Caso 2
Propriedades Ácido/ Básica dos AACs e das
Bioquímica
Aula 1
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
*Proteínas são macromoléculas formadas por
unidades menores, os AACs
AAC é um composto orgânico que apresenta
amino e ácido carboxílico
Estrutura Química dos AAC
NH2 sempre ligado ao carbono alfa. O que
diferencia os AACs são seus radicais.
Em solução aquosa se tornam Íons dipolares. A
maioria dos AACs no organismo estão nessa
forma.
AACs Proteicos (20) são aqueles que formam as
proteínas. Se falta um dos 20 a proteína não é
possível formar proteínas.
-de cadeia ramificada (principais usados na
produção de energia): Valina, Leucina e Isoleucina
-AAC sulfurados (apresentam enxofre em seu
radical): Metionina e Cisteína
-AAC Essenciais (são aqueles que o organismo
não sintetiza ou sua síntese é inadequada, porém,
são necessários ao organismo e podem ser
obtidos na alimentação): Arginina (é AAC
essencial apenas para crianças pois elas ainda
não sintetizam esse AAC), Treonina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Metionina, Lisina, Histidina,
Triptofano e Fenilalanina.
Valor Nutritivo de uma Proteína
Apresenta Alta Digestibilidade (90% ou mais deve
ser digerida) e rica em AACs Essenciais.
As melhores são de origem animal:
Caseína (leite), Ovoalbumina (ovo) e proteínas da
carne
As de origem vegetal são deficientes em alguns
AACs
ex. Arroz tem pouca Lisina e muita Metionina
enquanto o feijão tem o oposto
*Veganos devem combinar alimentos para ingerir
todos os AACs essenciais
*AACs não-proteicos não formam proteínas
*AACs especiais são aqueles encontrados apenas
em algumas proteínas
proteínas
Por conta da sua estrutura, podem reagir tanto
com ácidos quanto com bases
*Não decorar o esquema, apenas que em meio
básico o AAC fica com carga - e em meio ácido, +.
*Para ser solúvel em água deve ser polar. O AAC
em meio básico ou ácido é solúvel, já em neutro é
insolúvel
ex. uma proteína com pI=4,6 em meio com pH=6
está solúvel com carga -. Mesmo o meio não
sendo básico, está mais próximo dele.
*Ponto isoelétrico é o pH do meio onde o AAC ou
a proteína se encontra totalmente neutra
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Aula 2
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Ligação peptídica
É a ligação entre o grupo ácido de um AAC com o
grupo amina de outro. É a ligação entre dois AACs.
Peptídeos
Quando há cadeias menores de AACs ligados,
recebe o nome de Peptídeos (dependendo do
número de AACs recebe o nome de dipeptídeos,
tri, polipeptídeos…).
Peptídeos participam da produção de hormônios
(como Ocitocina, Glucagon, etc.)
*Até 50 AACs são Peptídeos, 50 ou mais são
Proteínas.
Proteínas
Na formação de proteínas há a repetição de AACs
pois como há somente 20 tipos, isso se faz
necessário. Têm 50 ou mais AACs ligados.
Classificação
Quanto a sua composição química:
-Simples. composta apenas por AACs (ex.
albumina)
-Conjugada. quando possui alguma substância
(chamada de grupo prostético) que participa de
sua composição além dos AACs (ex.
hemoglobina)
Quanto a sua forma: *Plasma é diferente de soro pois Plasma (parte
líquida do sangue sem coagulação) apresenta
-Globular: Forma arredondada, em formato de fibrinogênio, Soro não (é a parte líquida do sangue
globo (ex. hemoglobina) após a coagulação)
-Fibrosa: Apresenta formato alongado (ex. Principais proteínas do leite
colágeno)
Caseína (representa 82% das proteínas do leite de
Estrutura das proteínas vaca e 25% do leite humano), imunoglobulinas,
Primária: sequência em linha reta em que os AACs etc.
estão ligados Funções das proteínas
Secundária: Cadeia em forma de hélice (alfa- Estrutural (ex. colágeno),
hélice) graças as pontes de hidrogênio formadas
entre os AACs Transporte (ex. hemoglobina),
Terciária: Cadeia fica enovelada por ocorrer outras Hormonal (ex. insulina),
interações além das pontes de H. Podem ocorrer
pontes de dissulfeto, interações iônicas, etc. Defesa (ex: imunoglobulinas),

*Nas estruturas terciárias ainda se observa Contração muscular (ex: miosina),

porções que permaneceram em estrutura primária Efeito tampão,
ou secundária.
Equilíbrio osmótico (ex:albumina),
Quaternária: Quando há a união de 2 ou mais
cadeias (subunidades proteicas) de AACs Enzimática (ex: amilase),
(independente de estarem em estrutura primária, Coagulação sanguínea (ex: fibrinogênio),
secundária ou terciária)
Nutritiva (ex: caseína)
Desnaturação proteica
*Sem função energética apropriada pois
Há a perda de função da proteína (mas não o valor associada a ela há perda de massa muscular
nutricional pois os AACs essenciais continuam
presentes nela. Como há o desnovelamento, até
facilita a digestibilidade) estimulada por agentes
desnaturantes (como calor, solventes orgânicos,
cetonas, ácidos e metais pesados).
A proteína perde sua solubilidade também.
*explica porque o calor mata bactérias/
microorganismos, pois há a desnaturação de suas
enzimas que são essenciais para reações
bioquímicas em células.
*Não alterar o valor nutricional da PROTEÍNA não
significa não alterar o valor nutricional do
ALIMENTO (pois pode haver a destruição de
vitaminas)
Principais proteínas do sangue (em seu plasma):
-Albumina (está em maior quantidade):
manutenção do equilíbrio osmótico e transporte de
alguns fármacos e ácidos graxos. Sua deficiência
gera edemas (aumento de líquido nos tecidos)
-Imunoglobulinas: atuam como anticorpos
-Fibrinogênio: participa do processo de
coagulação sanguínea formando uma rede de
fibrinas