Proteínas

Proteínas
Característica anfótera dos AA
Capacidade de modificação da carga elétrica do grupamento R

Conformação estrutural
Sequência de AA
diversificada das proteínas Ligações Químicas
 As Proteínas são Formadas por L - Aminoácido

▪ O carbono α de todos os aminoácidos, com exceção da glicina, é assimétrico, já que está ligado a
quatro grupos diferentes: – NH3+, – COO−, – H e – R.

▪ Os aminoácidos com carbono α assimétrico apresentam dois isômeros opticamente ativos, os isômeros
D e L, que são imagens especulares um do outro;

➢ Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L- aminoácidos.

Aparecem somente em certos antibióticos e em

peptídios componentes da parede de
algumas bactérias.
 Ligação Peptídica
É a união de aminoácidos, feita através da união de um grupo amina de um
aminoácido com a carboxila do outro aminoácido, eliminando-se uma
molécula de água.

Ligação Amida
 Ligação Peptídica

▪ Oligopeptídeo: União de até 10 aminoácidos

✓ Dipeptídeo: União de 2 aminoácidos
✓ Tripeptídeo: União de 3 aminoácidos

▪ Polipeptídeo: União de 10 a 80 aminoácidos

➢ Proteína: Acima de 80 aminoácidos até milhares.

Oligopeptídeos
 Peptídeos e Proteínas

OLIGOPEPTÍDEO Poucos AA

Muitos AA
POLIPEPTÍDEO
(massa abaixo de 10.000)

Milhares de AA
PROTEÍNAS
(massa acima de 10.000)
 Peptídeos Ocorrência Biológica

Glutationa (tripeptídeo) Ação Antioxidante

Ocitocina (Polipeptídeo/ 9 AA) Hormônio estimula contrações uterinas

e promove ejeção do leite

Glucagon ( Oligopeptídeo / 29 AA) Hormônio que eleva os níveis de glicose

no sangue

Bradicinina (Polipeptídeo / 9 AA) Produzida no plasma ou estômago

apresenta potente ação vasodilatadora
O que determina a função de uma Proteína?

Hormônio

Anticorpo

Enzima

Proteína Estrutural
 Níveis de Organização Estrutural de uma Proteína

As proteínas são organizadas em 4 níveis de acordo com sua estrutura e complexidade

 Níveis de Organização Estrutural de uma Proteína

➢ Característica Anfótera:

✓ Capacidade de modificação da carga elétrica do grupamento permite que as

proteínas tenham conformação estrutural bastante diversificada;

➢ A flexibilidade dada pelo Cα:

✓ Livre rotação em seu eixo, confere uma grande versatilidade à proteína, o que faz de
sua estrutura tridimensional o ponto chave para sua função;

➢ Configuração tridimensional peculiar:

✓ Determinada pela sequência de aminoácidos e pelo grau de inclinação entre as

ligações químicas (proporcionada pelos arranjos intermoleculares).
Quem determina a sequência de AA em uma Proteína?
 Estrutura Primária

➢ Representada por uma sequência linear de AA presentes em uma proteína,

➢ A estrutura mantida pela ligação peptídica (covalente) e eventualmente,

dependendo da proteína, podem ser encontradas as pontes de dissulfeto.

➢ É determinada pelo código genético, para cada proteína, existe um código

genético específico.
 Estrutura Primária

➢ A sequência deve ser fundamentalmente mantida

➢ A ausência ou acréscimo de aminoácidos à estrutura primária das proteínas, pode

modificar sua eficácia funcional.
Importância da Estrutura Primária

Anemia
Falciforme
 Estrutura Secundária

➢ Mantida por ligações fracas (pontes de hidrogênio)

➢ Ocorre entre átomos da cadeia principal ( O do grupo carbonila e H do grupo amina
que está quatro resíduos a frente na cadeia.

➢ Dois tipos principais: Forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço:

❖ Alfa-hélice

❖ Folha beta-pregueada
 Estrutura Secundária
➢ Alfa-hélice:
➢ Proteína em forma de espiral (enovelamento de partes da cadeia polipeptídicas)

➢ As cadeias laterais dos radicais são projetadas para o lado de fora do espiral.

➢ É mantido por pontes de hidrogênio

 Estrutura Secundária
➢ Folha β- pregueada

➢ É uma estrutura que resulta de ligações por pontes de hidrogênio entre duas ou mais
cadeias polipeptídicas.

➢ As cadeias podem estar dispostas em paralelo ou antiparalelo.

➢ Ex: Queratina
Estrutura Secundária
 Estrutura terciária
➢ Conformação tridimensional da proteína.

➢ Consiste na interação entre estruturas secundárias (enovelamento global de toda

proteína).

➢ Resulta do dobramento correto das regiões secundárias da proteína (hélices alfa e

folhas beta).

➢ A configuração terciária de uma proteína tem inicio no seu processo de síntese com
a participação das chaperonas, proteínas especializadas no processo de
enovelamento.

Proteínas Globulares

Mioglobina
Interações na estrutura terciária

Pontes de H – entre AA polares e sem carga.

Interações hidrofóbicas entre AA apolares.

Interações iônicas (eletrostáticas) entre AA

polares.

Ponte dissulfeto (cisteína) – ligação covalente.

 Estrutura Quaternária

Envolve a associação de várias cadeias polipeptídicas,

chamadas subunidades proteicas.

➢ Subunidades Proteicas:

✓ Cada subunidade é, em si, uma proteína completa com sua própria estrutura primária,
secundária e terciária.

✓ As subunidades podem ser:

✓ Idênticas (Homoméricas) ou Diferentes (Heteroméricas).

✓ Podem ser diméricas, triméricas e multiméricas.

 Estrutura Quaternária
➢ As interações que mantêm as subunidades unidas na estrutura quaternária são
semelhantes às que estabilizam a estrutura terciária.

➢ Ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto e interações

eletrostáticas.

➢ A estrutura quaternária é crucial para a função de muitas proteínas.

Hemoglobina humana
Α2β2
4 cadeias polipeptídicas terciárias
 Classificação das proteínas quanto à forma

➢ Proteínas globulares:

➢ A cadeia polipeptídica “enrola-se” sobre si

mesma, criando uma estrutura compacta de
tendência esférica.

➢ Proteínas fibrosas:

➢ As cadeias enrolam-se entre si, criando uma

estrutura tipo fibra.
 Classificação das proteínas quanto à forma

Porção Interna
(Apolar)
Porção Externa
(Polar)

Insolúvel em água Geralmente solúvel em água

Apresentam função estrutural Enzimas

Colágeno Hemoglobina e Mioglobina

Queratina Anticorpos
 Proteínas Conjugadas

São aquelas que apresentam na cadeia polipeptídica uma molécula

orgânica não proteica, sendo esta chamada de grupo prostético.
 Desnaturação de Proteínas
Afeta a estrutura espacial perdendo a configuração original,
causando a perda da função biológica

➢ Temperatura
➢ pH

Reação Normalmente irreversível

Proteínas e suas Funções
 Funções das Proteínas
➢ Estruturais:

✓ Possuem a função de promover a sustentação estrutural aos tecidos do organismo,

✓ São constituintes básicos do cabelo, ossos, dentes e pele.

✓ Elastina e colágeno (atua na estrutura da pele)

✓ Queratina (atua na estrutura dos pelos, unhas e cabelos).

Colágeno
 Funções das Proteínas
➢ Reguladoras do Metabolismo:

✓ As proteínas hormonais atuam no controle global do metabolismo como

mensageiros químicos.

✓ Insulina e o Glucagon que controlam a glicemia.

 Funções das Proteínas
➢ Catalizadoras:

✓ Enzimas (proteínas), que participam de quase todos os processos biológicos, pois

catalisam milhares de reações químicas que ocorrem no nosso organismo.

✓ A anidrase carbônica é uma enzima que catalisa a reação de formação do ácido

carbônico que mantém o pH do sangue constante.

Anidrase Carbônica
 Funções das Proteínas

➢ Sistema Imunológico (Anticorpos):

✓ O mecanismo de defesa do organismo incluem diversas proteínas, como as

imunoglobulinas, que atua no combate as infecções bacterianas e virais.
 Funções das Proteínas

➢ Proteínas Sinalizadoras:

✓ São responsáveis por desencadear respostas celulares.

✓ Ex: Receptores, Bomba de prótons, canais iônicos.

 Funções das Proteínas

➢ Transporte de Substâncias:

✓ (Oxigênio, Lipídeos) são transportados graças a sua associação com proteínas do

plasma.

✓ O metabolismo das células dependem do recebimento contínuo de oxigênio.

✓ O transporte de oxigênio dos pulmões aos tecidos é efetuado pela hemoglobina

presente nas hemácias.