→Proteínas: -São chamados de AA pois

possuem um grupo amina e um

*É o composto orgânico mais
ácido carboxílico.
abundante do corpo humano.

* É formado por: C, O, H, N, S*
(algumas proteínas possuem o
enxofre).

*Cada gene tem informação para

formar uma proteína.
*Funções das proteínas:
-Estrutural (unha, cabelo, pele): ex:
colágeno.
-Energética (3° fonte): ex: lipídeos.
-Defesa (anticorpos).
-Enzimática (enzimas): acelera as
reações e diminui o gasto de energia
para essas reações.
-Hormonal (insulina, glucagon):
controla o nível de açúcar na
corrente sanguínea.
OBS: TODA enzima é uma proteína
mas nem toda proteína é uma
enzima.
*A proteína é formada de polímeros
que são formadas por monômeros
(aminoácidos) e eles se ligam pela
ligação peptídica (ligação entre
aminoácidos).
*Aminoácidos (AA):
-Só possuem 20 tipos de
aminoácidos.
-Dependendo da quantidade e de
sua posição formam proteínas
diferentes.
Amina radical ácido carboxílico
- Quando muda o radical muda o
tipo de aminoácido.
-Classificação dos aminoácidos:
°Naturais (produzimos): nosso
corpo produz naturalmente.
°Essenciais (não produzimos): é
necessário a ingestão.
°Semi-essenciais (produzimos
pouco – insuficiente): é necessário a
ingestão.
°É importante ter uma alimentação
balanceada para um bom
desempenho dos aminoácidos e
bom funcionamento do nosso corpo.
*Classificação das proteínas:
-Dipeptídeo (2 aminoácidos).
-Tripeptídeo (3 aminoácidos).
-Tetrapeptídeo (4 aminoácidos).
-Oligopeptídeos: possuem poucos
aminoácidos.
-Polipeptídeos: proteínas com
muitos aminoácidos.
*Na ligação peptídica o grupo amina
de um aminoácido se liga SEMPRE
ao ácido carboxílico de outro
aminoácido.

*Para que ocorra a ligação sai uma

molécula de água (síntese por
desidratação).

-A estrutura quaternária é formada

pela ligação de 4 ligações de
estruturas terciárias.

BIZU: gene → sequência de AA da

proteína → forma da proteína →
função da proteína

(se mudar a sequência da proteína

logo alterará sua forma e função)

*Fatores que afetam a forma de

*Hidrólise: quando a ligação uma proteína:
peptídica é quebrada pela pepsina a
-Mutação:
água tem que voltar para recompor a
ligação. °Exemplo:

*Estrutura das proteínas: Hemácia normal: Leu-Thr-Pro-Glu

-Primária (sequência linear de Hemácia falciforme: Leu-Thr-Pro-Val

aminoácidos).
-Desnaturação:
-Secundária.
°temperatura.
-Terciária.
°pH.
-Quaternária.
°Substâncias químicas.
OBS: a proteínas é funcional apenas
OBS: Renaturação: quando as
na forma terciária ou quaternária.
proteínas que sofreram mutação
OBS: a estrutura das proteínas vão voltam a forma original por meio das
mudando e se “embolando” devida ligações peptídicas (nem todas as
aos aminoácidos ligando-se uns aos proteínas fazem esse processo).
outros.
*Enzimas:
-As enzimas são específicas
(esquema chave e fechadura) pois
casa uma se liga um tipo de
substrato diferente e geram um
produto.

-Fatores que afetam a atividade

enzimática:

°Temperatura (atividade enzimática

em função da temperatura).

°pH (atividade enzimática em

função do pH).

-albumina, queratina, insulina,

glucagon e colágeno (é
importante saber a função).

-Proteína conjugada: quando a

proteína está ligada a uma outra
coisa.

Ex: Cromoproteína: a proteína tem

cor.

Glicoproteína: proteína + glicídios

(açúcares).

Lipoproteína: proteína + lipídeos.

Núcleoproteína: proteína + ácidos

nucleicos.

-Proteína simples: proteína normal.