Aminoácidos

Estrutura e classificações dos principais aminoácidos

Funções gerais dos aminoácidos
 Caracterização estrutural
Todo aminoácido é
caracterizado pela presença
de um grupamento amino e
um grupamento carboxílico
ligados ao carbono α (alfa).
Dessa forma, são
denominados α-aminoácidos;
Além desses grupamentos, o
carbono alfa também está
ligado ao átomo de
Hidrogênio e uma cadeia
lateral, ou grupamento R,
responsável pela identidade
do aminoácido.
Estereoisomeria nos aminoácidos – carbono alfa como
centro quiral
Aminoácidos Esteroisômeros - Enantiômeros
• Todos as moléculas com um centro quiral apresentam atividade óptica,
isto é, elas giram o plano da luz polarizada. Historicamente, as
designações semelhantes L e D eram utilizadas para levorrotatória
(rotação da luz polarizada à esquerda) e dextrorrotatória (rotação da
luz polarizada à direita).
• “Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem
naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os
resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente
estereoisômeros L”
• “Os resíduos de D-aminoácidos foram encontrados apenas em alguns
peptídeos, geralmente pequenos, incluindo alguns peptídeos de
paredes celulares bacterianas e certos antibióticos peptídicos” (Nelson;
Cox, 2019).
Classificação dos aminoácidos pelo grupamento
R
• Grupos R apolares, alifáticos Os grupos R nesta classe de
aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As cadeias laterais de
alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior
de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de
interações hidrofóbicas;
• Grupos R aromáticos - com suas cadeias laterais aromáticas (anel
benzeno), são relativamente apolares (hidrofóbicos);
• Grupos R polares, não carregados - Os grupos R desses aminoácidos
são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos
aminoácidos apolares, porque eles contêm grupos funcionais que
formam ligações de hidrogênio com a água. São encontrados na
superfície de proteínas que atuam em ambiente aquoso e no interior
de proteínas associadas a membranas.
Classificação dos aminoácidos pelo
grupamento R
• Grupos R carregados positivamente (básicos) - Os grupos R mais
hidrofílicos são aqueles carregados positivamente ou negativamente;
• Grupos R carregados negativamente (ácidos) - Os dois aminoácidos
que apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0 são o
aspartato e o glutamato, cada um dos quais tem um segundo grupo
carboxila.
 Aminoácidos incomuns
• Além dos 20 aminoácidos comuns, as proteínas podem conter resíduos
criados por modificações de resíduos comuns já incorporados em um
polipeptídeo ;
• 4-hidroxiprolina, um derivado da prolina, e a 5-hidroxilisina, derivada da
lisina são encontrados no colágeno;
• A 6-N-metil-lisina é um constituinte da miosina, uma proteína contrátil do
músculo;
• Outro aminoácido incomum importante é o g-carboxiglutamato,
encontrado na proteína de coagulação protrombina e em algumas outras
proteínas que se ligam ao Ca+2 como parte de suas funções biológicas.
• Outros tantos aminoácidos podem apresentar funções diversas, incluindo o
papel de intermediários em vias metabólicas, como Citrulina e Ornitina,
participantes do ciclo da ureia.
 Aminoácidos podem agir como ácidos e
bases
• Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, em conjunto com os
grupos ionizáveis R de alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e
bases fracos.
• Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em
água em pH neutro, ele permanece na solução como um íon bipolar,
• ou zwitterion (do alemão “íon híbrido”), que pode agir como ácido ou
base
Comportamento acidobásico dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos quanto à
capacidade de biossíntese