CAPÍTULO 5: PROTEÍNAS ERE 2021.

5.1-Conceito: são macromoléculas orgânicas constituídas em sua maioria por resíduos de alfa-
L-aminoácidos, unidos por ligação carbamídica ou peptídica. O que distingue uma proteína de
outra é o número, o tipo a e sequencia de resíduos de aminoácidos.

5.2 - Classificações das proteínas

a) Quanto à composição
1-Holoproteínas ou Proteínas Simples: formadas somente por resíduos de aminoácidos. Por
hidrólise liberam alfa-L-aminoácidos.

2-Heteroproteínas: Compostas, Conjugadas ou Complexas: formadas por uma porção

proteica e por uma parte não proteica chamada de grupo prostético. Ex: hemeproteínas,
glicoproteínas, proteoglicanos, fofosproteínas, nucleoproteínas.

b) Quanto ao aspecto da cadeia proteica

1-Proteínas Fibrosas: possuem alto peso molecular, são insolúveis em solventes polares. A
cadeia proteica é longa em forma de corda ou fibra: colágeno, queratina, miosina, actina e
elastina.

2-Proteínas Globulares: estrutura tridimensional complexa, com formas esféricas ou glóbulos.

Geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares de 13.000 a milhões de
Daltons (Da) ou Quilodáltons KDa.

FIBROSA GLOBULARE

https://slideplayer.com.br/slide/12165480/
c)Quanto ao número de cadeias proteicas:
1-Proteínas Monoméricas: formadas por apenas 1 cadeia proteica, ou subunidade ou
monômero
2-Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de 1 cadeia proteica, ou subunidades ou
monômeros.

https://pt.slideshare.net/fabian1265/estructura-y-propiedades-de-aminocidos-y-protenas

d) Quanto ao valor nutritivo

1-Proteínas Completas: provém e mantém o ser vivo. Exemplos: Caseína, Ovalbumina
2-Proteínas semi-completas: provém, mas não mantém o ser vivo. Gliadina(trigo),
Faseolina(feijão), Legumelina (soja)
3-Proteínas incompletas ou não completas: proteínas incapazes de prover e manter a vida.
Zeína (milho. Ausência de Triptofano, Tirosina); Gelatina (ausência de Triptofano, Tirosina)

https://natuelife.natue.com.br/conheca-os-alimentos-ricos-em-proteinas.htm
5.3-Principais propriedades físico-químicas das proteínas
Ver aminoácidos e peptídeos, pois são semelhantes, porque as proteínas têm como unidade
básica os aminoácidos.

5.4-Principais propriedades químicas das proteínas

Ver reações de aminoácido, peptídeos. Também sofrem os mesmos tipos de hidrólise e são
identificadas pelo Biureto. AULA PRÁTICA

5.5-Organização estrutural das proteínas: possuem diferentes estruturas (primária,

secundária, terciária e quaternária), mantidas por várias interações químicas que ocorrem entre
os grupos funcionais de seus resíduos de aminoácidos.

Alfa-hélice Folha-beta

https://www.passeidireto.com/cadastro/passo2
Chaperones: Proteínas Ligadoras das Cadeias Peptídicas (PCB): são grupos especiais de
proteínas que interagem com a cadeia proteica parcialmente enovelada ou enovelada de
forma incorreta, objetivando acertar seu enovelamento correto. As Chaperones agem como
catalisadores, aumentando a velocidade dos estágios finais do enovelamento proteico e
protegem a proteína contra a desnaturação pelo calor (por isso o nome Hsp- heat shock proteins-
proteínas de choque térmico)

https://www.researchgate.net/publication/282859274Acao_das_Proteinas_de_Choque_Termico

5.6- Algumas das principais funções das proteínas

✓ Catalítica ou enzimática: proteínas que são enzimas. Aceleram ou retardam as reações
bioquímicas.
✓ Transporte: de nutrientes, gases. Ex.: a hemoglobina transporta O2 e CO2
✓ Contrátil: atuam no movimento de contração e distensão muscular. Ex.: actina e miosina.
✓ Defesa: proteínas específicas no combate a corpos estranhos: os anticorpos.
✓ Hormonal: muitos hormônios são proteínas com função de estimular ou inibir a atividade
de determinados órgãos, portanto são reguladores do metabolismo.
✓ Estrutural: fazem parte da estrutura e sustentação mecânica das células.

5.7-Desnaturação e Renaturação das proteínas: proteínas quando submetidas a agentes

desnaturantes: 1-agentes físicos (calor, radiações); 2-químicos (detergentes; solventes
orgânicos); 3-pH extremos; 4- metais pesados; 5-força iônica; 6-agitação mecânica;7- pressão
maior que 1 atmosfera, perdem sua estrutura secundária, terciária, quaternária, mas conserva
a estrutura primária (sequência de resíduos de aminoácidos não se alterada; nenhuma
ligação peptídica é rompida e o valor nutricional é mantido). Normalmente, as proteínas
tornam-se insolúveis quando desnaturam. Ex. albumina da clara do ovo ao ser cozida torna-se
sólida, mas não se liquefaz quando resfriada. Na maioria das vezes, a desnaturação é
irreversível, com perda da solubilidade e precipitação da proteína, formando agregados
hidrofóbicos impedindo a renaturação. Isso é um processo irreversível.

Renaturação proteica: a proteína desnaturada possui somente a estrutura primária e em certos

casos, a desnaturação pode ser reversível, mas depende do agente desnaturante utilizado e,
ao serem devolvidas ao seu meio original, a proteína recupera sua estrutura e ação. Este
processo é a renaturação: Ex.: ribonuclease (enzima que degrada o RNA): quando
desnaturada perde sua ação catalítica, mas com remoção do agente redutor (utilizado na
desnaturação) a ribonuclease retoma sua estrutura e restaura sua atividade catalítica

https://www.mindomo.com/nl/mindmap/aminoacidos-peptidos-y-proteinas-

DOENÇA DE CREUTZFELDT- JACOB (VACA LOUCA) E PLACAS AMINÓLIDES