AMINOÁCIDOS E

PROTEINAS
Profa. Dra. Silvia Messias Bueno
 AMINOÁCIDOS
São compostos que apresentam as funções amina (-NH 2) e ácido Carboxílico (-
COOH) ligados a um carbono α (alfa).

O Carbono α é um centro quiral, razão pela qual todos os aminoácidos possuem

isomeria ótica (exceção glicina).

H O
CH3 – Cα– C – OH

NH2 Alanina Glicina

ENANTIÔMEROS D e L
Configuração dos Aminoácidos
 Os aminoácidos das proteínas possuem configuração L.
Alguns a.a. D livres ocorrem em tecidos livres como a D-
alanina nas paredes celulares das bactérias.

COO- COO-
NH3+ - C - H H – C –NH3+
CH3 CH3
L-alanina D-alanina
 São conhecidos 20 aminoácidos: Alanina, Arginina,
Aspartato, Asparagina, Cisteína, Fenilalanina, Glicina,
Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metionina, Prolina, Serina, Tirosina,
Treonina,Triptofano e Valina.

 A metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e

vai suprir as necessidades celulares (aminoácidos não-
essenciais); aqueles que não são sintetizados precisam
estar presentes na dieta e são chamados de aminoácidos
essenciais.
 Aminoácidos essenciais – Arginina, fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina,
triptofano e valina.

 Aminoácidos não-essenciais – alanina, asparagina,

císteina, glicina, glutamina, histidina, prolina, tirosina,
Acido aspártico e ácido glutâmico.
 Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico

Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico

Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico

Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico

Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco

Fenilalanina Phe ou Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico

Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico

Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico

Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-

Cisteina Cys, Cis C
propanóico

Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina

Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico

Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico

Aspartato ou Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico

Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico

Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
 Classificação
 O grupamento funcional (amino e ácido) é constante em
todos os aminoácidos, variando a composição da cadeia
carbonada, denominada de grupamento R.

 O estudo da composição e polaridade do grupamento R

permite agrupar os aminoácidos em classes distintas:
A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH
Em relação a esse critério existem três tipos de aminoácidos
I) Compostos de caráter neutro
II) Compostos de caráter ácido
III) Compostos de caráter básico
Os aminoácidos de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo
COOH (Alanina).

Os aminoácidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino

são aqueles de caráter ácido (Ac. Aspártico).

Os aminoácidos de caráter básico possuem um grupo –COOH e mais de

um grupo NH2 (Lisina).
B) Quanto ao tipo de cadeia
Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia alifática, de cadeia
heterocíclica ou aromática. Exemplo:

Cisteína Prolina Fenilalanina

C) Quanto ao grupo R (Polaridade)

Grupo R apolar e alifático
Grupo R aromático (apolar)
Grupo R não-carregado e polar
Grupo R carregado positivamente (básico) (polar)
Grupo R carregado negativamente (ácidos) (polar)
 Conexões Bioquímicas
Aminoácidos e Neurotransmissores
Duas classes de neurotransmissores são derivados dos
aminoácidos tirosina e triptofano .
O triptofano é convertido em serotonina, que tem efeito
sedativo (sensação agradavel), serotonina transtorno
bipolar e depressão.

A tirosina derivada da fenilalanina é precursora da

epinefrina (adrenalina) conhecido como hormônio da
fuga ou luta.
 Ponto Isoelétrico
 Dependendo do pH, o grupamento amino com carga
positiva ou o grupamento ácido com carga negativa,
podem predominar. Porém, em determinado pH (pH
isoelétrico), haverá somente uma forma dipolar de carga
global zero, onde será observada uma neutralidade elétrica
na molécula.

 Numa solução onde o pH é igual ao pi (ponto isoelétrico)

do aminoácido, a molécula desse aminoácido estará neutra.
O pi é calculado através do valor médio dos pKa.

glicina
pi = pKa + pKa = 2,34 + 9,60 = 5,97
2 2

pKa = medida da tendência para

sofrer ionização.

(menor pKa, maior tendência para

liberar ions H+)
Ligações peptídicas

As ligações peptídicas são ligações

covalentes formadas por remoção dos
elementos da água.
Peptídeos
 Polímeros de aminoácidos formados por ligações
peptídicas.
Conexões Bioquímicas
Hormônios Peptídicos
A oxitocina induz ao parto em gestantes e controla a
contração do músculo uterino, ela também tem função
no estímulo de fluxo de leite em lactantes. No decorrer
da sucção mais hormônio é liberado, produzindo mais
leite.
Ligações peptídicas e o ângulo
omega(ω)
 Ligações peptídicas tem geometria rígida e planar
Ângulos torsionais, phi (Ф) e psi
(ψ)
 Responsáveis pela curvatura na estrutura da proteína

 Entre o C-α
e o N (do NH2) (Ф)
e o C (do COOH) (ψ)
Omega, phi e psi
 Proteínas
Proteínas (do grego próton = primeiro) são macromoléculas
que resultam principalmente da condensação de
aminoácidos.

Estas macromoléculas possuem pesos moleculares que

variam desde alguns milhares até vários milhões.

A função da proteína depende de sua seqüência de

aminoácidos. Estas possuem atividades diferentes pela
reunião dos mesmos 20 aminoácidos em muitas combinações
e seqüências diversas.
 Importância da Proteína
A importância das proteínas está relacionada com suas
funções no organismo e não com sua quantidade.

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas.

Estas são catalisadoras das reações celulares.

Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito

pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as
reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção
de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos,
carboidratos e lipídios.
 PROTEINAS CONJUNTIVAS
Muitas proteínas possuem apenas resíduos de aminoácidos e
nenhum outro grupo químico (proteínas simples), algumas
proteínas contém componentes químicos permanentemente
associados além dos aminoácidos, estas proteínas são
denominadas proteínas conjugadas.
A porção não-aminoácida é chamada grupo prostético.
Hemoglobina- O grupamento heme e seu anel
tetrapirrólico ligado ao ferro reduzido.
 Funções
Função plástica e construtora: As proteínas são utilizadas na
reparação e construção de tecidos no organismo e estão
presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo,
tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais
(miosina e actina).

Função reguladora: As proteínas estão presentes nos

hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos
metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico (insulina).
 Função energética: As proteínas fornecem energia quando
os carboidratos e os lipídios são insuficientes para
satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios
prolongados, com mais de uma hora de duração, as
proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia
necessária.
 Exemplo de função proteica:

O oxigênio do sangue é transportado pela hemoglobina. A

regulação da ligação do oxigênio a hemoglobina e dada pela
BPG (2,3-bifosfoglicerato), esta tem um papel importante no
desenvolvimento fetal.
As proteínas motoras e contrácteis (actina, troponina,
tropomiosina e miosina) formam a base da contração muscular. Na
célula muscular as moléculas de miosina formam estruturas
denominadas filamentos grossos que deslizam pelos filamentos finos
formados pela actina.
 Sistema imunológico

As proteínas denominadas anticorpos (imunoglobulinas)

ligam-se a bactérias, vírus ou macromoléculas
identificadas como estranhas e os marcam para serem
destruídas. As imunoglobulinas são produzidas por
linfócitos (leucócitos-glóbulos brancos).
 Processos enzimáticos

As enzimas ligam-se a outras moléculas e as transformam

quimicamente, elas catalisam reações.
Uma reação enzimática simples pode ser descrita:
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

A característica que distingue uma reação catalisada

enzimaticamente é a de ela ocorrer no interior dos limites de
uma cavidade na enzima chamado sítio ativo. A molécula que
se liga ao sítio ativo e sofre á ação da enzima é chamado
substrato.
As enzimas são classificadas pelas reações que catalisam
tendo sido nomeadas pela adição do sufixo “ase”
ex: a urease catalisa a reação de uréia.
O nome quinase é aplicado aquelas enzimas que
transferem um grupo fosfato do ATP (adenosina
trifosfato) para diferentes moléculas receptoras.
Sintase catalisam reações de condensação e sintetase
catalisam reações de condensação que empregam ATP.
 Estruturas das proteínas

ESTRUTURA PRIMÁRIA- Está relacionada com todas as

ligações covalentes ligando os resíduos de aminoácidos em
uma cadeia polipeptídica.
Estrutura Primária

Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas

da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula.

A estrutura primária de uma proteína é destruída por

hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com
liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
Esta seqüência deve ser fundamentalmente mantida, sob o
peso de a proteína perder sua função, como é o caso da
presença de valina ao invés de glutamato no sexto
aminoácido da cadeia polipeptídica da hemoglobina, que
causa a doença genética denominada de anemia falciforme.
Não há cura, transporte ineficiente de O2
ESTRUTURA SECUNDÁRIA- Refere-se a arranjos
particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando
origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente
por pontes de hidrogênio.
Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na

sequencia primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os carbonos dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.

Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma

helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo
imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice.
Outras formas na estrutura secundária são as folhas- β . As folhas-
β, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
α-hélice – Na natureza apresentam apenas uma orientação
para a direita (right hand) – mais estável. Estabilizadas por
pontes de hidrogênio e interações de Van der Waals. Os
grupos hidrofóbicos orientam-se para o interior da hélice α.
Cada “volta” da estrutura helicoidal acomoda, em média, 3,6
resíduos de aminoácidos.
Folha β – Estrutura secundária de uma cadeia proteica. Os
a.a.’s estão dispostos em zig-zag com os grupos R.
Estabilidade é conferida por ligações por ponte de H entre o
oxigênio carbonílico e o hidrogênio da amida da ligação
peptídica.

Folha β paralela – cadeias adjacentes progridem no mesmo

sentido (C-N ou vice-versa).

Folha β anti-paralela - cadeias adjacentes progridem em

sentido contrário.
ESTRUTURA TERCIÁRIA- Refere-se a todos os aspectos do
dobramento tridimensional de um polipeptídio.
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si

na sequencia polipeptídica. É a forma tridimensional da
proteína.

Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e

funcionalmente.

O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais

dos aminoácidos.
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se
no interior da proteína dobrada longe da água e dos íons do
ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes
hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína.

A conformação tridimensional - forças estabilizadoras.

Pontes de H
Ligações dissulfeto
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é
chamado de ESTRUTURA QUATERNÁRIA.
Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)

Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela

distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no
espaço, as subunidades da molécula.

Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,

como pontes dissulfeto e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

As subunidades podem atuar de forma independente ou

cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
 Classificação quanto a forma

PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e
possuem pesos moleculares elevados.

São formadas por longas moléculas mais ou menos

retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.

A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o

colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguíneo e a miosina do músculo.
 PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos
esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β.

São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus

pesos moleculares situam-se entre 10000 e vário milhões.

Nesta categoria situam-se as proteínas transportadoras como

a hemoglobina, enzimas, etc.
Forças que influem na estabilidade da estrutura
proteica
Ligações por ponte de hidrogênio que se estabelecem em qualquer ponto
da cadeia onde as espécies químicas o permitam.

Interações hidrofóbicas consiste no agrupamento de regiões hidrofóbicas

da cadeia proteica de forma a minimizar a sua interação com o meio
aquoso.

Interações eletrostáticas de atração ou repulsão entre grupos com

diferente carga elétrica.

Interações de Van der Waals devido à formação de dipolos instantâneos.

Desnaturação e Renaturação
A perda da estrutura tridimensional resulta na perda de
função é denominada desnaturação.

A maioria das proteínas podem ser desnaturada pelo calor

que afetam as interações fracas das proteínas, extremos de
pH e certos solventes orgânicos.

Proteínas desnaturadas ao retornarem a sua estrutura

nativa retornarão a suas atividades biológicas
(renaturação).
Bibliografia
NELSON, D.L; COX, M.M. Lehninger-Princípios de Bioquímica, ed.
Sarvier.

VIEIRA, R. Fundamentos de Bioquímica, Ed. UFPA

CAMPBELL, M.K. Bioquímica, Ed. Combo