AMINOÁCIDOS E

PROTEÍNAS
Proteína é um tipo de substância formada a
partir de um conjunto de aminoácidos ligados
entre si (ligações denominadas de peptídicas).

As proteínas são compostas por átomos de

carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Exceções quando há cisteína ou metionina

que possuem enxofre: S.
 Classificação:
a) Constituição: simples – ribonuclease
conjugadas –
grupos prostéticos;
lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas

b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno

globulares – enzimas
c) Funções Biológicas:
-Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase
- Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite
e ovoalbumina na clara de ovo

- Proteínas transportadoras: hemoglobina,

lipoproteínas

- Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina

- Proteínas estruturais e de proteção: colágeno,
elastina e queratina

- Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e

glucagon

- Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e

trombina
 Aminoácidos (aa)
 aa padrão, primários, normais ou comuns:
fazem parte das proteínas.
 aa de proteínas opticamente ativos são L-
estereoisômeros, exceto a glicina
 Classificação segundo a polaridade dos seus
grupos R
Lisina
L-alanina D-alanina
L-gliceraldeído D-gliceraldeído

L-alanina D-alanina
Grupos R alifáticos, não-polares

Glicina Alanina Valina

Leucina Metionina Isoleucina

 Grupos R aromáticos

Fenilalanina Tirosina Triptofano

Grupos R polares mas não carregados

Serina Treonina Cisteína

Prolina Asparagina Glutamina

 Grupos R carregados positivamente

Lisina Arginina Histidina

Grupos R carregados negativamente

Aspartato Glutamato
Cisteína

Cistina

Cisteína
 Aminoácidos Especiais

-carboxiglutamato (protrombina)
4-hidroxiprolina (colágeno)

5-hidroxilisina (colágeno)

6-N-metilisina (miosina) Desmosina (elastina)

selenocisteína
 Aminoácidos Especiais

Ornitina

Citrulina

Encontrados no ciclo da uréia

Forma não Forma
iônica Zwitterion
 glicina
A figura ao lado As caixas
mostra a curva sombreadas
de titulação da indicam as
glicina. regiões de
maior força
As espécies tamponante.
iônicas
predominantes
nos pontos
chaves da
titulação estão
apresentadas
acima do
gráfico.
 Reação de
condensação

ligação peptídica
 Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu

Extremidade (ou ponta) Extremidade

amino-terminal carboxila-terminal
 Peptídeos:
 Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa
 Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração
uterina

 Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação

 Insulina: 2 cadeias peptídicas (30 e 21 aa);

 Glucagon: 29 aa
 Estrutura
primária

Resíduos de
aminoácidos

Está relacionada com todas as ligações covalentes

(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
 Estrutura Estrutura
primária secundária

Resíduos de -hélice
aminoácidos

Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de

aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais.
Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
 Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária

Resíduos de -hélice Cadeia

aminoácidos polipeptídica

Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional

de um polipeptídio.
 Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária

Resíduos de -hélice Cadeia Subunidades

aminoácidos polipeptídica montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou

subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
-hélice
-hélice
antiparalela Conformação 

Pontes de
hidrogênio
paralela
 Grupo
heme

mioglobina Subunidade 
da hemoglobina
 Colágeno
 Função: dar força, encontrado em tecidos
conectivos, tais como, tendão, cartilagem,
matriz orgânica do osso.
 aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e
5-hidroxilisina
 Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos
separados estão superenrolados.
CLASSIFICAÇÃO DOS AAS