Proteínas

Introduzindo...
- As mesmas unidades básicas: AMINOÁCIDOS
- Alta especificidade (mesmo que muito parecidas estruturalmente)
- Cada proteína deve ser expressa de uma forma específica  alterações nessa
expressão: perca de funcionalidade (patológico)

Estrutura
Primária: sequência de aminoácidos (N-terminal até o C-terminal)

*Carbono assimétrico ligado a um radical R, um grupo carboxila, um grupamento

amino e um hidrogênio
*O radical R é quem dá a especificidade do aminoácido
- Necessidade humana de nitrogênio: oferta de aminoácidos (PTN, peptídeos ou ainda
compostos nitrogenados não proteicos)
*o N compõe o DNA (formado por bases nitrogenadas) e é necessário para a
síntese proteica
- Pelas fontes alimentares, recebe-se essencialmente o nutriente na forma de PTN
(macronutriente)
- A indústria pode já ofertar esse nutriente processado, como na forma de aminoácidos
livres (glutamina), ou na forma de peptídeos (menos complexos) ...
- A quantidade de aa’s na cadeia polipeptídica é variável
- Proteína de alto valor biológico: animal (aa’s em uma quantidade e relação essencial)
 importante variar as fontes (animal e vegetal)  equilíbrio, bom escore químico
- Através da dieta, nós oferecemos o nitrogênio na forma de aminoácidos para que
possamos sintetizar as nossas próprias proteínas:
*A albumina que nós consumimos ao ingerir um ovo, por exemplo, não vai
prontamente para o nosso corpo na forma de albumina, ela é processada, nos ofertando
os aminoácidos necessários para que possamos formar a nossa própria albumina
- O que difere uma PTN de um peptídeo é a quantidade de aa’s:
*Proteína: no mínimo 50 aa’s
- Apresar de existirem cadeias polipeptídicas com milhares de aa’s, estes acabam se
repetindo ao longo de tal: as proteínas são essencialmente compostas por 20
aminoácidos  importância de estarem equilibrados (qualidade e quantidade)
- Proteína e polipeptídio podem parecer sinônimos, mas o que as difere são os
momentos metabólicos:
*ao consumir um ovo, recebemos a proteína albumina, mas ao ser quebrada
durante seu processamento no interior do organismo, ela origina diversos polipeptídios
(fragmentos da proteína que são originados por sua quebra)
- Os produtos industrializados podem conter proteínas, aminoácidos livres ou
peptídeos... (whey, glutamina, BCAAs)
Na prática
Característica da proteína do leite:
- Facilidade de ser desnaturada no estômago (formando coágulos)
- Desnaturar: mudar a conformação, o arranjo espacial, favorecendo a hidrólise
(desnovela as ligações mais fracas, mas não mexe na estrutura primária, só facilita sua
quebra)  expõe as ligações peptídicas, tornando mais fácil o acesso a elas e sua quebra
- A desnaturação facilita a digestão, mas esta propriamente dita ocorre quando há a
hidrólise da cadeia peptídica
- A hidrólise necessita de enzimas, a indústria pode fazer isso por meio de um
tratamento enzimático
- A desnaturação não precisa de enzimas, mas sim de condições relacionadas ao pH,
temperatura, atrito etc.

Aminoácidos essenciais e não essenciais

Aminoácidos essenciais: não conseguimos produzir de forma endógena, sendo
necessário adquiri-los pela dieta ou pelo reaproveitamento
- Fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano,
valina
Aminoácidos não essenciais: conseguimos produzir de forma endógena
- Alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina,
prolina, serina, tirosina
Aminoácidos condicionalmente essenciais: não conseguimos produzir de forma
endógena em quantidades suficientes
Importante! No momento da síntese proteica, todos os aminoácidos são essenciais!
- A terminologia “essencial” e “não essencial” refere-se ao recebimento exógeno.
O reaproveitamento é uma forma muito importante de ofertar os aminoácidos
essenciais para a síntese proteica:
- O que determina a necessidade de formar determinada proteína é o seu tempo de meia
vida útil
*É o que determina que o fígado precisa formar uma nova albumina, por
exemplo
- Toda proteína tem um tempo de vida útil: meia vida
*A albumina, por exemplo, dura de 20 a 21 dias. Ao atingir os 20 dias, só terá
metade de sua quantidade, e isso é a ordem para que uma nova proteína seja produzida
- Quando uma proteína é degradada, ela vai sendo quebrada e, os aminoácidos
resultantes dessa quebra (proteólise) são utilizados para a síntese de novas proteínas 
reaproveitamento, reciclagem de aa’s
- Essa é a forma endógena de ofertar aminoácidos essenciais!
- A degradação de uma proteína gera aminoácidos que podem ser utilizados para a
síntese de diversas proteínas com diversas funções e destinos
*A síntese de uma proteína muscular pode se utilizar de aminoácidos
provenientes da hidrólise de uma PTN hepática, por exemplo
- Em alguns setores específicos, existem proteínas bem particulares que sua hidrolise
não disponibiliza aa’s para construção de outras proteínas, mas sim para a reconstrução
de novas das mesmas
-- Aula 2 –
*Para lembrar: a síntese proteica ocorre devido a NECESSIDADE! Não é aleatório.
*Quando a PTN ultrapassa o período de meia vida já há prejuízo na funcionalidade
*Além das proteínas. os peptídeos, aminoácidos e os compostos nitrogenados não
proteicos exercem funcionalidade!
Ex:
creatina (composto nitrogenado não proteico) deriva de aminoácidos como a arginina
serotonina (composto nitrogenado não proteico) deriva do triptofano (aminoácido)
glucagon (peptídeo)

Funções
Ações estruturais – fazem parte da célula, do formato dela, da estrutura...
 Componente de estruturas moleculares
*atrofia da célula: perda de proteína
 Matriz para o osso e tecido conjuntivo – colágeno e elastina
 Maior componente celular – crescimento e diferenciação celular
*Balanço nitrogenado: diferença entre a quantidade inferida e perdida pelo organismo
*Nitrogênio ingerido: o da dieta e o reabsorvido de secreções digestivas e de vias
urinárias
*Nitrogênio perdido: a soma do urinário, fecal e de perdas obrigatórias como pele, pelo,
secreções, unha.
Ações dinâmicas – o que ocorre dentro da célula
 Transporte – plasma/membranas/citoplasma
- Albumina (clara do ovo): proteína plasmática; formada no fígado; transporte
eclético (minerais, vitaminas, ácidos graxos livres, fármacos, a bilirrubina)
- RBP: produzida no fígado, transporte específico de vitamina A
- Proteínas de membrana: seletividade da célula: glut4 (transporte e
reconhecimento de glicose)
- Proteínas que transportam nutrientes dentro da própria célula: transporte
citoplasmático: FABP (transporte de ácidos graxos)
 Enzimática
- Especificidade; substratos específicos, locais de ação...
- Digestão: têm a capacidade de hidrólise
 Hormonal
- Glucagon e insulina
- Neurotransmissão e regulação
 Equilíbrio osmótico e ácido-básico
- A quantidade de água dentro da célula é bem regulada
- Albumina: proteína que regula a quantidade de água no sangue e nos fluidos
corporais: controla a pressão osmótica para que a água não extravase
- Edema e ascite (desnutrição proteica; quantidades séricas de albumina baixas
no sangue)
- O pH também é bem regulado e as oscilações devem ser momentâneas;
soluções tampão: evita variações do pH (NaHCO₃ gerado pelo pâncreas)
- Sistema proteico; oxiemoglobina e hemoglobina gerando elementos proteicos
que monitoram as variações de pH do sangue para evitar acidose ou alcalose
- O rim também faz parte do mecanismo de regulação do pH
- O consumo de alimentos gera resíduos finais ácidos ou básicos a depender do
alimento, mas (em condições normais) devido as soluções tampão séricas, isso não deve
ser grande preocupação, pois as pequenas alterações resultantes da dieta são tamponadas
- Fonte de proteínas: resíduos mais ácidos
 Contração muscular
 - Deslizamento da actina sobre a miosina (proteínas estruturais exercendo ação
dinâmica)
- Proteínas contrateis
- Envolve enzimas, hormônios
 Mensageiro/sinais
- Catecolaminas: mensageiro hormonal que sinalizam a glicogenólise ativando
uma enzima glicogênio fosforilase
 Transcrição e tradução dos genes
- Síntese proteica para diversas finalidades
 Imunidade
- Anticorpos: imunidade mediada  imunoglobulinas

 AA – Energia
- A PTN gera aminoácidos que podem entrar na via metabólica para geração de
energia, mas não é uma prioridade!
- A prioridade para a geração de energia são os CHOs
- O ATP, formado na mitocôndria pela fosforilação oxidativa, é formado pelo
ADP que vem de NAD e FAD reduzido que vêm de cadeias de carbono;
- Assim, o necessário para a geração de energia são os carbonos, hidrogênios e
oxigênios, não os nitrogênios que compõe as PTNs e que devem ser utilizados para
outras funções
- Quando acontece de o aminoácido ser utilizado para geração de energia, ocorre
uma desaminação e geração do α-cetoácido e é este quem vai para a via metabólica para
geração de ATP
- Ainda assim, as proteínas acabam colaborando, pois na quebra de um
aminoácido o α-cetoácido pode acabar indo pra via metabólica, mas a colaboração é
bem menor que a dos CHOs
- A insulina, único hormônio considerado anabólico, é quem determina que a
glicose seja utilizada para a geração da energia
- O glucagon, hormônio catabólico, determina que os aminoácidos sejam usados
para a geração de energia na ausência de glicose