Unidade 2

Aminoácidos e Proteína
Introdução da Unidade

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Nesta unidade iremos abordar os aspectos relacionados aos aminoácidos para que assim
possamos analisar a formação, estrutura e função das proteínas no organismo humano,
ressaltando a importância da queratina, principal proteína presente nas unhas.

Objetivos

 Descrever a estrutura química dos aminoácidos e reconhecer algumas das suas

funções biológicas dos mesmos.

 Descrever a formação de peptídeos e reconhecer alguns peptídeos de ocorrência

biológica.

 Compreender e conhecer a formação, estrutura, funções e importância da proteína na

área de Podologia.

Conteúdo Programático

Aula 1: Aminoácidos e Peptídeos.

Aula 2: Proteínas.

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Aula 1 Aminoácidos e Peptídeos

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Aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades estruturais e fundamentais das proteínas, sendo moléculas

orgânicas que apresentam os seguintes compostos químicos comuns a todos eles: um grupo
carboxila (COOH), um grupo amino (NH2), um átomo de hidrogênio (H) e um radical ou cadeia
lateral (R). Os diversos aminoácidos diferem apenas na natureza química do grupo ligado à
cadeia lateral.

Os aminoácidos são compostos que possuem caráter anfótero, o que significa que são ácidos e
alcalinos ao mesmo tempo, se comportando de acordo com o meio e com o processo ao qual
são submetidos. Sua acidez é provocada pelo grupo ácido carboxílico (-COOH) e a alcalinidade
provocada pelo grupo amina (-NH2).
Classificação dos Aminoácidos quanto à Polaridade da Cadeia Lateral

Segundo Artilheiro (2012), os vinte aminoácidos existentes diferem entre si pelo grupamento R
da cadeia lateral, sendo vinte cadeias que variam em forma, tamanho, carga, capacidade de
formação de interações intermolecular e reatividade química. Dessa forma, os aminoácidos
são classificados em:

a. Apolares: possuem cadeia lateral constituída por moléculas orgânicas com caráter de
hidrocarboneto que não interagem com a água. Exemplo: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina.

b. Polares: possuem cadeia lateral com grupos que possuem carga parcial e são capazes
de fazer ligação de hidrogênio com a água. Exemplo: asparagina, glutamina, serina e
treonina.

c. Ácidos: possuem cadeia lateral com grupos que apresentam carga negativa, em
solução neutra, apresentando, assim, características ácidas. Exemplo: aspartato,
cisteína, glutamato e tirosina.

d. Básicos: possuem cadeia lateral com grupos carregados positivamente, em solução

neutra, apresentando características alcalinas. Exemplo: arginina, lisina e histidina.

A tabela abaixo mostra a estrutura química dos vinte aminoácidos:

Classificação dos Aminoácidos quanto as suas Necessidades Nutricionais

Levando em consideração o critério nutricional, os aminoácidos são classificados em essenciais

e não essenciais. Definem-se os aminoácidos essenciais como aqueles que não são produzidos
nas células e, desta forma, devem ser obtidos por meio da alimentação. Já os aminoácidos não
essenciais são os que podem ser produzidos pelas células.

A tabela abaixo lista os aminoácidos essenciais e não essenciais.

Aminoácidos Essenciais Aminoácidos Não-Essenciais

Arginina Alanina

Histidina Aspártico

Isoleucina Asparagina

leucina Glutâmico

Lisina Glutamina

Metionina Cisteína

Fenilalanina Glicina

Treonina Prolina

Triptofano Serina

Valina Tirosina

Fonte: Do autor.
Abaixo, gráfico exemplificativo da ocorrência geral dos aminoácidos nas células do corpo
humano:

Fonte: Do autor.

Funções dos Aminoácidos

Os aminoácidos são indispensáveis na construção e manutenção de tecidos, na formação de

enzimas, anticorpos, hormônios, fornecimento de energia e também na regulação de
processos metabólicos.

Abaixo, os principais tipos de aminoácidos e suas funções no organismo humano:

Aminoácido Função Alimento

Auxilia na formação do
colágeno, no crescimento
Lisina Queijo e derivados.
ósseo e ajuda na inibição
dos vírus.

Ajuda no crescimento do
tecido muscular, é
essencial nas funções do Carne, peixe e derivados
Glutamina
sistema imunológico, do leite.
ajuda a memória e
estimula a inteligência.
 Aumenta a resistência e
diminui a fadiga durante o
Leucina exercício físico. Ajuda a Soja e feijão.
diminuir a perda de massa
muscular na velhice.

Atua como
neurotransmissor
Triptofano Chocolate amargo.
responsável pela sensação
de bom humor.

Atua como
neurotransmissor do
sistema nervoso. Utilizado
Ácido glutâmico Glúten.
na indústria, na forma de
glutamato, para realçar o
sabor dos alimentos.

Elemento principal na
formação do colágeno.
Fenilalanina Peixe e frango.
Utilizado na indústria
como adoçante.

Precursor de
neurotransmissores, Nozes, castanhas e cereais
Tirosina
aumenta a sensação de integrais.
bem-estar.

Fonte: Artilheiro, 2012.

Nomenclatura e Representações dos Aminoácidos

Os aminoácidos foram denominados com nomes comuns de acordo com três critérios:

a. A fonte a partir da qual eles foram pela primeira vez obtidos na forma pura: a tirosina
(termo que vem de tyros, do grego, que significa queijo), por exemplo, foi assim
nomeada por ter sido obtida do queijo. A asparagina, assim foi denominada porque foi
obtida do aspargo.

b. Característica química do aminoácido: a fenilalanina, por exemplo, foi assim nomeada

por apresentar um grupo fenil ligado ao aminoácido alanina.
 c. Propriedade do aminoácido: por exemplo, a glicina, que recebe esse nome por ter o
sabor doce, lembrando os glicídios.

A maioria dos aminoácidos tem seus nomes terminados com o sufixo “ina”, como a prolina,
glicina, alanina asparagina. Outros têm nomes terminados em “ano”, como o triptofano e em
“ico”, como o ácido aspártico e o ácido glutâmico.

A tabela abaixo evidencia os 20 aminoácidos padrões, acompanhados das abreviaturas de uma

e de três letras. Essas abreviaturas são utilizadas para descrever de forma prática a sequência
de aminoácidos das proteínas.

Abreviatura de uma
Aminoácidos Abreviatura de três letras
letra

Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Ácido aspártico Asp D

Ácido glutâmico Glu E

Cisteína Cys C

Glicina Glv G

Glutamina Gln Q

Histidina His H
 Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Lisina Lys K

Metionina Met M

Fenilalanina Phe F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Tirosina Tyr Y

Treonina Thr T

Triptofano Trp W

Valina Val V

A regra seguida na abreviatura de três letras da maioria dos aminoácidos consiste em registrar
as três primeiras letras iniciais do seu nome em inglês. A abreviatura de uma letra é usada em
textos científicos quando se quer comparar as sequências de aminoácidos de diversas
proteínas. Essa abreviatura é feita, para a maior parte dos aminoácidos, usando a primeira
letra do nome do aminoácido correspondente. Alguns têm símbolos que não têm nenhuma
relação com os seus nomes, como por exemplo, o triptofano e a lisina, que são representados
por W e K, respectivamente. Como já existem dois aminoácidos representados pelas letras L (a
leucina) e T (a treonina), convencionou-se representar a lisina com a letra K e o triptofano com
a letra W.
Peptídeos

Os peptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos formadas a partir da reação dos

aminoácidos. Nessa reação, o grupo carboxila de um aminoácido reage com o grupo amina de
um outro aminoácido, produzindo uma ligação covalente denominada ligação peptídica. Uma
unidade de aminoácido na cadeia polipeptídica é denominada resíduo devido à perda de uma
hidroxila pelo grupo carboxila de um aminoácido e a eliminação de um átomo de hidrogênio
pelo grupo amina.

Fonte: https://sciencenightclub.files.wordpress.com/2016/03/5c4a4-
ligac3a7c3a3opeptidica1.png

Quando duas moléculas de aminoácido se unem elas sofrem uma reação de condensação
formando uma ligação amida. O produto desta união é denominado peptídeo, e a ligação
amida ganha um nome especial de ligação peptídica. Por convenção o grupo amino livre é
sempre representado a esquerda, e o grupo carboxila livre a direita.
Síntese de Peptídeos

Os peptídeos podem apresentar ação hormonal, sendo, talvez, o mais conhecido e um dos
mais importantes a insulina. Esta substância é secretada pelo pâncreas e regula o metabolismo
da glicose, sendo que a sua deficiência causa o diabetes. Trata-se de um peptídeo constituído
por duas cadeias peptídicas A e B, unidas entre si por duas ligações dissulfeto. A cadeia A é
mais curta com 21 resíduos de aminoácidos, enquanto a cadeia B contém 30 resíduos.

Nomenclatura dos Peptídeos

Os peptídeos que apresentam até dez resíduos de aminoácidos, são nomeados empregando os
prefixos di, tri, tetra, penta, hexa, hepta, octa, nona e deca ao nome peptídeo. Por exemplo: o
peptídeo formado por dois aminoácidos é denominado dipeptídeo; o que é formado por
três, tripeptídeo; por quatro, tetrapeptídeo; por cinco, pentapeptídeo.

Para os peptídeos que apresentam mais de dez resíduos de aminoácidos utilizamos os

termos oligopeptídeos ou polipeptídios.

Os oligopeptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos. Esse termo se aplica a peptídeos com
um número máximo de 20 resíduos de aminoácidos. Já polipeptídio é um termo empregado
para se referir a peptídeos com mais de 20 resíduos de aminoácidos. Esse termo é empregado
também como sinônimo de proteína ou de uma cadeia de proteína.

Alguns autores divergem na diferenciação de peptídeos de proteínas. Segundo Lehninger, um

polímero de aminoácidos é considerado uma proteína quando apresentar uma cadeia com 100
unidades de aminoácidos. Devlin defende que uma proteína deve conter uma cadeia com um
número mínimo de 70 aminoácidos e para Donald Voet, a partir de 40 aminoácidos. Então,
para evitar dúvidas ao se nomear peptídeo com mais de dez aminoácidos, é conveniente
chamá-los simplesmente de peptídeos.

Peptídeos de Ocorrência Biológica

Alguns peptídeos exercem importantes atividades biológicas, como os dipeptídeos carnosina e

anserina que atuam como tampões. Os tampões são misturas de ácidos e bases fracos que
atuam no tamponamento do pH, ou seja, atuam evitando variações no valor de pH tanto para
valores ácidos como básicos. Esses dipeptídeos atuam tamponando o pH de células
musculares. O tripeptídeo glutationa atua como um antioxidante, evitando a oxidação de
moléculas orgânicas e de metais, como o íon F2+ que pode ser oxidado a Fe3+. O aspartame é
um dipeptídeo formado por fenilalanina e aspartato. O aspartame é um adoçante de baixa
caloria, obtido por processos industrializados, é bastante utilizado em dietas de
emagrecimento.
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Aula 2 Proteínas

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Proteínas

As proteínas são polímeros de aminoácidos, unidos por ligação covalente do tipo amida
denominada ligação peptídica. Uma proteína contém mais de 100 resíduos de aminoácido o
que equivale a uma massa molar superior a 10.000g/mol. As proteínas exercem as mais
diferentes funções num organismo, como, por exemplo, a hemoglobina que é a proteína
transportadora de oxigênio ou a queratina que forma os cabelos e unhas.

https://www.sementesdasaude.com/wp-content/uploads/proteinas7.jpg

A síntese de proteínas ocorre nas células vivas sob a influência de sistemas enzimáticos, e a
ligação peptídica é repetida, formando cadeias longas de resíduos de aminoácidos. A
condensação de menor número de aminoácidos forma compostos de peso molecular
relativamente baixo.
Existem proteínas de diferentes tamanhos, com cadeias peptídicas variando de 104
aminoácidos e massa molar de 12.400g/mol no citocromo C até 26.926 aminoácidos e massa
molar de 2.993.000g/mol na titina. Essas proteínas podem conter uma única cadeia peptídica
como o citocromo C e a titina, duas cadeias como a hexocinase, três como a quimotripsina ou
até mais como a glutamina sintetase que contém doze cadeias peptídicas.

Nem todos os aminoácidos participam necessariamente de uma proteína, mas a maioria

desses compostos contém na molécula grande proporção de um mesmo aminoácido. Alguns
aminoácidos são encontrados em poucas proteínas, porém em concentrações elevadas. É o
caso da hidroxiprolina, pouco distribuída na natureza, mas constituindo ao redor de 12% da
estrutura do colágeno.

As estruturas e propriedades das proteínas e dos peptídeos também são diferentes; em geral
os peptídeos, ao contrário das proteínas, possuem cadeia reta, são solúveis em água, não
coagulam pelo calor e não precipitam em soluções saturadas de sulfato de amônio. Todas as
proteínas são constituídas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre e possuem
composição muito semelhante: 50% a 55% de carbono, 6% a 8% de hidrogênio, 20% a 24% de
oxigênio, 15% a 18% de nitrogênio e de 0,2% a 0,3% de enxofre. Existem proteínas nas quais o
teor de enxofre pode chegar a 5%. Muito raramente as proteínas contêm fósforo.

Algumas proteínas contêm outros grupos químicos ligados em suas estruturas além dos
aminoácidos. Essas são denominadas proteínas conjugadas, e o grupo diferente denominado
de grupo prostético. Dependendo da natureza química dos grupos prostéticos podemos
classificar as proteínas como: lipoproteínas (grupo prostético é um lipídeo), glicoproteínas
(grupo prostético é um carboidrato), fosfoproteína (grupo fosfato), hemeproteína (grupo
heme), metaloproteínas (metais como ferro, zinco, cálcio, molibdênio, cobre).

Como as proteínas são componentes essenciais à matéria viva, atuam como catalisadores
biológicos, transportadores de oxigênio, de vitaminas, de fármacos e de ferro, além de
desempenharem papel imune como os anticorpos, e reguladores como a insulina e o glucagon.
Executam também funções relacionadas ao movimento, tendo como principal exemplo a
actina e a miosina, além de papel estrutural como o exercido pelo colágeno. Ressaltando a
importância desempenhada na transmissão dos impulsos nervosos e também no controle do
crescimento e diferenciação celular.

Além das funções mencionadas acima, as proteínas apresentam grande importância fisiológica
na manutenção da distribuição de água entre o compartimento intersticial e o sistema vascular
do organismo, participação na homeostase e coagulação sanguínea, nutrição de tecidos,
formação de tampões para a manutenção do pH.

Organização Estrutural das Proteínas

A organização espacial das proteínas é resultante dos tipos de aminoácidos que as compõem e
de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência dos aminoácidos irá
determinar o tipo de interação possível entre as cadeias laterais, que determinará a forma da
proteína.
a) Estrutura Primária: corresponde à uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
“colar de pérolas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi
terminal”, sendo assim, o esqueleto da proteína. Essa sequência é determinada
geneticamente e é específica de cada proteína, sendo o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da proteína.

b) Estrutura Secundária: é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na

sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais
simples estruturalmente. São consideradas estruturas longas que se enrolam, formando
uma estrutura helicoidal ou paralela, se subdividindo em alfa-hélice ou beta-pregueada.

c) Estrutura Terciária: dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na

sequência polipeptídica, fornecendo assim à proteína a forma tridimensional. Ocorre nas
proteínas globulares, em especial, nas enzimas, são mais complexas estrutural e
funcionalmente.
d) Estrutura Quaternária: são duas ou mais proteínas unidas, dadas pela distribuição
espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades das moléculas.
Estas subunidades se mantêm unidas por forças covalentes, podendo atuar de forma
independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
Desnaturação Proteica

A desnaturação ocorre quando uma proteína perde a sua estrutura nativa secundária, terciária
e/ou quaternária. A estrutura primária não é necessariamente quebrada pela desnaturação. O
estado desnaturado está sempre relacionado coma perda da função da proteína. A perda da
função não é, segundo Mello (2010), sinônimo de desnaturação, pois pequenas alterações
conformacionais podem levar a perda da função, mesmo sem ocorrer a desnaturação.

A concentração de uma proteína na célula é controlada por sua velocidade de síntese e

degradação. Entender o processo que controla a degradação de uma proteína é tão
importante quanto entender o processo que regula a sua síntese. Logo, a desnaturação da
proteína é a etapa que controla a velocidade de sua degradação. Enzimas celulares e organelas
“digerem” proteínas desnaturadas. A desnaturação pode ocorrer devido a adição de ureia,
base forte, ácido forte, solvente orgânico e aquecimento.

Para finalizar, na tabela abaixo, algumas proteínas essenciais para o bom funcionamento do
organismo humano:

Proteína Importância Localização

Fios de cabelo, pele e

Queratina Impermeabilizante
unha

Glúten Absorção de água Cereais

Fornecimento de Principal proteína do

Caseína
aminoácidos essenciais leite

Actina e Miosina Contração muscular Músculo

Elastina Melhorar a elasticidade Pele

Fonte: Artilheiro, 2012

Indicação de Leitura

No site abaixo você encontra o artigo publicitário “Dossiê das Proteínas” publicado pela
Revista Food Ingredients Brasil.

http://revista-fi.com.br/upload_arquivos/201606/2016060218449001464976098.pdf

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Encerramento
Ao final da aula de hoje podemos concluir que a prática de uma alimentação saudável faz com
que possamos adquirir os aminoácidos que não conseguimos sintetizar, e também, manter em
equilíbrio a produção dos demais, para que a formação de proteínas ocorra de forma
adequada e consequentemente seja mantida a homeostase do organismo.

Referências
ARTILHEIRO, A. S. Bioquímica. São Paulo: Colégio Meta, 2012.

CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3 ed. Porto Alegre: Artmed Editora, 2000.

GALLO, L. A. et al. Fundamentos de Bioquímica para Ciências Biológicas, Ciências dos

Alimentos, Agronômicas e Florestais. Piracicaba: Esalq-USP, 2012.

MELLO, M. S. Bioquímica. 2010. Disponível

em: http://www.maximcursos.com.br/pdf/apostila_bioquimica_2010.pdf (Links to an external
site.). Acesso em 13 dez 2016.

MOTTA, V. T. Bioquímica Básica. Laboratório Autolab LTDA, 2005.

MURRAY, Robert K. et al. Bioquímica Ilustrada de Harper. 29 ed. Porto Alegre: AMGH, 2014.

VOET, Donald et al. Bioquímica. 4 ed. Porto Alegre: Artmed Editora, 2013.