AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

Prof.Dr. Charles Estevam

Pesquiador CNPq
 QUAL A IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS?

• São fundamentais para qualquer ser vivo

Virus influenza / United States

Imagem: Autor desconhecido /
[e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada por

Public Domain
meio de proteínas.
• Grande parte dos processos orgânicos são

Disponibilizado por: Jacobolus / Public Domain

Imagem: PDB Database / Modelo molecular da
mediados por proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e nenhum

enzima Helicobacter Pylori Urease /

outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
 AMINOÁCIDOS
• Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas.
• 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo.
• até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a TREONINA.
•Todos 20 AAs são a-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e amino (NH3+)
ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α).
• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R (RADICAL).

RADICAL
 AMINOÁCIDOS
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que influenciam a
sua solubilidade em água.
•Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a 4 diferentes
grupos: carboxila, amino, grupo R e H+.
•Na glicina o grupo R é um outro átomo de H+.

GLICINA
 Propriedades Gerais
• EM pH fisiológico os grupos NH+3 e COOH dos 20 AAs ionizam-se.
•Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como ácido ou base.
• Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os AAs
são conhecidas como íons dipolares.
• São solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos.
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS
DOS AMINOÁCIDOS

Os AAs são classificados de acordo com a Polaridade das cadeias

laterais:
1. Grupo R - apolares
2. Grupo R - aromáticos
3. Grupo R - polares não-carregados
4. Grupo R - polares carregados positivamente
5. Grupo R – polares carregados negativamente
 Grupo R - apolar e alifático Grupo R - aromáticos

Glicina Alanina Valina

Fenilalanina Tirosina Triptofano

Grupo R - polares carregados positivamente

Leucina Metionina Isoleucina

Grupo R - polares não-carregados

Serina Treonina Cisteína Lisina Histidina

Arginina

Grupo R - polares carregados negativamente

Prolina Asparagina
Glutamina Aspartato Glutamato
 Classificação aa

AA ALIFÁTICOS:

11
 Classificação aa

AA AROMÁTICOS

12
 Classificação aa

AA BÁSICOS

13
 Classificação aa

AA ÁCIDOS

14
Classificação aa

15
 Classificação aa

AA APOLARES
 AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina* Alanina
Histidina* Aspartato
Isoleusina Asparagina
Leusina Cisteína
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
18
 Estereoquímica:
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está ligado a 4
diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais.
Os AAs apresentam 2 estereoisômeros – D (dextrógiro – desvia a luz
polarizada p/ Direita)) e L – (Levógiro – desvio à esquerda).
Toda molécula com centro quiral* são opticamente ativos:
*Não são sobrepostas uma a outra.
Importante: os aminoácidos biologicamente ativos são
sempre levógiros(L). Os dextrógiros(D) não têm ação
biológica.
 Nomenclatura
Convenção de Fischer

• São explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer.

• Ex. Isômeros espaciais ou estereoisômeros, do gliceraldeído são
designados D-gliceraldeído e L-gliceraldeído.
• Cada centro assimétrico pode ter duas configurações possíveis.
 Os carbonos são alinhados verticalmente e:
OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira)
OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira)
 Aminoácidos Incomuns:

• Resultam da modificação específica de um resíduo de

aminoácido após a síntese protéica.

• Ocorre adição de grupos químicos nas cadeias laterais do AA:

hidroxilação, metilação, acetilação, carboxilação e fosforilação.
 Aminoácidos Incomuns

4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e

no colágeno.
• 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno.
• 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea
(Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina.
• Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina,
constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituinte
das proteínas.
 FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs

• Estrutura da célula.
• Hormônios.
• Receptores de proteínas e hormônios.
• Transporte de metabólitos e íons.
• Atividade enzimática.
• Imunidade.
• Gliconeogênese no jejum e diabetes.

PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES
• Antioxidante.
• Pro-oxidante.
• Metilação e remetilação.
• Quelante.
• Desintoxicante.
• Precursor de hormônios.
 FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS
AMINOÁCIDOS

Funcionam como mensageiros químicos na comunicação

entre células.
• Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e a dopamina
são neurotransmissores.
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina,
potente mediador local em reações alérgicas.
• Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
 Propriedades ácido – base
O grupo COO- (carga negativa) e NH3+ (carga positiva) são
carregados em pH neutro, formando os zwintterions
(anfóteros).
Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto
base (receptor de prótons).
30
31
 PEPTÍDEOS
São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de um mol de
H2O. Ligação peptídica.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo

terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo
carboxila livre, é o resíduo terminal carboxila (C-terminal)

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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS

São classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia:

•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
 PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.

• Hormônios são peptídeos pequenos:

• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
• Corticotropina (estimula córtex adrenal).
PROTEÍNAS

- Classificação
- Definição
- Composição
- Ocorrência
- Propriedades Físicas
DEFINIÇÃO
▪ Proteína vem do grego protos = primeiro
▪ São macromoléculas resultantes da condensação de
moléculas a aminoácidos através da ligação peptídica.
▪ As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação
de milhares de moléculas de a aminoácidos. As sua
macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde
alguns milhares até vários milhões.
 COMPOSIÇÃO
Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes,
podendo até virar macromoléculas tridimensionais.

- Citocromo C: 13.000 Composição:

- Ribonuclease: 14.000
Contém sempre:
- Mioglobulina: 17.000
- elementos organógenos: C, H, O,
- Gliadina: 28.000
- Pepsina: 35.500 N
- Insulina: 36.000 - menor proporção: S, P, I, Br
- Ovoalbunina: 45.000 Composição percentual:
- Hemoglobina: 68.000 - C: 50 à 55%
- Soroglobulina: 180.000
- H: 6 à 7%
- Caseína: 375.000
- O: 19 à 24%
- Fribrinogênio: 450.000
- Tiroglobulina: 630.000 - N: 15 à 19%
- Hemocianina: 2.800.000 - S: 0 à 2,5%
- Vírus: 250.000.000
NÍVEIS PROTEÍCOS
• Primário
• Secundário
• Terciário
• Quaternário
FORÇAS QUE ESTABILIZAM
EXEMPLO DE PROTEÍNAS
Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
Caseína – Leite
Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
Hemocianina – Sangue dos invertebrados
Pepsina – Suco gástrico
Albumina – Ovo, leite e sangue
Clorofila – Vegetais verdes
IMPORTÂNCIA

Juntamente com os carboidratos e os lipídeos, as

proteínas constituem a alimentação básica dos
animais. No entanto, podemos dizer que as
proteínas são ainda mais importantes, pois são
fundamentais na estrutura, funcionamento e
reprodução de todas as células vivas.
PROPRIEDADES FÍSICAS
• As proteínas são substâncias sólidas, incolores,
insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis
em água, enquanto outras solúveis em soluções de
sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
CLASSIFICAÇÃO
• Simples
De acordo com a sua natureza • Conjugadas
química. • Derivadas
• Estruturais
De acordo com seu papel • Reguladoras
biológico.
• Protetoras
• Simples
• Conjugadas
• Derivadas
De acordo com seu valor
nutritivo.
 DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA

a)Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas:

São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.
– Ex: glicil-alanina + água ® glicina + alanina;
– Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e
coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue).
– Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas
de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo);
– Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais
e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite),
soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
– Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de
ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
– Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de
sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina
(trigo), linina (malte).
 B) PROTEÍNAS CONJUGADAS

• Complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem a aa ao

lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético.
De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
I. Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva),
osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide
(tendões).
II.Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseína (leite),
vitelina (gema do ovo).
III.Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex:
hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes),
hemocianina (sangue dos invertebrados).
B) PROTEÍNAS CONJUGADAS

IV.Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico

(RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN
= ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas
(citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).
V. Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex:
hemoglobina (sangue).
VI.Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
VII.Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
C) PROTEÍNAS DERIVADAS:

São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais.

Essas proteínas são produzidas durante a digestão das
proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas,
proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.
2. SEU PAPEL BIOLÓGICO

a)Proteínas Estruturais ou de
Construção: são as responsáveis pela
construção dos tecidos.
• Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
• Queratina (pelos, cabelo, unha);
• Miosina (músculos responsáveis pela contração);
• Albumina (plasma sangüíneo);
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
2. SEU PAPEL BIOLÓGICO
b)Proteínas Reguladoras: são as que
controlam e regulam as funções orgânicas.
• Enzimas (são catalisadoras das reações do
metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
• Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina,
gastrina ACTH e etc).