Universidade Federal do Piauí

Centro de Ciências da Saúde

Departamento de Bioquímica e Farmacologia
Disciplina:Bioquímica

Aminoácidos e Peptídeos

Prof. Dr. Paulo Alex Bezerra Sales

 AMINOÁCIDOS
Substâncias (“Blocos de construção“) que apresentam as funções
amina (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH)
ESTRUTURA GERAL

Ácido carboxílico com amina primária no carbono α (assimétrico)

Diversas funções Biológicas
Representação dos estereoisômeros no espaço
Fórmulas em perspectiva e projeção

Na natureza os aminoácidos são encontrados na forma L

Os D-aa aparecem somente em alguns antibióticos
e em paredes de células bacterianas
Conformação essencial para função
Interações entre biomoléculas são Estereoespecíficas
Classificação com relação a síntese
 Classificação dos aminoácidos

Baseada nas propriedades do Grupo R

1) Apolares, alifáticos
2) Aromáticos
3) Polares, não - carregados
4) Carregados positivamente
5) Carregados negativamente
 Classificação dos aminoácidos

Prolina
Grupo Imino
Rigidez a estrutura proteica em que o aminoácido está inserido
Metionina
Possui átomo de enxofre
Glicina
(cadeia lateral = H) é o único aminoácido que não possui carbono
assimétrico
Flexibilidade à proteína em que se insere
 Classificação dos aminoácidos

 Aminoácidos RELATIVAMENTE APOLARES

 Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água
 Triptofano - Anel Indol
 Classificação dos aminoácidos

Serina, treonina : grupos hidroxila: pontes de hidrogênio

Asparagina e Glutamina: Amida
Cisteína: Grupamento: SH (tiol)
Nas estruturas proteicas pode ocorrer a reação SH-SH, formação
de pontes dissulfeto pela oxidação da proteína, conferindo estabilidade à
estrutura
Pontes dissulfeto
Insulina bovina
 Classificação dos aminoácidos

Cadeias laterais básicas

Histidina: Único aminoácido padrão que possui uma cadeia

lateral com pK próximo a neutralidade
Grupo imidazol

Arginina: Grupo Guanidina

 Classificação dos aminoácidos

Derivados da Asparagina e Glutamina

Segundo grupo Carboxila: Cadeia lateral

Aminoácidos Incomuns
Aminoácidos Incomuns
 Aminoácidos incomuns
Produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução de um
dos 20 aminoácidos clássicos

• Modificações pós-traducionais
 4-hidroxiprolina:Parede vegetal, colágeno
 5-hidroxilisina: Colágeno
 6-N-metil-lisina: Miosina
 Gama – carboxiglutamato: Protrombina
 Desmosina : Elastina
 Fosforilação de resíduos

• Selenocisteína : Glutationa - Peroxidase

– Selênio ao invés de enxofre na Cys
– É adicionado durante a tradução por mecanismo específico e
regulado
 Outras funções
OUTRAS FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
 Neurotransmissores
Glicina
GABA (descarboxilação de Gln)
Glutamato
Dopamina

 Mediador da inflamação
Histamina (descarboxilação de His)

 Hormônio
Tiroxina (derivado de Tyr)
 Aminoácidos são ionizáveis

Substâncias Anfóteras
Possuem natureza dual

Podem funcionar :
Como ácidos ou bases

Doam ou recebem prótons

 Carga elétrica dos aminoácidos varia
com o pH
Grupos ionizáveis
Forma protonada: -COOH e –NH3+
Forma desprotonada: -COO- e –NH2

 Soluções muito ácidas os dois grupos se apresentam protonados

 Soluções muito alcalinas os dois grupos se apresentam desprotonados
 Soluções neutras os aminoácidos se apresentam como um íon dipolar
 Curva de titulação
Representação gráfica de uma sequência de reações observadas após
a adição ou remoção de prótons em um sistema
 pK: tendência de um grupo
fornecer um próton ao meio

Podem perder até 2 prótons

para o meio

Função das proteínas

depende do pH ao qual estão
submetidas

 pI: pH da solução para o qual a

carga absoluta do aminoácido é
nula
Alguns aminoácidos podem ter átomos ionizáveis
também em sua cadeia lateral
Valores de pK’dos grupos ionizáveis de aminoácidos
 Peptídeos

- Compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos

-Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o

grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma
molécula de água
 Peptídeos

2 resíduos de aminoácidos: dipeptídeo

3 resíduos de aminoácidos: tripeptídeo
4 resíduos de aminoácidos: tetrapeptídeo
Oligopeptídeos
Polipeptídeos

A sequência dos aminoácidos na cadeia peptídica é

denominada de estrutura primária
 Os peptídeos são extremamente diversificados em termos
funcionais
 Muitos atuam como hormônios ou fatores liberadores destes,
enquanto outros são neuropeptídeos, neurotransmissores,
toxinas, antibióticos naturais, adoçantes ou substratos de
proteases
 Peptídeos também são ionizáveis

 Ou seja, possuem
curva de titulação
característica
Não há possibilidade de ionização do grupamento que
faz parte da ligação peptídica
 Hidrólise das ligações peptídicas
 Hidrólise total: Fervura com ácido ou base forte ocorre a hidrólise de
todas as ligações peptídicas

 Hidrólise seletiva: Certas enzimas proteolíticas: ligações peptídicas de

aminoácidos específicos
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS
 Tripsina
Hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence
a um resíduo de lisina ou arginina

 Quimotripsina
Hidrolisa apenas ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence a
um resíduo de fenilalanina, triptofano ou Tirosina
 Pepsina
Hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino pertence a
um resíduo de fenilalanina, triptofano, tirosina, Leucina
 Hidrólise das ligações peptídicas

Exemplo de peptídeo hidrolisado por diferentes proteases

Tyr - Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala - Gly

 TRIPSINA
(3 fragmentos)
Tyr – Lys // Glu - Met - Leu - Gly – Arg // Ala – Gly

 QUIMOTRIPSINA
(2 fragmentos)
Tyr // Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala – Gly