortos gera NH4+, nitritos e nitratos, directamente da

degradação dos aminoácidos, independente da captação do nitrogénio atmosférico. Os
aminoácidos não essências são sintetizados nos animais a partir de moléculas precursoras que
fazem parte do ciclo de Krebs e do agrupamento amino, proveniente da degradação de
aminoácidos. Como vários aminoácidos fornecem intermediários do ciclo de Krebs, há uma
interdependência entre os aminoácidos no seu processo de degradação e síntese.

(NELSON et COX, 2002).

Aminoácidos primários e secundários nos vegetais e heterotroficos

Bibliografia
1. CAREY, F.A. Química Orgânica, 7 ͣ.Ed., Vol.2, Porto Alegre, Boockman, 2011;
2. BRUICE, P. Y. Química Orgânica, Vol.2, 4ª. ed., 2006;
3. NELSON, D.L.; COX, M.M. Lehninger: Princípios de bioquímica. 3ª ed. São Paulo:
Sarvier, 2002;
4. http://bioquimicainterativa.blogspot.co.ke/2012/04/outras-funcoes-dos-
aminoacidos.html?m=1
5. PIGMENTOS Chama-se pigmento a toda substância com cor própria. Deste modo,
constituem este grupo substâncias com origem, composição química e significado
fisiológico e patológico. Os pigmentos são divididos, de acordo se originem ou não no
próprio organismo, em endógenos e exógenos. Pigmentos endógenos - São os
pigmentos sintetizados no organismo, e constituem três grupos: melanina, derivados
da hemoglobina ou hemoglobinógenos, e lipocromos. MELANINA - A melanina é o
pigmento responsável pela coloração da pele, pelos e olhos. Pode também ser
encontrados na leptomeninge, neurônios da substantia nigra e locus coeruleus e na
medula adrenal. É um pigmento castanho-amarelado, tanto mais escuro quanto mais
concentrado, sintetizado em células especializadas, os melanócitos, que se concentram
na camada basal da epiderme. Os melanócitos possuem a enzima tirosinase, que atua
sobre a tirosina resultando, como produto final, a melanina, o defeito genético
caracterizado pela ausência de coloração da pele e da conjuntiva (albinismo) se deve à
falta de tirosinase. PIGMENTOS HEMOGLOBINÓGENOS – A hemoglobina é o
pigmento que cora as hemácias, sendo responsável pelo transporte de oxigênio dos
pulmões para os tecidos e do gás carbônico em sentido inverso. A molécula de
hemoglobina está formada pela globina, uma proteína, contendo ferro. Com a morte e
destruição das hemácias no baço (função marcial), a hemoglobina se libera e a sua
molécula é dividida em três partes: a globina, proteína que é reaproveitada no
metabolismo, a biliverdina, que constitui um dos pigmentos biliares, e o íon ferro.
HEMOSSIDERINA - É um pigmento granular de cor amarelo-dourado a castanho
(Acastanhado). É um composto complexo, heterogêneo, insolúvel em água,
constituído por carboidratos, proteínas, lipídios. Ácido siálico e ferro (Fe3 ). O
pigmento aparece, normalmente em forma de grânulos castanhos grosseiros no
interior de citoplasma dos macrófagos. Quando em quantidade excessiva, a
hemossiderina se acumula nos hepatócitos, células dos túbulos renais, pâncreas e
fibras cardíacas. A hemossiderina localizada, é encontrada no interior de macrófagos
cerca de 24-48 horas após o início do sangramento. Pigmentos Biliares
(BILIRRUBINA) – A biliverdina e a bilirrubina constituem os chamados pigmentos
biliares. A bilirrubina, assim originada, é acoplada à albumina, sendo transportada
pela circulação até o fígado. Uma vez no interior do hepatócito, a bilirrubina é
conjugada com o ácido glicurônico no retículo endoplasmático, transformando-se em
glucoronato de bilirrubina. Após a conjugação, a bilirrubina se torna hidrossolúvel,
sendo excretada na bile. As causas pré-hepáticas são aquelas que resultam em
aumento excessivo da formação de bilirrubina: hemólise, hemorragia, anemias
hemolíticas, etc., com aumento da bilirrubina não conjugada ou indireta.
HEMATOIDINA – É constituído por uma mistura de lipídeos e um pigmento
semelhante a Bb, desprovido de ferro, que se forma em focos hemorrágicos após
degradação, pelos macrófagos locais de hemácias atravessadas. O pigmento aparece a
partir do final da 2ª ou 3ª semana após o sangramento, sob forma de cristais de cor
que varia do Amarelo-ouro e amarelo alaranjado. HEMATINA – É um derivado do
hemi que contém ferro, resultante da ação de um ácido forte sobre a hemoglobina.
Aparece como grânulos negros ou negro-azulado no interstício ou dentro dos
macrófagos. LIPOCROMOS – Os lipocromos são derivados lipídicos, resultantes da
oxidação e polimerização das gorduras não-saturadas. Somente será considerada a
lipofuscina (fuscus = marrom). É um pigmento granular, intracitoplasmático, de cor
pardo-amarelada. Representa o conteúdo de vacúolos autofágicos, que contêm lipídios
parcialmente metabolizados. Sua presença está asociada a alterações regresivas, que
ocorrem no envelhecimento, nas atrofias e nas lesões crónicas. Pigmentos eXógenos -
São pigmentos que penetram no organismo pelas vias naturais, junto com o ar que
respiramos ou com os alimentos ingeridos, ou por via parenteral, seja de forma
acidental ou proposital (p.ex. tatuagens). Assim, são numerosos os pigmentos
exógenos que podem ser encontrados no organismo. Não entanto, pela sua
importância ou pela freqüência só será considerado o carvão, ferro, chumbo, prata, as
tatuagens e a medicamentosa. ANTRACOSE – O mais abundante dos pigmentos
exógenos é o carvão, que se encontra como poluente no ar atmosférico das grandes
cidades e minas de carvão, assim como no ar aspirado pelos fumantes e vizinhos
(fumantes passivos). Quando respiramos, o carvão presente no ar é introduzido nas
vias respiratórias em forma de pequenas partículas atingindo os alvéolos pulmonares.
Parte das partículas é retidas no muco e eliminadas pelos movimentos ciliares e pela
tosse. SATURNISMO – A intoxicação pelo chumbo pode ocorrer em operários que
trabalham nas indústrias de baterias elétricas, tintas, tipografias, etc. O chumbo se
deposita caracteristicamente na gengiva, na margem dental (linha de chumbo),
depositando-se como albuminato de chumbo. Também pode ocorrer deposição de
chumbo nas extremidades epifisárias dos ossos longos, visível radiograficamente.
ARGIRISMO – Na intoxicação pela prata ocorre a coloração acinzentada da pele,
devido à formação de complexos de sais de prata com proteínas, principalmente ao
nível da membrana basal do epitélio. Esta intoxicação pode ocorrer em indivíduos que
trabalham na indústria fotográfica e radiográfica. TATUAGENS – As tatuagens
representam exemplo de pigmentação exógena em que os pigmentos são introduzidos
propositalmente sob a pele. Ali, esses pigmentos são fagocitados pelos macrófagos,
sendo uma parte drenada pelos linfáticos, porém, a maior parte permanece depositada
no local. CALCIFICAÇÕES - As calcificações patológicas se referem à deposição de
sais de cálcio nos tecidos moles e não à formação de tecido ósseo. Isto ocorre numa
série grande de circunstâncias e necessita de uma interpretação apropriada para cada
caso, inclusive mediante utilização de colorações especiais podem identificar o cálcio
nos tecidos. CALCIFICAÇÃO DISTRÓFICA – A calcificação distrófica ou
discrásica implica na existência prévia de dano tecidual, degeneração ou necrose
celular, o que favorece a deposição dos sais de cálcio. A calcificação distrófica pode
ser achada principalmente em tecidos com necrose caseosa, gordurosa e, em menor
freqüência, liquefativa, trombos, tecido de granulação, etc. CALCIFICAÇÃO
METÁSTICA – A calcificação metastática ocorre devido ao aumento dos níveis de
cálcio circulante (hipercalcemia), sobre tecidos normais ou alterados. Ocorre,
portanto, em situações onde há hipercalcemia: hiperparatireoidismo, hipervitaminose
D, tumores ósseos, doenças renais crônicas com retenção de fosfatos, etc. O cálcio
circulante aumentado, neste tipo de calcificação, se deposita naqueles tecidos com
meio ácido, como alvéolos pulmonares, parede gástrica, túbulos e interstício renais.