Estudo dirigido de Aminoácidos e Proteínas

1. 1.Qual a estrutura genérica de um aminoácido?

R. Um carbono com quatro ligantes diferentes, hidrogênio, grupamento amino, ácido

carboxílico e uma cadeia lateral ou radical - com exceção da glicina-.

1. 2.Que características todos os 20 aminoácidos protéicos têm em comum?

O grupamento amino e o grupamento carboxila ligados no carbono alfa, diferindo, somente,

no radial.

1. 3. Qual é o aminoácido mais simples?

R. Glicina

2. Quais aminoácidos têm cadeias laterais que são?

a. Aromáticas;
R. Fenilalanina, Tirosina e Triptofano
b. Hidrocarbonetos;
R. Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.
c. Aminas;
R. Lisina, Arginina e Histidina.
d. Ácidos carboxílicos
R. Aspartato e Glutamato.
e. Alcoóis;
R.Serina e Treonina.
2. Como se classificam os aminoácidos e em que se baseia essa classificação?
R. Grupos R Apolares, Alifáticos; Grupos R polares, não carregados; Grupos R Aromáticos;
Grupos R carregados positivamente; Grupos R carregados positivamente. A classificação se
baseia na polaridade do aminoácido ou sua tendência de interagir com a água.
3. Quais os grupamentos atômicos encontrados nos aminoácidos para que assim sejam
denominados?
R. O Carbono, Oxigênio, Nitrogênio, Hidrogênio e às vezes o Enxofre.

4. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada tipo.

R. Os Aminoácidos essenciais são aqueles que precisam ser obrigatoriamente ingeridos na

dieta, como a Histidina e Lisina. Os aminoácidos não essenciais são aqueles que são
sintetizados pelo próprio organismo, como Aspartato e Tirosina.
5. Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R de se
dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo.
R. Grupos R polares, não carregados; Grupos R carregados negativamente; Grupos R
carregados positivamente.

6. Qual a configuração dos aminoácidos quirais?Que tipo de configuração dos

aminoácidos faz parte da constituição das proteínas na natureza?

R. Carbono alfa com quatro ligantes diferentes ( NH3+, COO-, H e R, como exceção da
glicina), essa quiralidade qualifica o aminoácido como opticamente ativo, assumindo dois tipos
de estereoisomerismo, um é a imagem especular do outro, D-aminoácido e L-aminoácido. O
constituinte das proteínas é o tipo L-aminoácido.

7. Quais são os aminoácidos essenciais? O que os faz essenciais?

R. São essenciais porque não são produzidos pelo organismo, consequentemente precisam
ser ingeridos. São eles: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,
Treonina, Triptofano e Valina.
8. O que são "zwitterions"?
R. É o estado ionizado em dois pólos - negativo e positivo -, por suas características anfóteras,
os aminoácidos podem se comportar assim quando dissolvido em água com a ausência da
cadeia lateral.
9. Que parte dos aminoácidos podem liberar H + para a ação tamponante dos
aminoácidos?
R. O grupamento amino.
10. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
R. As partes envolvidas na união química de dois aminoácidos é o grupo amina e o grupo
carboxila, e a ligação entre eles forma como produto uma molécula de água e um dipeptídeo.
A perda de componentes que formam a molécula de água durante a reação química dá a
denominação de resíduo ao aminoácido.

11. O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua explicação
apontando-os na fórmula.

R. Denomina-se aminoterminal quando a cadeia peptídica está livre na extremidade do grupo

amino e carboxiterminal quando a extremidade da cadeia peptídica está livre no grupo
carboxila.
 12. Represente a formação teórica de um tripeptídeo e sua hidrólise, liberando os 3
aminoácidos.

O grupo carboxila (COOH) de um aminoácido - que libera a hidroxila (OH-) - se liga ao

grupo amino (NH2) de outro aminoácido- que libera o hidrogênio (H+) - e, assim,
sucessivamente formando como produto o tripeptídeo e duas moléculas de água.

Por meio da hidrólise, as ligações químicas entre a carbono e o nitrogênio são

quebradas na presença de água, as valências livres se ligam com os componentes da
água, nitrogênio ao hidrogênio e o carbono a hidroxila, obtendo como produto três
aminoácidos.

13. O que são proteínas?

R. São macromoléculas biológicas estruturadas por cadeias polipeptídicas.
14. O que é ligação peptídica? Como se estrutura?
R. É a união química covalente entre dois aminoácidos, se estrutura pela liberação de um
átomo de hidrogênio do grupamento amino e a liberação da hidroxila do grupamento carboxila
de outro aminoácido formando uma molécula de água, a valência livre do nitrogênio se liga com
a valência de livre do carbono constituindo um dipeptídeo.
15. Como podem ser classificadas as proteínas?
R. Em proteína globular e proteína fibrosa.
16. O que é estrutura primária de uma proteína?
R. É uma sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
 17. O que você entende por estrutura secundária?
R. É uma cadeia polipeptídica que adquire suas conformações, alfa-hélice, beta-folhada ou
voltas beta, por meio das ligações de hidrogênio.
18. O que você entende por estrutura terciária? Em que ela difere da secundária?
R. É o enovelamento das estruturas alfa-hélice e beta-folhada. Difere da estrutura secundária
por que ela é uma proteína globular enquanto que a secundária é uma proteína fibrosa, isso
ocorre em virtude das interações químicas que modificam a estrutura da proteína tornando-a
uma espécie de globo.
19. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e
exemplifique.
R. Função catalítica. Exemplo: A enzima Lipase que atua na degradação de lipídios.
R. Função estrutural. Exemplo: O colágeno presente na pele, cartilagens e órgãos.
R. Função hormonal. Exemplo: A insulina e o glucagon que atua no controle glicêmico.
R. Função carregadora. Exemplo: As proteínas presentes na membrana plasmática que
atuam no transporte de substâncias para o interior e exterior da célula.

20. Relacione o tipo de ligação química presente em cada nível estrutural das proteínas.

R. Primária: Ligações peptídicas e pontes de sulfeto.

Secundária: Ligações peptídicas, ligações de hidrogênio e pontes de sulfeto
Terciária: Ligações peptídicas, ligações de hidrogênio, pontes de sulfeto e ligações
hidrofóbicas e hidrofílicas envolvendo os radicais dos aminoácidos.
Quaternária: Ligações peptídicas, ligações de hidrogênio, pontes de sulfeto e ligações
hidrofóbicas e hidrofílicas envolvendo os radicais dos aminoácidos.
21. Diferencie proteínas simples de conjugada.
R. A proteína simples é aquela que não está associada a nenhuma outra molécula orgânica,
que é constituída somente por aminoácidos. A conjugada é aquela que se agrega a outras
moléculas orgânicas, glicídios, lipídios e afins, para exercer determinadas funções.
22. O que você entende por conformação nativa?
R. É a estrutura natural ou original de uma proteína, aquela que não sofreu modificações para a
perda de sua função no organismo.
23. O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos
R. É uma proteína que sofreu alterações em sua estrutura nativa, quebras de ligações, que
gerou mudanças na conformação estrutural e perda da função original do polipeptídio. Ex. O
cozimento de um ovo, o aquecimento provou a desnaturação, mudou sua estrutura original.
24. Como o processo de desnaturação pode ser realizado?
R. Por meio de mudanças no ph, do aquecimento em temperaturas elevadas e a utilização de
detergentes químicos e solventes orgânicos.