PROTEÍNAS

Funções Exemplos

Enzimas ribonuclease, tripsina, etc.

Proteínas de transporte hemoglobina, mioglobina,
lipoproteína, etc.
Proteínas nutritivas e de reserva gliadina (trigo), ovoalbumina (clara
energética do ovo), caseína (leite), ferritina,
etc
Proteínas contráteis ou de actina, miosina , tubulina dineína
movimento
 PROTEÍNAS

Contração muscular
Reação enzimática
https://i.makeagif.com/media/3-22-2015/zPcHrG.gif
https://qph.fs.quoracdn.net/main-qimg-7eee6aeec397a2e4b5a53f8009248502
 PROTEÍNAS
Funções
Proteínas estruturais
Transportadores de elétrons
Proteínas de defesa
Proteínas reguladoras
Exemplos
queratina, fibroína, colágeno, elastina,
proteoglicanos, etc.
citocromo c, citocromo b, citocromo
oxidase, NADH-desidrogenase, etc.
anticorpos, fibrina, trombina, toxina
botulínica, toxina diftérica, ricina,
fosfolipase a2 (encontrada no veneno de
serpente), etc
Insulina (peptídeo), hormônio do
crescimento, etc.
 PROTEÍNAS

Cadeia transportadora de elétrons

https://s3-us-west-2.amazonaws.com/courses-images/wp-content/uploads/sites/3206/2018/05/03175828/Figure_07_04_03.png
 PROTEÍNAS

Parede celular de bactérias

https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/articles/biology/Glycobiology/bacterial-peptidoglycan.jpg
 PROTEÍNAS

Classificação

- Solubilidade

Albuminas: Solúveis (água e solução salina)

Globulinas: Insolúveis (solução salina)
Glutelinas: Insolúveis (ácidos e bases)
Prolaminas: Insolúveis (etanol 70-80%)

- Composição

• Não conjugada ou simples

• Conjugada (holoproteína)

✓ Grupo prostético
✓ Apoproteína (cadeia polipeptídica)
 PROTEÍNAS

Proteína simples Proteína conjugada (Holoproteína)

https://www.umass.edu/microbio/rasmol/ani_igdm.gif - Porção proteíca (Apoproteína)

- Heme (Grupo prostético)

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/27/Human_alfa
2beta2_hemoglobin.gif
 PROTEÍNAS
classe grupos prostéticos exemplos
lipoproteínas de baixa densidade (LDL)
Lipoproteínas de densidade muito
Lipoproteínas lipídios
baixa (VLDL)
Lipoproteínas de alta densidade (HDL)
imunoglobulinas
Glicoproteínas carboidratos
(IgG, IgA, IgM, IgD E IgE)
fosfato
Fosfoproteínas caseína
(HPO43-)
Hemoproteínas heme hemoglobina
nucleotídeos de
Flavoproteínas flavina desidrogenase succínica
(FMN e FAD)
Íons de metais
ferritina
(Na+, Fe2+, Fe3+,
Metaloproteínas álcool desidrogenase
Ca2+, Mg2+, etc)
LIPOPROTEÍNA
PROTEÍNAS
Fosfolipídeo

Triglicerídeo

Colesterol

Éster do
Colesterol

Proteína

https://blutwert.ch/blutfette/bilder/lipoprotein.jpg
 PROTEÍNAS

https://biologydictionary.net/wp-content/uploads/2021/01/glycoprotein-1.jpg
 PROTEÍNAS
Exemplos de proteínas Hemoglobina

- Fosforilação temporária para regulação Grupo heme

FOSFOPROTEÍNAS

https://image1.slideserve.com/1936435/phosphoproteins-
n.jpg
 PROTEÍNAS
Exemplos de proteínas Hemoglobina

- Fosforilação temporária para regulação Grupo heme

FOSFOPROTEÍNAS

https://image1.slideserve.com/1936435/phosphoproteins-
n.jpg
 PROTEÍNAS

Classificação

- Forma

FIBROSA
 PROTEÍNAS

Função Estrutural
Proteínas
(Tecidos)
1. Cabelo, pêlo, unhas, escamas de -queratinas:
peixes
2. Fibroína (Bicho da seda e Aranha) -queratinas
3. Couro, dentes e ossos, córnea dos
Colágeno
olhos, tendões, cartilagem, pele
4. Ligamentos, Grandes artérias Elastina

5. Proteínas da contração muscular Actina e miosina

6. Proteína da coagulação sangüínea Fibrina

7. Proteínas do microtúbulo -tubulina e - tubulina

 PROTEÍNAS

Classificação GLOBULAR

- Forma
 PROTEÍNAS
Funções Proteínas Globulares
Enzimas
Proteínas de transporte
Proteínas nutritivas e de reserva
Proteínas de defesa
Proteínas reguladoras
Exemplos
ribonuclease, tripsina, quimotripsina,
amilase salivar, etc
hemoglobina, mioglobina, lipoproteína,
etc
gliadina (trigo), ovoalbumina (clara do
ovo), caseína (leite), ferritina, etc
anticorpos, fibrina, trombina, toxina
botulínica , toxina diftérica, ricina, veneno
de serpente, etc
insulina, hormônio do crescimento, etc.
 PROTEÍNAS

Quatro níveis estruturais

✓ Primária
✓ Secundária
✓ Terciária
✓ Quaternária

-Proteínas fibrosas: 1ª, 2ª

-Proteínas globulares
1ª, 2ª, 3ª
4ª????
 PROTEÍNAS

Estrutura primária

- Componentes

• 20 aminoácidos
• Ligações covalentes (Peptídica, Dissulfeto, Hidrogênio, Iônica)
• Aminoácidos especiais
• Grupos prostéticos
• C-terminal e N-terminal

- Arranjo na seqüência protéica

• Esqueleto covalente das proteínas

• Tipo e disposição dos aminoácidos
 PROTEÍNAS

Característica

✓ Estrutura estável = rígida

O -
O
+
C N C N
H
 PROTEÍNAS

Insulina
PROTEÍNAS

Insulina
PROTEÍNAS

Ribonuclease A
 PROTEÍNAS

Estrutura primária

-Importância

• Todos os outros níveis

• Doenças

➢ Anemia falciforme
Hemoglobina (Hb S oxigenada
insolúvel)

Ácido glutâmico (6) → Valina

PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS

Estrutura secundária

- Arranjo especial

• Hélices

• Folhas 
 PROTEÍNAS
a-hélice

- Características

▪ Helicoidal: 3,6 resíduos de aminoácidos/volta (0,54 nm)

▪ As cadeias laterais: Fora do plano da a-hélice

▪ Estabilização: Ligação de hidrogênio

Ligação dissulfeto (em menor quantidade)

▪ Grupos R: Não conferem estabilidade

Lisina
Ácido aspártico
Prolina
 PROTEÍNAS

Conformação β (Folha b)

- Características

▪ Periodicidade: 0,70 nm

▪Cadeia polipeptídica em ziguezague

▪ Cadeias polipeptídicas lado a lado (Folha b)

▪ Grupos R localizados acima e abaixo do plano da folha

▪ Estabilidade: Ligações de hidrogênio intercadeia

▪ C=O e NH da ligação peptídica

PROTEÍNAS

0,70 nm
Folha β Paralela ( N alinhado com N, C alinhado com C)

Folha β Antiparalela (N alinhado com C)

 PROTEÍNAS
Propriedades -hélice Conformação-β
Disposição das cadeias
polipeptídicas Helicoidal Ziguezague

Periodicidade 0,54 nm 0,70 nm

Estabilização por pontes de
hidrogênio Intracadeia Intercadeia

Direção das cadeias

polipeptídicas Paralelas Paralelas e antiparalelas

Presença de ligação covalente Ligação Hidrogênio

Ligação Hidrogênio
entre as cadeias polipeptídicas Ligação dissulfeto (S-S)
Tipos de aminoácidos que Aminoácidos com
Aminoácidos com grupo
entram em sua formação cadeia lateral de
químico pequeno na
tamanhos variados
cadeia lateral (apolar)
(polar e apolar)
Distensão das cadeias São distendidas ao
polipeptídicas quando dobro do seu tamanho São apenas flexíveis e
aquecidas normal, sendo flexíveis dobráveis
e dobráveis
 PROTEÍNAS

Estrutura terciária

- Arranjo tridimensional esférico

- Aminoácidos

• Apolares (Val, Leu, Ile, Met, Phe) interior (não gostam de H2O)

• Carregados (Arg, His, Lis, Asp, Glu) superfície (interagem com H2O)

• Não carregados (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Trp)

Intermediária
Interior/Superfície dependendo composição
Interagem com H2O e outros dipolos/carga e não tem repulsão com
apolares (ausência de carga e parte apolar da molécula)
 PROTEÍNAS

▪ Representação
✓ Domínio
 PROTEÍNAS

✓ Domínio

Immunoglobulina G
 PROTEÍNAS

Estrutura quarternária

- Cadeias polipeptídicas associadas (oligômeros)

▪ Protômero (cada subunidade)

✓ Cadeias idênticas
✓ Cadeias diferentes

▪ Estabilidade

✓ Forças eletrostáticas
✓ Ligações de hidrogênio
✓ Interações hidrofóbicas
✓ Pontes dissulfetos
PROTEÍNAS IMPORTANTES
TUBULINA
 COLÁGENO

- Características

▪ Organismos multicelulares
▪ Fibras: Insolúvel em água e com grande força de tensão e rígida
(Pro e OH-Pro)
▪ Mais abundante em mamíferos
▪ Pele
▪ Matriz orgânica de dentes e ossos
▪ Tendão, cartilagem, vasos sangüíneos,
córnea dos olhos, etc

- Estrutura
▪ Gly: 3 posições (Gly-X-Y) Y = Pro
▪ Tropocolágeno: unidade básica (1000 AMA)
Tropocolágeno
 17 aminoácidos

Porção de 10 g (9 g de proteína)

5633 mg – Aminoácidos apolares

3276 mg- Aminoácidos polares

8909 mg de aminoácidos

https://www.homemdaterra.com.br/colageno-skin-sanavita-300g-p67367/
 ELASTINA

- Características

▪ Elasticidade
▪ Tecido conjuntivo
▪ Artérias elásticas de grande calibre e nos ligamentos elásticos

-Estrutura

▪ Aminoácidos: Gli, Ala, Val

▪ 4 cadeias polipeptídicas
▪ Lisina e Desmosina
▪ a-hélice elástica
 ELASTINA

Desmosina
ELASTINA
 α-QUERATINA

S S
- Características
S S
• Ricas em aminoácidos apolares
S S
• Interligadas por ligação dissulfeto S S
• Propriedades físicas S S
São esticadas ao dobro S S
do seu tamanho quando
aquecidas.
 α-QUERATINA

- Cabelo
* Organização
α-QUERATINA
 β-QUERATINA

- Características

▪ Aminoácidos com cadeia lateral pequena Gly, Ala e

Ser

▪ Cadeias polipeptídicas: sem ligação

▪ Propriedades físicas: não se distendem, mas são

flexíveis e dobráveis

▪ Conformações
✓ Paralela
✓ Antiparalela
β-QUERATINA
 MIOSINA

- Características

▪ Contração muscular: ATP + actina

▪ ATPase
▪ Microfilamentos
▪ Enzimas mecanoquímica
Equímica → Emecânica

- Estrutura
▪ Miosina I, II e V
▪ Cabeça: ATP e actina (força)
▪ Pescoço: calmodulina (controle da cabeça)
▪ Cauda: ligação à MP ou outras caudas
 MIOSINA

- Características

▪ Miosina I
▪ monomérica
▪ Membrana plasmática – cauda
▪ Transporte de vesículas de secreção

▪ Miosina II
▪ dimérica
▪ Filamentos grossos – músculo estriado

▪ Miosina V
▪ dimérica
▪ Membrana plasmática – cauda
▪ Transporte de vesículas de secreção
 ACTINA

- Características

▪ Contração muscular: ATP + miosina

▪ Polimerizada: microfilamentos
▪ Enzimas mecanoquímica
Equímica → Emecânica

- Estrutura
▪ Polímero
Actina G (globular) e Actina F (G polimerizada, fibrosa)
▪ monômero: 375 AMA
CONTRAÇÃO MUSCULAR
MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
 HEMOGLOBINA

✓ Grupo Heme
 HEMOGLOBINA

➢Anemia falciforme (recessiva)

✓ Normal: Hb A (oxigenada – sóluvel, )

✓ Anemia: Hb S (desoxigenada – insolúvel, )

Ácido glutâmico (6) → Valina

- Superfície
- Agregação das moléculas
Estrutura Protéica
 HEMOGLOBINA
Hemácia mal formada
Hemácia
(foice)
normal
Hemácia mal formada Hemácia mal formada - foice
 GLÚTEN

Cereais: proteínas + amido

Trigo: Gliadina (ricas em PRO) + glutenina

 GLÚTEN

Doença celíaca
➢Atrofia das vilosidades do intestino
➢ Prejuízo da absorção de nutrientes