Proteínas Gerónimo Segurar

Milagre Felisberto Ahinlavela

Raicha Arlindo Botão
Sabite Saíde
Jamcia Ernesto Lucas
  Tipos de proteínas
 Propriedades
Questões  Aplicação e papel Biológico
importantes  Enzimas e aplicações
 Proteínas
 As proteínas são formadas através de ligações peptídicas entre
os diversos tipos de aminoácidos.

 Aminoácidos são moléculas formadas por Carbono,

Hidrogénio, Oxigénio e Nitrogénio, nas quais encontramos um
grupo amino e um grupo carboxílico .

 Quase todas as proteínas contêm enxofre. Algumas proteínas

contêm elementos adicionais, particularmente Fósforo, Ferro,
Zinco e cobre.

 Independentemente de sua função ou espécie de origem, as

proteínas são constituídas basicamente por um conjunto de
vinte aminoácidos.
Proteínas
 Tipos de Proteínas

1. Quanto a Com posição:

a) Proteínas Simples: por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
b) Proteínas Conjugadas: por hidrólise liberam aminoácidos
mais um radical no peptídico (grupo prostético). Ex:
metaloprotelnas, hemeprotelnas, lipoproteínas, glicoprotelnas,
etc.

2. Quanto ao número de cadeias polipeptídeas:

a) Proteínas monoméricas: formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.
b) Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica, são as proteínas de estrutura e função mais
complexas.
 Tipos de Proteínas

3. Quanto à Forma:
a) Proteínas Fibrosas: são formadas geralmente por longas
moléculas mais ou menos rectilíneas e paralelas ao eixo da
fibra. Ex: colágeno, queratina.
b) Proteínas Globulares: de estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis em água
e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários
milhões. Ex: hemoglobina.

3. Quanto ao modo de interacção com a membrana:

c) Proteínas integrais: interagem directamente com a membrana;
d) Proteínas periféricas: associam-se às membranas ligando-se à
superfície delas; proteínas ligadas a lipídeos
Proteínas:
Fibrosas
Globulares
Estrutura de Proteínas
 Estrutura de Proteínas

Estrutura Primaria
 Sequencia de aminoácidos.
 Determinada pela sequência de aa’s de uma proteína.
 E o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molécula.

Estrutura secundaria:
 Cadeias enrolando-se, em geral, formando uma hélice.
 Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes na estrutura
primária.
 Alguns tipos particularmente estáveis e frequentemente encontrado nas
proteínas.
 Os mais proeminentes são as conformações : - hélice e .
 Estrutura tridimensional decorrente das interacções das ligações de
hidrogénio entre aminoácidos distantes um do outro na estrutura primária.
 Estrutura de Proteínas

𝛼 - hélice
O arranjo mais simples que a
cadeia polipeptídica pode
assumir com suas ligações
peptídicas rígidas (mas com as
demais ligações simples livres
para a rotação) é uma estrutura
helicoidal.
A cadeia é fortemente retorcida
em torno de um eixo imaginário
longitudinal, que passa pelo
centro da hélice.
 Estrutura de Proteínas
Conformações-
A conformação estende-se em uma estrutura de ziguezague em vez de helicoidal. As
ligações de hidrogénio são formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia
polipeptídica.
 Estrutura de Proteínas

Estrutura Terciária:
 Estrutura tridimensional
 O arranjo tridimensional global de
todos os átomos em uma proteína.
 Cadeias laterais hidrofóbicas no interior
e hidrofilicos na superfície externa.

Interacções que estabilizam a

estrutura terciaria:
1. Pontes de dissuifetos (-SH)
2. Interacções hidrofóbicas:
3. Ligações de Hidrogénio
4. interacções iónicas
 Estrutura de Proteínas

Estrutura quaternária
 Duas ou mais cadeias estão entrelaçadas.
Proteínas que contêm duas ou mais cadeias
polipeptídicas separadas (subunidades) que
podem ser idênticas ou não.

 Estas subunidades se mantém unidas por

forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não-covalentes, como pontes de
hidrogénio, interacções hidrofóbicas, etc.

 As subunidades podem actuar de forma

independente ou cooperativamente no
desempenho da função bioquímica da
proteína.
 Propriedades das proteínas
As propriedades funcionais das proteínas são definidas como
propriedades físico-químicas que afetam o seu comportamento no
alimento durante o preparo, processamento e armazenamento, e
contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos.

Classificação
Hidrofílicas: afinidade com a água.

Interfásicas: capacidade das moléculas de proteína se

unirem formando uma película entre duas fases.

Intermoleculares: capacidade de formarem

ligações entre si ou com outros componentes dos
alimentos.

Organolépicas: manifestam-se através dos órgãos

dos sentidos, referindo-se a textura, cor, sabor e aroma.
Propriedades das proteínas
 Aplicações e papel biológico

 Elementos estruturais (colágeno, queratina);

 Contracção e movimentação (actina e miosina);
 Fonte de nutrientes e de reserva (ovoalbumina, caseína,
ferritina);
 Veículo de transporte para gorduras, vitaminas e alguns
minerais (hemoglobina, lipoproteínas, etc.);
 Pontes de ligação ou receptores na parede celular;
 Actividade enzimática (a maioria das enzimas são proteínas) e
hormonais (insulina, ocitocina, harmónio paratireóideo);
 Defesa do organismo (imunoglobulinas);
 Formação da maior parte dos músculos, órgãos internos e
externos, tecidos conectivo e cartilaginoso.
  Enzimas são moléculas com função catalisadora,
promovendo a elevação da velocidade das reacções
biológicas. Toda enzima é uma proteína, mas nem toda
proteína é uma enzima. Não é consumida após a reacção.

Enzimas e
aplicação

Propriedade das enzimas

 Sítio activo  a sua actividade é
 Eficiência catalítica influenciada por factores
 Especificidade como a temperatura, o pH ou
 Cofactores a presença de outras
 Regulação substâncias.
Classificação e aplicação

Classificação

Aplicação
Obtenção e aplicação

 Na industria
 Na Química
 Na Medicina
Obrigado