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2-A ligação peptídica é estabelecida por meio da reação entre o grupo amino de um
aminoácido e o grupo carboxila de outro aminoácido, com a eliminação de uma molécula de
água. Esse processo ocorre por meio de uma reação de condensação, que forma uma ligação
covalente entre os átomos de carbono e nitrogênio dos aminoácidos.
3-As principais funções das proteínas incluem catalisar reações químicas, transportar
moléculas através da membrana celular, armazenar nutrientes, proteger o organismo contra
patógenos, fornecer estrutura e suporte para células e tecidos, além de participar da
contração muscular e do metabolismo energético.
4-Proteínas multiméricas são formadas por duas ou mais subunidades polipeptídicas distintas,
que se unem por meio de ligações não covalentes. Exemplos incluem a hemoglobina (duas
subunidades α e duas subunidades β), a enzima hexoquinase (quatro subunidades idênticas) e
a ATP sintase (duas subunidades F0 e doze subunidades F1).
5-Proteínas simples são compostas apenas por cadeias polipeptídicas, enquanto as proteínas
conjugadas apresentam um grupo prostético não peptídico associado à cadeia polipeptídica.
6-Não, nem todas as proteínas conjugadas são multiméricas. Algumas proteínas conjugadas,
como a mioglobina, possuem apenas uma subunidade polipeptídica, mas apresentam um
grupo prostético (no caso da mioglobina, um grupo heme).
7-Um grupo prostético é um grupo não peptídico que se liga à cadeia polipeptídica de uma
proteína, geralmente por meio de ligações covalentes. Exemplos incluem grupos heme, flavina,
biotina, cobalamina e fosfato.
8-Correto.
9-Os níveis estruturais das proteínas se referem às diferentes formas tridimensionais que uma
proteína pode assumir. Essas estruturas são importantes porque determinam as propriedades
e funções da proteína.
10-Os níveis estruturais das proteínas incluem: estrutura primária (sequência linear de
aminoácidos), estrutura secundária (padrões de dobra local, como hélices e folhas beta),
estrutura terciária (arranjo tridimensional completo da cadeia polipeptídica) e estrutura
quaternária (arranjo tridimensional das subunidades polipeptídicas em uma proteína
multimérica). As ligações envolvidas incluem ligações peptídicas (entre os aminoácidos),
ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e pontes dissulfeto.
11-Os aminoácidos predominantes nas estruturas secundárias são a alanina, glicina e prolina,
enquanto na estrutura terciária, predominam aminoácidos hidrofóbicos, como leucina,
fenilalanina e valina. A organização nas estruturas secundárias é dada por ligações de
hidrogênio entre os grupos amida das cadeias laterais dos aminoácidos, que podem formar
hélices α ou folhas β.
13-Quando uma proteína se desnatura, sua estrutura tridimensional é perdida e ela perde sua
função biológica. Isso ocorre quando a proteína é exposta a condições extremas, como altas
temperaturas, pH muito ácido ou básico, ou a presença de agentes desnaturantes.
14-Os principais agentes que promovem a desnaturação são o calor, ácidos e bases fortes,
solventes orgânicos, detergentes, sais de metais pesados e radiação.
15-A renaturação da proteína ocorre quando a proteína desnaturada volta a sua estrutura
tridimensional funcional. Isso pode ocorrer naturalmente, quando a proteína é exposta a
condições mais adequadas de temperatura, pH ou outras condições ambientais, ou pode ser
induzida por técnicas de renaturação in vitro, como diluição em um ambiente adequado.
16-As proteínas conjugadas são aquelas que possuem grupos prostéticos não aminoácidos
ligados covalentemente a elas. Exemplos incluem:
17-As proteínas fibrosas são longas e estreitas, com uma estrutura altamente repetitiva, e são
geralmente insolúveis em água. Elas têm uma função estrutural, como o colágeno no tecido
conjuntivo. As proteínas globulares, por outro lado, são compactas e solúveis em água. Elas
têm uma variedade de funções biológicas, como a enzima tripsina no sistema digestivo.